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41 关系: 天冬氨酸，中国大百科全书，希尔方程，乙醯化，代谢，别构调节，分子量，短期记忆，磷酸化，磷酸酶，神经，第二信使，第二信使系统，等电点，结构域，细胞，细胞凋亡，细胞核，翻译后修饰，真核生物，炎症，甲基，甲硫氨酸，Da，EF手，訊息傳遞，谷氨酸，转录，辅酶，钙离子/钙调素依赖性蛋白激酶，肌肉收缩，长期记忆，蛋白质，通道蛋白，MRNA，N-甲基-D-天門冬胺酸受體，核磁共振氢谱，核糖体，模體，氨基酸，激酶。
- 信号转导
- 含EF手的蛋白质
- 细胞信号传导
- 钙信号
天冬氨酸
天冬氨酸（aspartic acid，可簡寫為Asp或D）是一种α-氨基酸，其化學式為HOOCCH2CH(NH2)COOH。天冬氨酸的L-異構物是20种蛋白胺基酸之一，即蛋白質的构造单位。它的密碼子是GAU和GAC。它与谷氨酸同為酸性氨基酸。天冬氨酸普遍存在于生物合成作用中。.
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中国大百科全书
《中国大百科全书》由中国大百科全书出版社出版，是中華人民共和國第一部大型综合性百科全书，也是世界上較大规模的百科全书之一。全书编辑过程历时15年（1978年－1993年9月18日），共有2万多位专家参与编写。.
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希尔方程
希尔方程可能指：.
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乙醯化
乙醯化（英語：Acetylation；IUPAC命名：ethanoylation）又稱乙醯基化或乙醯化作用，是指將一個乙醯官能基加入到一個有機化合物中的化學反應。反之將乙醯基移除的反應稱為脫乙醯作用或去乙醯化反應（英語：Deacetylation）。蛋白质的乙醯化是一种轉译后修饰作用。.
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代谢
代谢是生物体维持生命的化学反应总称。这些反应使得生物体能够生长和繁殖、保持它们的结构以及对环境作出反应。代谢通常被分为两类：分解代谢可以对大的分子进行分解以获得能量（如细胞呼吸）；合成代谢则可以利用能量来合成细胞中的各个组分，如蛋白质和核酸等。代谢是生物体不断进行物质和能量的交换过程，一旦物质和能量交换停止，生物体的生命就會結束。 代谢中的化学反应可以归纳为代謝途徑，通过一系列酶的作用将一种化学物质转化为另一种化学物质。酶对于代谢反應来说是非常重要的，因为酶可以通过一個熱力學上易於發生的反應來驅動另一個難以進行的反應，使之變得可行；例如，利用ATP的水解所产生的能量来驱动其他化学反应。一个生物体的代谢机制决定了哪些物质对于此生物体是有营养的，而哪些是有毒的。例如，一些原核生物利用硫化氢作为营养物质，但这种气体对于动物来说却是致命的。代谢速度，或者说代谢率，也影响了一个生物体对于食物的需求量。 代谢有一個特点：無論是任何大小的物种，基本代谢途径也是相似的。例如，羧酸，作为柠檬酸循环（又称为“三羧酸循环”）中的最为人们所知的中间产物，存在于所有的生物体，无论是微小的单细胞的细菌还是巨大的多细胞生物如大象。代谢中所存在的这样的相似性很可能是由于相关代谢途径的高效率以及这些途径在进化史早期就出现而形成的结果。.
