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51 关系: ATP酶，原子力显微镜，原子质量单位，多萝西·克劳福特·霍奇金，布莱恩·科比尔卡，库尔特·维特里希，弗朗西斯·克里克，低温电子显微镜，保罗·博耶，圆二色性，分子建模，分子生物学，分子量，哈特姆特·米歇尔，光学显微镜，离子通道，立体化学，约翰·肯德鲁，约翰·沃克，结构基因组学，细胞膜，罗伯特·莱夫科维茨，罗伯特·胡贝尔，罗德里克·麦金农，罗杰·科恩伯格，生物化学，生物物理学，电子显微镜，马克斯·佩鲁茨，詹姆斯·杜威·沃森，诺贝尔化学奖，诺贝尔生理学或医学奖，质谱法，阿达·约纳特，赫伯特·豪普特曼，肌红蛋白，脱氧核糖核酸，電子自旋共振，蛋白质，蛋白质结构预测，蛋白酶解，G蛋白偶联受体，X射线晶体学，杰尔姆·卡尔，核磁共振波谱法，核糖体，核酸，施一公，文卡特拉曼·拉马克里希南，托马斯·施泰茨，...，晶体结构。 扩展索引 (1 更多) »
ATP酶
ATP酶，又称为三磷酸腺苷酶，是一类能将三磷酸腺苷（ATP）催化水解为二磷酸腺苷（ADP）和磷酸根离子的酶，这是一个释放能量的反应。在大多数情况下，能量可以通过传递而被用于驱动另一个需要能量的化学反应。这一过程被所有已知的生命形式广泛利用。 部分ATP酶是内在膜蛋白（Integral membrane protein），可以锚定在生物膜上，并可以在膜上移动；这些ATP酶又被称为跨膜ATP酶。.
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原子力显微镜
原子力显微镜（atomic force microscope，简称AFM），也称扫描力显微镜（scanning force microscope，SFM）是一种纳米级高分辨的扫描探针显微镜，优于光学衍射极限1000倍。原子力显微镜的前身是扫描隧道显微镜，是由IBM苏黎士研究实验室的海因里希·罗雷尔（Heinrich Rohrer）和格尔德·宾宁（Gerd Binnig）在上世纪80年代早期发明的，他们之后因此获得1986年的诺贝尔物理学奖。 格爾德·賓寧、魁特（Calvin Quate）和格勃（Gerber）于1986年发明第一台原子力显微镜，而第一台商业化原子力显微镜于1989年生产的。AFM是在纳米尺度操作材料，及其成像和测量最重要的工具。信息是通过微悬臂感受和悬臂上尖细探针的表面的“感觉”来收集的，而压电元件可以控制样品或扫描器非常精确的微小移动，用导电悬臂（cantilever）和导电原子力显微镜附件则可以测量样品的电流偏压；更高级的仪器则可以测试探针上的电流来测试样品的电导率或下表面的电子的移动，不过这种测试是非常艰难的，只有个别实验室报道了一致的数据。利用微悬臂感受和放大悬臂上尖细探针與受測樣品原子之间的作用力，从而达到检测的目的，具有原子级的分辨率。由于原子力显微镜既可以观察导体，也可以观察非导体，从而弥补了扫描隧道显微镜的不足。 原子力显微镜是由IBM公司苏黎世研究中心的格尔德·宾宁与斯坦福大学的Calvin Quate于一九八五年所发明的，其目的是为了使非导体也可以采用類似扫描探针显微镜（SPM）的观测方法。原子力显微镜（AFM）与扫描隧道显微镜（STM）最大的差别在于并非利用电子穿隧效應，而是检测原子之间的接触，原子键合，范德瓦耳斯力或卡西米爾效應等来呈现样品的表面特性。.
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原子质量单位
原子质量单位（Atomic mass unit，amu），现称统一原子质量单位（Unified atomic mass unit，u）或道爾頓（dalton，Da），是用来衡量原子质量的单位，定义为靜止未鍵結且處於基態碳12原子质量的1/12。.
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多萝西·克劳福特·霍奇金
#重定向 多萝西·霍奇金.
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布莱恩·科比尔卡
#重定向 布赖恩·科比尔卡.
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库尔特·维特里希
库尔特·维特里希（Kurt Wüthrich，），瑞士化学家，拥有中华人民共和国永久居留权。由于开发出的对生物大分子的鉴定和结构分析的核磁共振方法的研究，与约翰·贝内特·芬恩、田中耕一共同获得了2002年诺贝尔化学奖。.
