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25 关系: 啟動子，共价键，结构生物学，细胞信号传送，癌基因，EF手，螺旋-轉角-螺旋，转录因子，钙调蛋白，肽，肌钙蛋白C，锌指，酪氨酸激酶，蛋白質三級結構，蛋白质，蛋白质家族，蛋白质亚基，蛋白质结构，蛋白质结构预测，SH2结构域，X射线晶体学，抗体，氨基酸，溶菌酶，木瓜蛋白酶。
啟動子
啟動子（promoter）在遺傳學中是指一段能使基因進行轉錄的脱氧核糖核酸（DNA）序列。啟動子可以被RNA聚合酶辨認，並开始轉錄。在核糖核酸（RNA）合成中，啟動子可以和决定转录的开始的转录因子产生相互作用，控制基因表达（转录）的起始时间和表达的程度，包含核心启动子区域和调控区域，就像“开关”，决定基因的活动，繼而控制細胞开始生產哪一種蛋白質。 启动子本身并无编译功能，但它拥有对基因轉譯胺基酸的指挥作用，就像一面旗帜，其核心部分是非编码区上游的RNA聚合酶结合位点，指挥聚合酶的合成，这种酶指导RNA的复制合成。因此该段位的启动子发生突变（变异），将对基因的表达有着毁灭性作用。 完全的啟動子稱為規範序列。.
共价键
共价键（Covalent Bond），是化学键的一种。两个或多个非金屬原子共同使用它们的外层电子(砷化鎵為例外)，在理想情况下达到电子饱和的状态，由此组成比较稳定和坚固的化学结构叫做共价键。与离子键不同的是进入共价键的原子向外不显示电荷，因为它们并没有获得或损失电子。共价键的强度比氢键要强，比离子键小。 同一種元素的原子或不同元素的原子都可以通過共價鍵結合，一般共價鍵結合的產物是分子，在少數情況下也可以形成晶體。 吉爾伯特·路易斯于1916年最先提出共价键。 在简单的原子轨道模型中进入共价键的原子互相提供单一的电子形成电子对，这些电子对围绕进入共价键的原子而属它们共有。 在量子力学中，最早的共价键形成的解释是由电子的复合而构成完整的轨道来解释的。第一个量子力学的共价键模型是1927年提出的，当时人们还只能计算最简单的共价键：氢气分子的共价键。今天的计算表明，当原子相互之间的距离非常近时，它们的电子轨道会互相之间相互作用而形成整个分子共用的电子轨道。.
结构生物学
结构生物学是一门以分子生物学生物化学和生物物理学的分支，关心的生物大分子（如蛋白质分子和核酸分子）的分子三维结构（Tertiary structure）（包括构架和形态），它们是如何获得它们的结构，并研究改变它们的结构与影响其功能的关系的学科。由于结构生物学能够解释生物大分子的构象和相互作用的方式，而所有的生命活动都是通过各种生物大分子的相互作用来实现；因此，对于生物学家们来说，这是一个非常有吸引力的领域。.
细胞信号传送
细胞信息传递（cell signaling）是一個主管細胞基本活動並協調細胞行為的複雜溝通系統。細胞對周遭微環境進行感知與正確回應的能力是其發展、修復組織、免疫以及體內正常動態平衡的基礎。癌症、自體免疫疾病與糖尿病等病症均可歸咎於細胞在信息處理上的錯誤。了解细胞信息传递帮助人们能研究治療疾病的途径，並使製造人工組織成为可能。 傳統的生物學將工作焦點集中在對於细胞信息传递路徑各單獨部份的研究上。系統生物學研究幫助我們了解到细胞信息传递網絡背後隱含的結構， 以及這些網絡的變化如何影響信息的傳播與流動。這些網絡構成了複雜的系統，並可能展現出雙穩態或超敏感性等自然發生的特質。對细胞信息传递的分析需要結合理論與實驗的方法，包括模擬試驗與模型建構等。長距離别构调节(Allosteric regulation)通常是细胞信息传递事件的重要組成部份。.
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癌基因
基因（Oncogene，亦称为致癌基因）是细胞遗传物质的一部分, 它们参与细胞从正常生长状态到肿瘤的过程。它们通过诱导或突变被激活。.
EF手
EF手（EF hand）是一种在钙结合蛋白中发现的螺旋-环-螺旋结构域或结构基序。 EF手包括一个螺旋-环-螺旋拓扑结构，就像人类的手上拇指和食指，而Ca2+离子与其配体就位于环内。这一结构最早在中发现，小清蛋白含有三个EF手结构，与钙离子结合而造成的肌肉放松有关。 EF手包含两个α螺旋，由一个短的（通常包括12个氨基酸）环状区域连接，常用于结合钙离子。EF手也出现在钙调蛋白的所有结构域和肌肉蛋白质肌钙蛋白C中。.