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别构调节
别构调节（Allosteric regulation，源自希腊语allos——“其他”、stereos——“固态（物体）”）又稱異構調節或是異位調節，是酶活性调节的一种机制，也称为变构调节。其原理为，一些酶除了有活性中心外，还有所谓别构中心，该中心可与配体（有时为底物）结合从而使酶的构象发生改变，影响到酶活性中心与底物的亲和力以及酶的活性。 别构调节的一种常见形式为反馈抑制（终产物抑制），是指某代谢途径中的终产物作为别构抑制剂抑制代谢途径前面限速酶的活性，从而达到维持细胞内一些代谢物浓度平衡的目的。 别构酶一般为具有四级结构的多亚基蛋白。单体别构酶极为少见，一个例子为丙酮酸-UDP-N-乙酰葡糖胺转移酶。 異位調節會接合特定的effector分子來調節酵素和蛋白質的行為，異位點使得effector能接合蛋白質分子，導致酵素發生結構上或者其他的改變，使得酵素的效率發生改變。Effector若是增加其接合蛋白質的活性則稱為異位活化劑，相反的若是effector降低其接合蛋白質的活性則稱為異位抑制劑。 異位(allosteric)一詞源自於希臘文allos (ἄλλος)， "其他" 以及 stereos (στερεὀς)， "固體 (受體)"， 名稱由來因為異位調節蛋白在調節區域不同於活化區域，異位調節是一個天然的調節迴圈的例子 例如向下回饋下游產物 或者是 向上回饋 上游基質。遠距離的異位調控對細胞訊息傳遞扮演著重要的角色。.
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分子量
分子量，又称“相对分子质量”，指组成分子的所有原子的原子量的总和，分子量的符号为Mr。定义为物质分子或特定单元的平均质量与12C质量的1/12之比值。由于是相对值，所以为无量纲量，单位为1。.
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短期记忆
短期记忆（英语：Short-term memory，也称为primary memory或者active memory）是记忆的一种类型，它可以在头脑中让少量信息保持激活状态，在短时间内可以使用。短期记忆的持续时间（在没有复述或者激活的情况下）以秒计算。与长期记忆相比，短期记忆对信息的储存时间较短，信息储存的容量也很有限。关于短期记忆的容量，一个常常引用的数字是7 ± 2 个元素。 短期记忆需要和工作记忆相区别。工作记忆指的是用来临时存储和处理信息的结构和过程（详见下文）。.
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磷酸化
磷酸化（英語：Phosphorylation）或稱磷酸化作用，是指在蛋白質或其他類型分子上，加入一個磷酸（PO32-）基團，也可定義成「將一個磷酸基團導入一個有機分子」。此作用在生物化學中佔有重要地位。 蛋白質磷酸化可發生在許多種類的氨基酸（蛋白質的主要單位）上，其中以絲氨酸為多，接著是蘇氨酸。而酪氨酸則相對較少磷酸化的發生，不過由於經過磷酸化之後的酪氨酸較容易利用抗體來純化，因此酪氨酸的磷酸化作用位置也較廣為了解。 除了蛋白質以外，部分核苷酸，如三磷酸腺苷（ATP）或三磷酸鳥苷（GTP）的形成，也是經由二磷酸腺苷和二磷酸鳥苷的磷酸化而來，此過程稱為氧化磷酸化。另外在許多醣類的生化反應中（如糖解作用），也有一些步驟存在氧化磷酸化作用。.
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磷酸酶
磷酸酶是一种能够将对应底物去磷酸化的酶，即通过水解磷酸单酯将底物分子上的磷酸基团除去，并生成磷酸根离子和自由的羟基。磷酸酶的作用与激酶的作用正相反，激酶是磷酸化酶，可以利用能量分子，如ATP，将磷酸基团加到对应底物分子上。在许多生物体中都普遍存在的一种磷酸酶是碱性磷酸酶。 磷酸酶可以被分为两类：半胱氨酸依赖的磷酸酶和金属磷酸酶(其活性依赖位于活性位点上的金属离子)。.