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弗朗西斯·克里克
弗朗西斯·哈利·康普頓·克立克，OM，FRS（Francis Harry Compton Crick，），英国生物学家、物理学家及神经科学家。他最重要的成就是1953年在剑桥大学卡文迪许实验室与詹姆斯·沃森共同发现了脱氧核糖核酸（DNA）的双螺旋结构，二人也因此与莫里斯·威尔金斯共同获得了1962年诺贝尔生理及医学奖，獲獎原因是「發現核酸的分子結構及其對生物中信息傳遞的重要性」 。克里克在2004年因大腸癌病逝於美國加州。他的同事克里斯多福·科赫，曾感叹道：“他临死前还在修改一篇论文；他至死仍是一名科学家”。.
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低温电子显微镜
低温电子显微镜技術（Cryo-electron microscopy，缩写：cryo-EM）或电子低温显微镜技术，是透射电子显微镜（TEM）的其中样品在低温（通常是液氮温度）下进行研究的一种技术。低温电子显微镜在结构生物学方面越来越受欢迎。 低温电子显微镜的实用性来源于它允许观察未以任何方式被染色或固定的标本，在它们的自然环境中被显示。这与X射线晶体学相反，需要使样品结晶，这样做可能是困难的，并将其置于非生理环境中，这偶尔会导致功能上无关的构象变化。 低温电子显微镜图片的分辨率稳步提高，并且在2014年分辨率在一些结构中达到了接近原子级的分辨率，包括病毒，核糖体，线粒体，离子通道，和酶复合物，小至170kDa的一些结构的分辨率达到4.5Å。2017年，雅克·杜博歇、約阿希姆·弗蘭克及理查德·亨德森因其在低温电子显微镜技术的發展而獲頒諾貝爾化學獎。.
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保罗·博耶
保罗·德罗斯·博耶（Paul Delos Boyer，），美国生物化学家。因阐明三磷酸腺苷生物合成的机理而与约翰·沃克、延斯·克里斯蒂安·斯科共同获得1997年的诺贝尔化学奖。.
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圆二色性
圓二色性（Circular dichroism, 缩写：CD）是涉及圆偏振光的二色性，即左旋光的和右旋光的差分吸收。左旋圆（LHC）的和右旋圆（RHC）的偏振光表示一个光子的两种可能的自旋角动量状态，因此圆形二色性也被称为自旋角动量的二色性 。这种现象在19世纪上半叶被让-巴蒂斯特·毕奥(Jean-Baptiste Biot)，奥古斯丁·菲涅耳(Augustin Fresnel)和（Aime Cotton）发现。它在光学活性手性分子的吸收带中被显示。CD光谱学在许多不同领域中具有广泛的应用。最值得注意的是，使用UVCD来研究蛋白质的二级结构。UV/可见光CD被用于研究电荷转移跃迁。近红外CD被用于通过探测过渡金属的d→d跃迁来研究分子的几何和电子结构。，其使用来自红外能量区的光，被用于小有机分子的结构研究，并且最近被用于研究蛋白质和DNA。.
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分子建模
分子建模（英語：Molecular modelling）或稱分子模擬，是指利用理論方法與計算技術，模擬出化學分子的外觀或性質，屬於計算化學與計算生物學領域的研究對象。並且是化學與生物學上，如結構生物學等學門所應用的研究方法。.
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分子生物学
分子生物学（Molecular biology）是对生物在分子層次上的研究。这是一门生物学和化学之间跨学科的研究，其研究领域涵盖了遗传学、生物化学和生物物理学等学科。分子生物学主要致力于对细胞中不同系统之间相互作用的理解，包括DNA，RNA和蛋白质生物合成之间的关系以及了解它们之间的相互作用是如何被调控的。.
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分子量
分子量，又称“相对分子质量”，指组成分子的所有原子的原子量的总和，分子量的符号为Mr。定义为物质分子或特定单元的平均质量与12C质量的1/12之比值。由于是相对值，所以为无量纲量，单位为1。.
哈特姆特·米歇尔
#重定向 哈特穆特·米歇尔.