螺旋-轉角-螺旋
螺旋-轉角-螺旋（helix-turn-helix，简称为HTH）是一種蛋白質的結構基序（structural motif），可與DNA進行結合。此結構是由一條氨基酸短鏈將兩個α螺旋連結在一起，可見於許多專門調節基因表現的蛋白質。與DNA的結合，是經由蛋白質與鹼基之間的氫鍵及凡得瓦力來進行，結合位置是DNA的大凹槽（參見DNA條目，例外：TATA联结蛋白的该结构结合位置为小凹槽）。.
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转录因子
在分子生物学中，转录因子（英語：Transcription factor）是指能够结合在某基因上游特异核苷酸序列上的蛋白质，这些蛋白质能调控其基因的转录。转录因子可以调控核糖核酸聚合酶（RNA聚合酶，或叫RNA合成酶）与DNA模板的结合。转录因子一般有不同的功能区域，如DNA结合结构域与效应结构域。转录因子不单与基因上游的启动子区域结合，也可以和其它转录因子形成转录因子复合体来影响基因的转录。 转录因子是与DNA特异性结合的一系列蛋白质。结合在DNA上的启动子以及增强子之类控制转录的区域上，促进或者抑制DNA上的遗传信息向RNA转录的过程。转录因子的这一机能可以单独，或者通过与其它蛋白质形成复合体来完成。人类的基因组上已经推定出大约1800个基因控制转录因子的编码。.
钙调蛋白
钙调蛋白（Calmodulin，简称CaM），是一種能与钙离子结合的蛋白质，普遍存在真核生物细胞中。 钙调蛋白是一种多功能中介钙结合蛋白。它是第二信使Ca^2+的细胞内靶点，钙调蛋白的激活需要Ca^2+的结合。一旦与Ca^2+结合，钙调蛋白作为钙信号转导通路的一部分，通过改变激酶或磷酸酶等目标蛋白的活性而起到信号转导的作用。.
肽
肽（peptide，來自希臘文的“消化”），即胜肽，又稱縮氨酸，是天然存在的小生物分子，介於胺基酸和蛋白質之間的物質。 由於胺基酸的分子最小，蛋白質最大，而它們則是氨基酸單體組成的短鏈，由肽（酰胺）鍵連接。當一個氨基酸的羧基基團與另一個氨基酸的氨基反應時，形成該共價化學鍵。肽由氨基酸組成的短鏈是精準的蛋白質片段，其分子只有纳米般大小，腸胃、血管及肌膚皆極容易吸收。二胜肽（簡稱二肽），就是由二個胺基酸組成的蛋白質片段，兩個或以上的胺基酸脫水縮合形成若干個肽鍵從而組成一個肽，多個肽進行多級折叠就組成一個蛋白質分子。蛋白質有時也稱為“多肽”。.
肌钙蛋白C
肌钙蛋白C（Troponin C）是肌钙蛋白复合物的组成部分之一。其结构通常包括四个钙结合EF手结构域，少部分亚型的钙结合结构域会少于四个。肌钙蛋白和肌动蛋白与一起组成细肌丝。 It contains an N lobe and a C lobe.
锌指
锌指（Zinc finger），又稱鋅手指，是一种小的蛋白质结构模体，其特征在于配合一个或多个锌离子（Zn2+）以稳定折叠。最初用来描述非洲爪蟾卵母细胞转录因子IIIA假说结构的手指状外观，锌指名称现在已经包含了各种不同的蛋白质结构。 在1983年，非洲爪蟾TFIIIA最初被证明含有锌，并且需要这种金属才能运行，这是被报道的第一个基因调节蛋白中具有锌的要求。 这些具有锌指结构的蛋白大多都是与基因表达的调控有关的功能蛋白。锌指结构的共同特征是通过肽链中氨基酸残基的特征基团与Zn2+的结合来稳定一种很短的，可自我折叠成“手指”形状的的多肽空间构型。 含有锌指的蛋白（锌指蛋白）被分为几个不同的结构家族。大多數的超二級結構，包括希臘鑰匙、，都已經被清楚定義。但鋅指的狀況並不是那麼簡單，含有鋅指的蛋白質大約分成幾類，每個鋅指結構都有相當特殊的三級結構，但其加上鋅離子的一級結構也是可以辨認配體。雖然鋅指之間有很大的變異，但大多是都是與DNA、RNA、蛋白質結合。 自从它们最初的发现和它们的结构阐明以来，这些相互作用的模块已经在生物世界中无处不在，并且可以在人类基因组的3％基因中被发现。另外，锌指在各种治疗和研究能力方面已经变得非常有用。研究者會設計出特殊的鋅手指，使其有不同的親合性。鋅指核酸酶和是當今最重要的應用。.