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神经
经（Nerve）是由聚集成束的神經纖維所構成。而神經纖維本身是由多個神經元細胞構成，其神經元的構造為轴突外並被神經膠質細胞所形成的髓鞘包覆。如此神經能將訊息從動物身體一處傳遞到另外一處，使動物能協調指揮動作與進行各種工作。 一旦神經細胞從另外一個細胞接收信號或刺激時，沿著神經細胞的軸突傳遞動作電位（即神經衝動）。 神經元常聚集成束形成神經，內含細胞核和一長軸突， 能傳遞電子信號的細胞。軸突是神經元中的線狀部分，能傳送神經衝動，其長度可達1公尺以上，神經衝動總是沿著軸突朝一個方向傳遞。樹突與軸突相似，但長度短許多且有許多分支，神經元利用樹突接收鄰近由突觸傳來的訊號。神經藉由突觸使神經元信號能傳遞給另一個神經元的接點，當神經衝動到達突觸，微小膨大體會釋放一種傳遞介質，激發相鄰細胞產生衝動。 脊椎動物的軸突常被其他細胞所包覆，這些像鞘的細胞含有髓磷脂幫助神經衝動傳遞。.
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第二信使
#重定向 第二信使系统.
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第二信使系统
二信使（英语：Second messenger）在生物学里是胞内信号分子，负责细胞内的信号转导以触发生理变化，如，细胞分化，迁移，存活和细胞凋亡。因此第二信使是细胞内的信号转导的启动组成部件之一。第二信使分子的例子包括：环腺苷酸（cAMP），環磷酸鳥苷（cGMP），肌醇三磷酸（IP3），（DAG），鈣離子（Ca2+）。细胞释放第二信使分子是响应于暴露在细胞外的信号分子-第一信使。第一信使是细胞外因子，通常是激素或神经递质，如肾上腺素，生长激素，和血清素。 厄尔·威尔伯·萨瑟兰（Earl Wilbur Sutherland Jr.）发现的第二信使，为他赢得了1971年诺贝尔生理学或医学奖。萨瑟兰看到，肾上腺素会刺激肝脏把肝细胞的糖原转化为葡萄糖（糖），但肾上腺素单独不会糖原转化成葡萄糖。他发现，肾上腺素必须触发一个第二信使，环磷酸腺苷，才把肝脏的糖原转化为葡萄糖。 该机制被马丁·罗德贝尔（Martin Rodbell）和艾尔佛列·古曼·吉尔曼（Alfred G.
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等电点
等电点是一个分子或者表面不带电荷时的pH值。 被称为两性离子的兩性分子同时含有带正电荷和负电荷的官能团。整个分子的总电荷则由其周围环境的pH值决定，根据pH值的不同整个分子可能带正电荷，也可能带负电荷。其原因是因为这样的分子在不同的pH值环境中可能会吸收或者丧失質子（H+）。在pH值等于等电点时这样的分子所带的正电荷和负电荷互相抵消，使得整个分子不带电。 表面也会自然地带电荷形成固定層。一般假如决定表面电荷的离子是H+/OH−的话那么表面浸入的液体的pH值也会决定表面的总电荷。在这里等电点也是表面总电荷为零时的pH值。 等电点会影响一定pH值下的溶解度。两性分子在水或盐水中在其等电点的溶解度最低，一般会在等电点时从溶液裡沉淀出来。生物两性分子如蛋白质即含有酸性的，也含有碱性的官能团。组成蛋白质的氨基酸可能是带正电荷的、带负电荷的、中性的或者本身是两性的。它们的电荷加在一起是蛋白质的电荷。pH值小于等电点时蛋白质的总电荷是正的，大于等电点时是负的。因此使用等电聚焦的技术可以在聚丙烯酰胺凝胶裡根据蛋白质不同的等电点把它们分离开来。等电聚焦也是双向凝胶电泳的第一步。.