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光学显微镜
光学显微镜是一种利用光学透镜产生影像放大效应的显微镜。 由物体入射的光被至少两个光学系统（物镜和目镜）放大。首先物镜产生一个被放大实像，人眼通过作用相当于放大镜的目镜观察这个已经被放大了的实像。一般的光学显微镜有多个可以替换的物镜，这样观察者可以按需要更换放大倍数。这些物镜一般被安置在一个可以转动的物鏡盤上，转动物镜盘就可以使不同的物镜方便地进入光路，物鏡盤的英文是Nosepiece，又譯作鼻輪。 十八世纪，光学显微镜的放大倍率已经提高到了1000倍，使人们能用眼睛看清微生物体的形态、大小和一些内部结构。直到物理学家发现了放大倍率与分辨率之间的规律，人们才知道光学显微镜的分辨率是有极限的，分辨率的这一极限限制了放大倍率的无限提高，1600倍成了光学显微镜放大倍率的最高极限，使得形态学的应用在许多领域受到了很大限制。 光学显微镜的分辨率受到光波长的限制，一般不超过0.3微米。假如显微镜使用紫外线作为光源或物体被放在油中的话，分辨率还可以得到提高。 光学显微镜依樣品的不同可分為反射式和透射式。反射显微镜的物体一般是不透明的，光从上面照在物体上，被物体反射的光进入显微镜。这种显微镜经常被用来观察固体等，多應用在工學、材料領域，在正立顯微鏡中，此類顯微鏡又稱作金相顯微鏡。透射显微镜的物体是透明的或非常薄，光从可透过它进入显微镜。这种显微镜常被用来观察生物组织。 光學顯微鏡依其聚光鏡(condenser)和物鏡(Objective)的設計，可用來觀察不同的樣品。明視野(Brightfield)用來觀察薄的染色生物組織樣品，暗視野(Darkfield)功能的視野下，背景為黑色，能突顯樣品的細微面貌，觀察未染色樣品時，如活細胞，可利用相位差(Phase)功能。另外還有微分干涉差(differential interference contrast，DIC)功能，都常搭配在光學顯微鏡上。 依光源的不同，還有螢光顯微鏡、共聚焦顯微鏡等類別。 2014年10月8日，诺贝尔化学奖颁给了艾力克·贝齐格 (Eric Betzig)，W·E·莫尔纳尔 (William Moerner)和斯特凡·W·赫尔 (Stefan Hell)，奖励其发展超分辨荧光显微镜 (Super-Resolved Fluorescence Microscopy)，这将带来光学显微镜进入纳米级尺度中。.
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离子通道
离子通道（英语：Ion channel）是一种成孔蛋白，它通过允许某种特定类型的离子依靠电化学梯度穿过该通道，来帮助细胞建立和控制质膜间的微弱电压压差（参见细胞电势）。这些离子通道存在于所有细胞的细胞膜上。针对离子通道的研究叫做通道学，这一研究涉及了许多许多科学技术，例如电流生理学的电压钳位（尤其是膜片钳位技术）、免疫组织化学以及逆转录。.
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立体化学
立体化学（stereochemistry），有机化学的主要内容。研究有机物在三维空间内的结构与变化的化学分支。由于碳以及所有其他元素的化学键往往不是在二维平面上伸展的，于是就产生了相应的异构现象，由此产生了立体化学这门学科。 十九世纪中叶前，人们对有机化合物的认识一直停留在二维空间。随着有机技术和分析技术的发展，大量同分异构体被合成和发现，人们对有机化合物的认识才逐渐深入。当时人们认为二取代甲烷（CH2R2）有两种同分异构体，但是人们始终只能合成得到一种二取代甲烷。直到1874年，年仅22岁的荷兰科学家凡特霍夫提出碳原子成键的新解释。.
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约翰·肯德鲁
约翰·肯德鲁爵士，CBE，FRS（Sir John Kendrew，），英国生物学家，1962年获诺贝尔化学奖。.
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约翰·沃克
约翰·欧内斯特·沃克爵士，FRS，（John Ernest Walker， One or more of the preceding sentences incorporates text from the royalsociety.org website where: ），英国化学家，1997年诺贝尔化学奖获得者，於2012年獲得科普利獎章。.
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结构基因组学
結構基因組學是一門用结构生物学方法研究整个生物体、整个细胞或整个基因组中所有的蛋白質和相关蛋白質复合物的三维結構的学科。主要利用實驗方式（X射線晶體学、核磁共振波谱法和电子显微学）来测定蛋白质结构，同时结合同源建模（homology modelling）这一計算方式来推测蛋白质结构。和傳統結構生物學不同的是，利用結構基因組學所測定的蛋白質結構通常是功能未知的蛋白質。這令科學家創立了結構生物信息學，利用三維結構信息來预测蛋白質功能。結構基因組學重視快速、高通量（high throughput）的蛋白質結構測定，而同步辐射装置是实现这一目标的重要实验装置之一。.