酪氨酸激酶
酪氨酸激酶（tyrosine kinase）是在细胞中催化磷酸基团从ATP中转移到蛋白质的酪氨酸残基上的酶，起到调控细胞中信号通路的“开”与“关”。酪氨酸激酶是蛋白激酶中的一类，其它的为丝氨酸/苏氨酸特异性蛋白激酶类。 与酪氨酸激酶相对应的酶是蛋白酪氨酸磷酸酶，负责去磷酸化。由激酶和磷酸酶进行的蛋白的磷酸化与去磷酸化过程对细胞的增殖、分裂与分化的调控非常重要。酪氨酸激酶的一些突变可使其一直处于“活跃”状态，能引起细胞的不受抑制的生长，最终演变为癌症。因此一些酪氨酸激酶抑制剂，如伊马替尼等被作为抗癌药物研发出来。.
蛋白質三級結構
蛋白質三級結構（Protein tertiary structure）是在生物化學裡指蛋白質整體几何形狀，亦稱為其摺疊。蛋白質分子是一連串的胺基酸一條線地接結，基本上假定其會有一可作用其生物功能的三維結構。對蛋白質三級結構的研究稱為結構生物學。蛋白质的三级结构是由它的原子坐标定义的。这些坐标可参照或一个蛋白质结构域或整个三级结构。Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York.
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蛋白质
蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.
蛋白质家族
蛋白质家族（Protein family）是一组与进化相关的蛋白质。在许多情况下，蛋白质家族具有相应的基因家族，其中每个基因编码具有1：1关系的相应蛋白质。蛋白质家族术语不应该与"科 (生物)"（Family (biology)）混淆，因为它("科 (生物)")用于生物分类学。 家族中的蛋白质来自共同的祖先（见同源），通常具有相似的三维结构，功能和显着的序列相似性。其中最重要的是序列相似性（通常是氨基酸序列），因为它是同源的最严格指标，因此是共同祖先的最清晰的指标。使用序列比对方法评估一组序列之间的相似性的重要性存在相当完善的框架。不共享共同祖先的蛋白质不太可能显示统计学上显着的序列相似性，使序列比对成为识别蛋白质家族成员的有力工具。 有时候，家族有时被分组成更大的演化支称为，基于结构和机械相似性，即使没有可识别的序列同源性。 目前，已经定义了超过60,000个蛋白质家族，尽管蛋白质家族定义中的歧义导致不同的研究人员有数量的变化。.
蛋白质亚基
蛋白质亚基（英语：Protein subunit）、蛋白亚基或亚基蛋白在结构生物学中是指参与组成蛋白质复合物（寡聚体或多聚体）的单个蛋白质分子。一个蛋白质亚基就是一条多肽链，而一条多肽链是由一組基因所编码，这就意味着每个亚基都由一組基因编码。.
蛋白质结构
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。.
蛋白质结构预测
蛋白质结构预测(Protein structure prediction)是指从蛋白质的氨基酸序列中预测蛋白质的三维结构。也就是说，从蛋白质的一级结构预测它的折叠和二级、三级、四级结构。结构预测与的反问题有着根本的不同。蛋白质结构预测是生物信息学与理论化学所追求的最重要目标之一;它在医学上（例如，在药物设计）和在生物技术上（例如，新的酶的设计）都是非常重要的。每隔两年，当前蛋白质结构预测技术的性能在（CASP）实验中被评测。蛋白质结构预测的网络服务器连续的评测是由社区项目执行。.
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SH2结构域
SH2结构域（Src Homology 2 domain，Src同源2结构域）是癌蛋白''Src''以及许多其它细胞内信号转导蛋白上的一个保守的结构域。那些含SH2结构域的蛋白质可以对接到其它蛋白中的磷酸化酪氨酸残基上。SH2结构域往往存在于帮助受体酪氨酸激酶通路信号转导的衔接蛋白中。.
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X射线晶体学
X射線晶體學是一門利用X射線來研究晶體中原子排列的學科。更準確地說，利用電子對X射線的散射作用，X射線晶體學可以獲得晶體中電子密度的分佈情況，再從中分析獲得关于原子位置和化学键的資訊，即晶體結構。 由于包括盐类、金属、矿物、半导体在内的许多物质都可以形成晶体，X射线晶体学已经是许多学科的基本技术。在前十年这项技术主要被用于测量原子大小、化学键的类型和键长，以及其他的许多物质，尤其是矿物和合金。X射线晶体学也揭示了许多生物分子的结构和功能，例如维生素、药物、蛋白质以及脱氧核糖核酸（DNA）。X射线晶体学如今仍然是从原子尺度研究物质结构的主要方法。.