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结构域
蛋白质结构域（protein domain）是蛋白质中的一类结构单元，是构成蛋白质（三级）结构的基本单元。 有些球形蛋白的一条肽链，或以共价键相连的两条或多条肽链在空间结构上可以区分为若干个球状的子结构，其中的每一个球状子结构就被称为一个结构域。 同一个蛋白的各个结构域之间是以肽链相互链接的，而链接两个蛋白质结构域的绝大多数都是单股肽链，只有在极个别的情况下会有少数的双股肽链联系不同的结构域。在X射线晶体学衍射实验绘制的电子密度图中，可以清楚地看到有些球状蛋白地的部存在一些裂隙，这些裂隙就是各个结构域之间的链接部分，蛋白质结构域之间的链接虽然是松散的，但他们仍然属于同一条肽链，靠肽链链接这一点和蛋白质的各个亚基之间依靠非键相互作用维系结构有着本质的区别。 蛋白质结构域在空间上具有临近相关性：即在蛋白质一级结构上相互临近的氨基酸残基，在蛋白质结构域的三维空间结构上也相互临近，在蛋白质一级结构上相互远离的氨基酸残基，在蛋白质结构域的空间结构上也相互远离，甚至分别属于不同的蛋白质结构域。 蛋白质结构域与蛋白质完成生理功能有着密切的关系，有时几个结构域共同完成一项生理功能，有时一个结构域就可以独立完成一项生理功能，但是一个结构不完整的蛋白质结构域是不可能产生生理功能的。因此蛋白质结构域是蛋白质生理功能的结构基础，但必须指出的是，虽然蛋白质结构域与蛋白质的功能关系密切，但是蛋白质结构域和功能域的概念并不相同。.
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细胞
细胞（Cell）是生物体结构和功能的基本单位。它是除了病毒之外所有具有完整生命力的生物的最小单位，也经常被称为生命的积木（病毒仅由DNA/RNA组成，并由蛋白质和脂肪包裹其外）。 in Chapter 21 of fourth edition, edited by Bruce Alberts (2002) published by Garland Science.
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细胞凋亡
细胞凋亡（apoptosis，源自απόπτωσις，有堕落，死亡之意），為一種細胞程序性死亡。相对于细胞坏死（necrosis），细胞凋亡是细胞主动实施的。細胞凋亡一般由生理或病理性因素引起。而細胞壞死則主要為缺氧造成，两者可以很容易通过观察区分开来。在细胞凋亡过程中，细胞缩小，DNA被核酸内切酶降解成180bp-200bp片段屬於有層次之斷裂，（可以通过凝胶电泳证明），而细胞坏死时，细胞肿胀，细胞膜被破坏，通透性改变。细胞器散落到细胞间质，需要巨噬细胞去清除，结果是该局部组织发炎。相比起细胞坏死，细胞凋亡是更常见的细胞死亡形式。 细胞凋亡受到抑凋亡因子和促凋亡因子的调控。.
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细胞核
细胞核（nucleus）是存在於真核細胞中的封閉式膜狀细胞器，內部含有細胞中大多數的遺傳物質，也就是DNA。這些DNA與多種蛋白質，如組織蛋白複合形成染色質。而染色質在細胞分裂時，會濃縮形成染色體，其中所含的所有基因合稱為核基因組。細胞核的作用，是維持基因的完整性，並藉由調節基因表現來影響細胞活動。 細胞核的主要構造為核膜，是一種將細胞核完全包覆的雙層膜，可使膜內物質與細胞質、以及具有細胞骨架功能的網狀結構核纖層分隔開來。由於多數分子無法直接穿透核膜，因此需要核孔作為物質的進出通道。這些孔洞可讓小分子與離子自由通透；而如蛋白質般較大的分子，則需要攜帶蛋白的幫助才能通過。核運輸是細胞中最重要的功能；基因表現與染色體的保存，皆有賴於核孔上所進行的輸送作用。 細胞核內不含有任何其他膜狀的結構，但也並非完全均勻，其中存在許多由特殊蛋白質、RNA以及DNA所複合而成的次核體。而其中受理解最透徹的是核仁，此結構主要參與核糖體的組成。核糖體在核仁中產出之後，會進入細胞質進行mRNA的轉譯。.