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细胞膜
细胞膜，又称原生質膜（英語：cell membrane），为细胞結構中分隔细胞内、外不同介质和组成成份的界面。原生質膜普遍认为由磷脂質双层分子作为基本单位重复而成，即磷脂双分子层，其上镶嵌有各种类型的膜蛋白以及与膜蛋白结合的糖和糖脂。原生質膜是细胞与周围环境和细胞与细胞间进行物质交换和信息传递的重要通道。原生質膜通过其上的孔隙和跨膜蛋白的某些性质，达到有选择性的，可调控的物质运输作用。.
罗伯特·莱夫科维茨
罗伯特·莱夫科维茨（Robert Lefkowitz，）是一位美国医学家，最出名的工作是关于G蛋白偶联受体，为此他赢得了2012年诺贝尔化学奖。他与布莱恩·科比尔卡分享这个奖项。.
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罗伯特·胡贝尔
罗伯特·胡贝尔（Robert Huber，）生於慕尼黑，德国化学家，1988年诺贝尔化学奖得主。.
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罗德里克·麦金农
罗德里克·麦金农（Roderick MacKinnon，），美国洛克菲勒大学分子神经生物学和生物物理学教授。因对细胞膜中的离子通道功能的物理化学属性的研究，尤其是X射线晶体学的蛋白质结构的研究而分享获得了2003年诺贝尔化学奖。与之分享这一奖项的是彼得·阿格雷，他因对離子通道的相關研究而获奖。.
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罗杰·科恩伯格
罗杰·大卫·科恩伯格（Roger David Kornberg，），美国生物化学家，斯坦福大学结构生物学教授。因其对“真核转录的分子基础所作的研究”而荣获2006年诺贝尔化学奖。他的父亲阿瑟·科恩伯格也是斯坦福大学的教授，并且是1959年诺贝尔生理学或医学奖获得者。.
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生物化学
生物化学（biochemistry，也作 biological chemistry），顾名思义是研究生物体中的化学进程的一门学科，常常被简称为生化。它主要用于研究细胞内各组分，如蛋白质、糖类、脂类、核酸等生物大分子的结构和功能。而对于化学生物学来说，则着重于利用化学合成中的方法来解答生物化学所发现的相关问题。 虽然存在着大量不同的生物分子，但实际上有很多大的复合物分子（称为“聚合物”）是由相似的亚基（称为“单体”）结合在一起形成的。每一类生物聚合物分子都有自己的一套亚基类型。例如，蛋白质是由20种氨基酸所组成，而脱氧核糖核酸（DNA）由4种核苷酸构成。生物化学研究集中于重要生物分子的化学性质，特别着重于酶促反应的化学机理。 在生物化学研究中，对细胞代谢和内分泌系统的研究进行得相当深入。生物化学的其他研究领域包括遗传密码（DNA和RNA）、 蛋白质生物合成、跨膜运输（membrane transport）以及细胞信号转导。.
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生物物理学
生物物理学（Biophysics）是生物学和物理学的交叉学科，研究生物的物理特性。生物物理涵盖各级生物组织，从分子尺度到整个生物体和生态系统。它的研究范围有时会与生理学、生物化学、纳米技术、生物工程、、细胞生物学和系统生物学有显著的重叠。它被认为是生物学和物理学之间的桥梁。 物理学和生物学在两方面有联系：一方面，生物为物理提供了具有物理性质的生物系统，另一方面，物理为生物提供了解决问题的工具。.
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电子显微镜
電子顯微鏡（electron microscope，簡稱電鏡或電顯）是使用電子來展示物件的內部或表面的顯微鏡。 高速的電子的波長比可見光的波長短（波粒二象性），而顯微鏡的分辨率受其使用的波長的限制，因此電子顯微鏡的分辨率（約0.2奈米）遠高於光學顯微鏡的分辨率（約200奈米）。.
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马克斯·佩鲁茨
马克斯·费迪南德·佩鲁茨，OM（Max Ferdinand Perutz，），奥地利-英国分子生物学家，1962年获诺贝尔化学奖。 Category:奥地利生物学家 Category:英国生物学家 Category:诺贝尔化学奖获得者 Category:功績勳章成員 Category:X射线晶体学 Category:欧洲分子生物学组织会员 Category:劍橋大學彼得學院校友 Category:維也納大學校友 Category:科普利獎章獲得者.
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詹姆斯·杜威·沃森
詹姆斯·杜威·沃森（James Dewey Watson，），美國分子生物學家，20世紀分子生物學的牽頭人之一。與同僚佛朗西斯·克里克因為共同發現DNA的雙螺旋結構，而與莫里斯·威爾金斯獲得1962年諾貝爾生理學或醫學獎。.