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抗体
抗體，又稱免疫球蛋白（immunoglobulin，簡稱Ig），是一种主要由浆细胞分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等病原体的大型Y形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面。抗体能通过其可变区唯一识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。蛋白上Y形的其中两个分叉顶端都有一被称为互补位（抗原結合位）的锁状结构，该结构仅针对一种特定的抗原表位。这就像一把钥匙只能开一把锁一般，使得一种抗体仅能和其中一种抗原相结合。 抗体和抗原的结合完全依靠非共价键的相互作用，这些非共价键的相互作用包括氢键、范德华力、电荷作用和疏水作用。这些相互作用可以发生在侧链或者多肽主干之间。正因这种特异性的结合机制，抗体可以“标记”外来微生物以及受感染的细胞，以诱导其他免疫机制对其进行攻击，又或直接中和其目标，例如通过与入侵和生存至关重要的部分相结合而阻断微生物的感染能力等，就像通緝犯上了手銬和腳鐐一樣。针对不同的抗原，抗体的结合可能阻断致病的生化过程，或者召唤巨噬细胞消灭外来物质。而抗体能够与免疫系统的其它部分交互的能力，是通过其Fc区底部所保留的一个糖基化座实现的 。体液免疫系统的主要功能便是制造抗体。抗体也可以与血清中的补体一起直接破壞外来目标。 抗體主要由一種B细胞所分化出来的叫做漿細胞的淋巴細胞所製造。抗体有两种物理形态，一种是从细胞分泌到血浆中的可溶解物形态，另一种是依附于B细胞表面的膜结合形态。抗体与细胞膜结合后所形成的复合体又被称为B细胞感受器（B Cell Receptor，BCR），这种复合体只存在于B细胞的细胞膜表面，是激活B细胞以及后续分化的重要结构。B细胞分化后成为生产抗体的工厂的浆细胞，或者长期存活于体内以便未来能迅速抵抗相同入侵物的记忆B细胞。在大多数情况下，与B细胞进行互动的辅助型T细胞对于B细胞的完全活化是至关重要的，因为辅助型T细胞负责识别抗原，并促使B细胞能分化出能与该抗原相结合的抗体的浆细胞和记忆型B细胞。而可溶性抗体则被释放到血液等体液当中（包括各种分泌物），持续抵抗正在入侵的外来微生物。 抗体是免疫球蛋白超家族中的一种醣蛋白 。它们是血浆中丙种球蛋白的主要构成成分。抗体通常由一些基础单元组成，每一个抗体包括：两个長（大）的重链，以及两个短（小）的轻链。而輕鏈和重鏈之間以雙硫鍵連接。輕鏈和重鏈又分為可變區和恆定區，而不同类型的重链恆定區，将会导致抗体种型的不同。在哺乳类动物身上已知的不同种型的抗体有五种，它们分别扮演不同的角色，并引导免疫系统对所遇到的不同类型外来入侵物产生正确的免疫反應。 尽管所有的抗体大体上都很相似，然而在蛋白质Y形分叉的两个顶端有一小部分可以发生非常丰富的变化。这一高变区上的细微变化可达百万种以上，该位置就是抗原结合位。每一种特定的变化，可以使该抗体和某一个特定的抗原结合。这种极丰富的变化能力，使得免疫系统可以应对同样非常多变的各种抗原。之所以能产生如此丰富多样的抗体，是因为编码抗体基因中，编码抗原结合位（即互补位）的部分可以随机组合及突变。此外，在免疫种型转换的过程中，可以修改重链的类型，从而制造出对相同抗原專一性的不同种型的抗体，使得同种抗体可以用于不同的免疫系统过程中。.
氨基酸
胺基酸是生物學上重要的有機化合物，它是由胺基（-NH2）和羧基（-COOH）的官能團組成的，以及一個側鏈连到每一個胺基酸。胺基酸是構成蛋白質的基本單位。賦予蛋白質特定的分子結構形態，使他的分子具有生化活性。蛋白質是生物体內重要的活性分子，包括催化新陳代謝的酶（又称“酵素”）。 不同的胺基酸脱水缩合形成肽（蛋白質的原始片段），是蛋白質生成的前.
溶菌酶
溶菌酶（英文名称：Lysozyme，又譯溶解酶）是一个分子量为14.4kDa的酶，它經由催化肽聚糖中N-乙酰胞壁酸和N-乙酰氨基葡萄糖残基间和壳糊精中N-乙酰葡糖胺残基间的1,4-β链的水解，而破坏细菌的细胞壁。一些人体细胞分泌液中含有溶菌酶在，如唾液、眼泪、鼻涕；溶菌酶也存在于粒線體中的细胞质颗粒体和蛋清中。.
木瓜蛋白酶
木瓜蛋白酶（papain），或簡稱木瓜酶、木瓜酵素，又称嫩精或木瓜粉，是存在于番木瓜果实中的一种半胱氨酸蛋白酶。木瓜蛋白酶对于嫩化肉类起着重要作用，市面上更多稱為鬆肉粉或嫩肉粉。.