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翻译后修饰
翻译后修饰（英語：Post-translational modification，縮寫PTM；又稱後轉譯修飾）是指蛋白質在翻译後的化學修飾。對於大部份的蛋白質來說，這是蛋白質生物合成的較後步驟。PTM是細胞信號傳導中的重要組成部分。 蛋白質，或是多肽，是多條或一條胺基酸的鏈。當合成蛋白質時，20種不同的胺基酸會合併成為蛋白質。胺基酸的翻译後修飾會附在蛋白質其他的生物化學官能團（如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂類及碳水化合物）、改變胺基酸的化學性質，或是造成結構的改變（如建立雙硫鍵），來擴闊蛋白質的功能。 再者，酶可以從蛋白質的N末端移除胺基酸，或從中間將肽鏈剪開。舉例來說，胰島素是肽的激素，它會在建立雙硫鍵後被剪開兩次，並在鏈的中間移走多肽前體，而形成的蛋白質包含了兩條以雙硫鍵連接的多肽鏈。 其他修飾，就像磷酸化，是控制蛋白質活動機制的一部份。蛋白質活動可以是令酶活性化或鈍化。.
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真核生物
真核生物（学名：Eukaryota）是其细胞具有细胞核的单细胞生物和多细胞生物的总称，它包括所有动物、植物、真菌和其他具有由膜包裹着的复杂亚细胞结构的生物。 真核生物与原核生物的根本性区别是前者的细胞内含有细胞核，因此以真核来命名这一类细胞。许多真核细胞中还含有其它细胞器，如粒線體、叶绿体、高尔基体等。 由于具有细胞核，因此真核细胞的细胞分裂过程与没有细胞核的原核生物也大不相同。 真核生物在进化上是单源性的，都属于三域系统中的真核生物域，另外两个域为同属于原核生物的细菌和古菌。但由于真核生物与古菌在一些生化性质和基因相关性上具有一定相似性，因此有时也将这两者共同归于新壁總域演化支。 科學家相信，從基因證據來看，真核生物是細菌與古菌的基因融合體，它是某種古菌與細菌共生，異種結合的產物。.
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炎症
症反應、炎性反應，俗稱發炎，是指具有血管系统的活体组织对致炎因子及局部损伤所发生的防御性为主的反应，中心环节是血管反应，是生物組織受到外傷、出血或病原感染等刺激，激發的生理反應。其中包括了紅腫、發熱、疼痛等症狀。炎性反應是先天免疫系統為移除有害刺激或病源體及促進修復的保護措施，並非如後天免疫系統般針對特定病源體。炎性反應並非等同於感染，即使很多時發炎是因感染而發生，發炎是生物體對病源體之反應之一。通常情况下，炎症是有益的，是人体的自动防御反应，但是有的时候，炎症可以引起人体自身免疫系統的過敏，進而攻击自身的組織及細胞、如類風濕性關節炎和紅斑狼瘡症等免疫系統過敏病症，免疫系統過敏所生成的COX-2及Interleukin-1 alpha使得軟骨組織疼痛及發炎。 長期發炎可引起一系列疾病，如花粉症、牙周炎、動脈粥樣硬化、類風濕性關節炎，甚至癌症（如膽囊癌），因此炎性反應在正常情況下受生物體緊密監控。 炎性反應可分為急性炎症和慢性炎症。急性炎症是生物體應該有害刺激的初步反應，更多的血漿和白血球（特別是粒細胞）從血液移往受損組織。一連串的生化反應進行傳播並促成進一步的炎性反應，當中牽涉局部的血管系統、免疫系統及受損組織內的各個細胞。慢性炎症引致發炎部位的細胞類型改變，組織的毀滅與修復同時進行。.
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甲基
基（Methyl group），为化學名词，指一种和甲烷對應的疏水性烷基官能團，化學式為-CH3，常簡寫做-Me。甲基常見於許多的有機化合物中，多半是相當穩定的官能團。甲基多半是較大化學分子中的一部份，不過偶爾也會以以下三種形式出現：陰離子、陽離子及自由基。其陽離子有八個價電子，陰離子有十個價電子，這三種形式都非常不穩定，很容易和其他化學物質反應。.
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甲硫氨酸
硫氨酸（Methionine，又稱蛋胺酸），在所有後生動物中它是一種必需氨基酸。與半胱氨酸一起，甲硫氨酸是兩個含硫蛋白原氨基酸之一。對人而言是唯一的含硫必需氨基酸，有L型及D型兩種，與生物體內各種含硫化合物（如：蛋白質）的代謝密切相關。是体内活性甲基和硫的主要来源。 DL-蛋氨酸可利用化學法生產。蛋氨酸是強肝解毒劑、促進發育劑，當缺乏甲硫氨酸時，會引起食慾減退。甲硫氨酸廣泛應用於營養補充與畜產飼料，由於甲硫氨酸容易被雞吸收而轉變為雞肉蛋白，在雞飼料中添加甲硫氨酸，可少耗飼料，並使雞肉生長健全。目前甲硫氨酸主要有四類：固體甲硫氨酸、液態羥基甲硫氨酸（MHA）、液體甲硫氨酸鈉和固體羥基甲硫氨酸鈣，其中固體甲硫氨酸的市場最大。但在美國甲硫氨酸市場，液態羥基甲硫氨酸（MHA）為第一大。 甲硫胺酸在人體中由mRNA上的起始密碼子（含氮鹼基序列AUG）經核糖體轉譯後生成。.
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Da
Da或DA可能是指以下事物：.
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EF手
EF手（EF hand）是一种在钙结合蛋白中发现的螺旋-环-螺旋结构域或结构基序。 EF手包括一个螺旋-环-螺旋拓扑结构，就像人类的手上拇指和食指，而Ca2+离子与其配体就位于环内。这一结构最早在中发现，小清蛋白含有三个EF手结构，与钙离子结合而造成的肌肉放松有关。 EF手包含两个α螺旋，由一个短的（通常包括12个氨基酸）环状区域连接，常用于结合钙离子。EF手也出现在钙调蛋白的所有结构域和肌肉蛋白质肌钙蛋白C中。.
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訊息傳遞
訊息傳遞可以指.
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谷氨酸
谷氨酸（英語：Glutamic acid）是α-氨基戊二酸是组成生物体内各种蛋白质的20種氨基酸之一。.
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转录
转录（）是遗传信息由DNA转换到RNA的过程。作为蛋白质生物合成的第一步，转录是mRNA以及非編碼RNA（tRNA、rRNA等）的合成步骤。 转录中，一段基因会被读取、複製为mRNA；就是说一特定的DNA片段作为模板，以DNA依赖的核糖核酸聚合酶（RNA聚合酶或RNA合成酶）作为催化剂而合成前mRNA的过程。 转录尚有未清楚的部分，例如是否需要DNA解旋酶，一般来说是需要的，但某些地区称RNA聚合酶可代替其行使识别DNA上的有关碱基以开始转录的功能。 mRNA转录时，DNA分子双链打开，在RNA聚合酶的作用下，游离的4种核糖核苷酸按照碱基互补配对原则结合到DNA单链上，并在RNA聚合酶的作用下形成单链mRNA分子。至此，转录完成。 转录通常是多起点多向复制。 转录时所转录的仅为DNA上有遗传效应的片段（DNA），不包括内含子。 转录按以下一般步骤进行：.
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辅酶
輔酶是有機非蛋白小分子，其用途為在酵素（酶）內載運化學基。許多輔酶是磷化水溶性維他命。但非維他命物質也可能是輔助，如ATP－磷酸基的生化載具。 輔酶被消耗在其幫助的反應上，如NADH輔酶被氧化還原反應轉化至NAD+。但輔酶是會再產生的，且其在細胞內的濃度會維持在一穩定的程度。 輔酶的一特殊子集為輔基。其輔因子(或稱輔助因子)會緊緊黏在酵素上，且不會在反應中被消耗。輔基包含有鉬蝶呤、硫辛胺和生物素。 酶蛋白與輔酶單獨存在時，一般無催化能力，只有二者結合成完整的分子時，才具有活性 ，此完整的酶分子稱為全酶。.
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钙离子/钙调素依赖性蛋白激酶
钙离子／钙调素依赖的蛋白激酶或钙调蛋白激酶（英文：Ca2+/calmodulin-dependent protein kinases or CaM kinases ）是一种丝氨酸／苏氨酸特性的蛋白激酶，被钙／钙调蛋白复合物所调节。这个种系的蛋白在活化時表現出一種记忆效应。.
肌肉收缩
肌肉伸缩（Muscle contraction）是通过肌动蛋白和肌球蛋白共同完成的。当突触发生动作电位的时候，钙离子就会进入肌肉，肌肉通过三磷酸腺苷（ATP）产生能量从而扭曲肌肉纤维，因此导致肌球蛋白的进入。 Category:运动生理学 Category:肌肉系统 Category:骨骼肌.
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长期记忆
长期记忆是能够保持几天到几年的记忆。它与工作记忆以及短期记忆不同，后二者只保持几秒到几小时。生物学上来讲，短期记忆是神经连接的暂时性强化，生理上的结构是反响回路（reverberatory circuit），而通过巩固后、可变为长期记忆。.
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蛋白质
蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.
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通道蛋白
通道蛋白是一类跨越细胞膜磷脂双分子层的蛋白质，可以指：.
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MRNA
#重定向 信使核糖核酸.
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N-甲基-D-天門冬胺酸受體
N-甲基-D-天門冬胺酸受體（N-methyl-D-aspartate receptor，簡稱NMDA受體或NMDAR）為麩胺酸鹽受體，是一個主要的分子裝置，控制突觸的可塑性與記憶功能。 NMDA受體是一種離子型麩胺酸鹽受體的特別型態。NMDA（N-甲基-D-天門冬胺酸）是一種選擇性致效劑，可以與NMDA受體結合，但是無法和其他麩胺酸鹽受體結合。NMDA受體的結合，會導致離子通道非選擇性地開啟，使陽離子通過，進而使平衡電位改變至接近0毫伏特。NMDA受體進行活化，必須依賴電壓，這會導致離子通道會阻擋細胞外的Mg2+與Zn2+離子通過，並允許Na+離子與少量Ca2+離子流入細胞，以及使K+離子流出細胞，並保持電壓的依賴性。.
核磁共振氢谱
核磁共振氢谱 (也称氢谱, 或者 1H谱) 是一种将分子中氢-1的核磁共振效应体现于核磁共振波谱法中的应用。可用来确定分子结构。 当样品中含有氢，特别是同位素氢-1的时候，核磁共振氢谱可被用来确定分子的结构。氢-1原子也被称之为氕。 简单的氢谱来自于含有样本的溶液。为了避免溶剂中的质子的干扰，制备样本时通常使用氘代溶剂（氘.
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核糖体
核糖体，旧称“核糖核蛋白体”或“核蛋白体”，是细胞中的一种细胞器因为在某些场合“细胞器”一词也会被用于专指具有磷脂双分子层膜结构的亚细胞结构，而核糖体虽然已是一种公认的细胞器，却是没有被膜包裹、完全裸露的大分子，所以核糖体有时会被严格地定义为“无膜细胞器”（non-membranous organelles）。，由一大一小两个-zh-tw:次單元;zh-cn:亚基-结合形成，主要成分是相互缠绕的RNA（称为“核糖体RNA”，ribosomal RNA，简称“rRNA”）和蛋白质（称为“核糖体蛋白质”，ribosomal protein，简称“RP”）。核糖体是细胞内蛋白质合成的场所，能读取信使RNA核苷酸序列所包含的遗传信息，并使之转化为蛋白质中氨基酸的序列信息以合成蛋白质。在原核生物及真核生物（地球上的两种具有细胞结构的主要生命形式，前者可细分为古菌、真细菌两类）的细胞中都有核糖体存在。一般而言，原核细胞只有一种核糖体，而真核细胞具有两种核糖体（线粒体和叶绿体中的核糖体与细胞质核糖体不相同）。 核糖体在细胞中负责完成“中心法则”裡由RNA到蛋白质这一过程，此过程在生物学中被称为“翻译”。在进行翻译前，核糖体小次單元会先与从细胞核中转录得到的信使RNA（messenger RNA，简称“mRNA”）结合，再结合核糖体大次單元构成完整的核糖体之后，便可以利用细胞质基质中的转运RNA（transfer RNA，简称“tRNA”）运送的氨基酸分子合成多肽。当核糖体完成对一条mRNA单链的翻译后，大小--会再次分离。 英语中的“核糖体”（ribosome）一词是由“核糖核酸”（“ribo”）和希腊语词根“soma”（意为“体”）组合而成的。.
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模體
#重定向 结构模体.
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氨基酸
胺基酸是生物學上重要的有機化合物，它是由胺基（-NH2）和羧基（-COOH）的官能團組成的，以及一個側鏈连到每一個胺基酸。胺基酸是構成蛋白質的基本單位。賦予蛋白質特定的分子結構形態，使他的分子具有生化活性。蛋白質是生物体內重要的活性分子，包括催化新陳代謝的酶（又称“酵素”）。 不同的胺基酸脱水缩合形成肽（蛋白質的原始片段），是蛋白質生成的前.
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激酶
在生物化学裡，激酶是一类从高能供体分子（如ATP）转移磷酸基团到特定靶分子（受質）的酶；这一过程谓之磷酸化。 一般而言，磷酸化的目的是“激活”或“能化”受質，增大它的能量，以使其可参加随后的自由能负变化的反应。所有的激酶都需要存在一个二价金属离子（如Mg2+或Mn2+），该离子起稳定供体分子高能键的作用，且为磷酸化的发生提供可能性。.
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另见
信号转导
- G蛋白
- G蛋白偶联受体
- JAK-STAT信号通路
- JAK激酶
- Notch信号通路
- SH2结构域
- STAT1
- STAT2
- STAT3
- STAT4
- STAT6
- Toll样受体
- Wnt信号通路
- 代谢型受体
- 促卵泡激素受体
- 信号转导及转录激活蛋白
- 受体拮抗剂
- 旁分泌
- 激素
- 环腺苷酸
- 磷脂酸
- 突触
- 第二信使系统
- 肌醇三磷酸
- 腺苷酸环化酶
- 蘭氏結
- 蛋白激酶A
- 蛋白質交互作用
- 血小板衍生生長因子受體
- 视黄醛
- 訊息傳遞 (生物)
- 趋化因子
- 转化生长因子
- 酪氨酸激酶2
- 鈣質
- 钙调磷酸酶
- 钙调蛋白
- 黄体生成素/绒毛膜促性腺激素受体
含EF手的蛋白质
细胞信号传导
- Akt/PKB信号通路
- G蛋白
- N-甲基-D-天門冬胺酸受體
- P2X受体
- T细胞受体
- 信号识别颗粒
- 信号转导接头蛋白
- 凋亡诱导因子
- 刺猬信号通路
- 受体 (生物化学)
- 巨噬細胞極化
- 核输出序列
- 激素
- 环腺苷酸
- 甘氨酸受体
- 磷脂酶
- 磷酸化
- 細胞表面受體
- 细胞介导免疫
- 细胞信号传送
- 细胞凋亡
- 细胞连接
- 腺苷酸环化酶
- 膜电位
- 蛋白激酶磷酸酶
- 訊息傳遞 (生物)
- 配體 (生物化學)
- 钙调蛋白
- 间隙连接
- 音猬因子
钙信号
亦称为 CaM，Calmodulin，攜鈣素。