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诺贝尔化学奖
诺贝尔化学奖（Nobelpriset i kemi）是诺贝尔奖的奖项之一，由瑞典皇家科学院從1901年开始负责颁发。每年于12月10日，即阿尔弗雷德·诺贝尔逝世周年纪念日颁发。 根據诺贝尔的遺囑，化学奖是为了表彰「在化學領域作出最重要發現或發明的人」。.
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诺贝尔生理学或医学奖
诺贝尔生理学或医学奖（Nobelpriset i fysiologi eller medicin）由诺贝尔基金会管理，该奖项每年颁发一次，用于表彰在生理学或医学领域作出重要发现或发明的人。它是五项诺贝尔奖中的一项，诺贝尔奖是根据硝酸甘油炸药的发明者瑞典化学家阿尔弗雷德·诺贝尔的遗愿于1895年设立的。诺贝尔本人对实验生理学很感兴趣，并想为那些通过在实验室的科学发现而取得的新进展设立奖项。诺贝尔奖于每年12月10日的颁奖典礼上授予获奖者，这一天是诺贝尔的逝世纪念日，获奖者将被授予获奖证书及奖金证书。诺贝尔生理学或医学奖奖章的正面与物理学、化学及文学奖奖章相同，都镌刻着诺贝尔的浮雕像；但奖章的背面是独特的。 截至2015年，106次诺贝尔生理学或医学奖被授予了208名男性以及12名女性。第一枚诺贝尔生理学或医学奖于1901年授予德国生理学家埃米尔·阿道夫·冯·贝林，用于表彰他在血清疗法及白喉疫苗等方面所做的贡献。格蒂·科里是第一位获得该奖项的女性，她于1947年获得该奖，因其阐释了葡萄糖的代谢作用，这对治疗糖尿病以及解决众多医学问题有重要作用。 一些奖项至今仍有争议。包括1949年因提出前脑叶白质切除术而授予安东尼奥·埃加斯·莫尼斯的奖章，尽管这一做法受到了医疗机构的抗议。其他争议是由于对获奖人员的分歧而引起的。1952年，获奖者赛尔曼·瓦克斯曼被起诉至法庭，最终一半的专利权被赋予了其共同发现者之一但并未获得诺奖认同的艾伯特·沙茨。1962年这一奖项被授予詹姆斯·沃森，弗朗西斯·克里克和莫里斯·威尔金斯，表彰其在DNA的结构与性质方面所做的工作，但并未承认其他人的贡献，如在提名时已经逝世的奥斯瓦尔德·埃弗里和罗莎琳·富兰克林。因为诺贝尔奖的规则禁止提名死者，长寿也成为获奖的资产，有一项研究在长达50年之后才获得此奖。同时诺贝尔奖也禁止同一奖项的获奖者超过3人，鉴于过去半个世纪以来科学家们越来越倾向于团队合作，这一制度也导致了一些争议。.
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质谱法
质谱（mass spectrometry，缩写：MS）是一种电离化学物质并根据其质荷比（质量-电荷比）对其进行排序的分析技术。简单来说，质谱测量样品内的质量。 质谱法被用于许多不同领域，并被用于纯样品和复杂混合物。 质谱是离子信号作为质荷比的函数的曲线图。这些频谱被用于确定样品的元素或，颗粒和分子的质量，并阐明分子的化学结构，如肽和其他化合物。 在典型的质谱法中，可以是固体，液体或气体的样品被电离，例如用电子轰击它。 这可能导致一些样品的分子破碎成带电的碎片。 然后，这些离子根据其质荷比被分离，通常通过加速它们并使其经受电场或磁场：相同质荷比的离子将经历相同数量的偏转。离子通过能够探测带电粒子的机制被探测到，例如一个电子倍增管。 结果被显示为作为质荷比的函数的已经探测离子的相对丰度的频谱。 样品中的原子或分子可以通过将已知质量与鉴定的质量相关联或通过特征分解模式来鉴定。.
阿达·约纳特
阿达·约纳特（עדה יונת，Ada E. Yonath，），以色列晶体学家，2009年诺贝尔化学奖获得者之一，首位獲得諾貝爾獎的以色列籍女性，也是繼1964年多蘿西·克勞福特·霍奇金後再度獲得诺贝尔化学奖的女性得主。.
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赫伯特·豪普特曼
赫伯特·阿龍·豪普特曼（Herbert Aaron Hauptman，），美国数学家和化学家。因与杰罗姆·卡尔勒（Jerome Karle）一起开发了应用X射线衍射确定物质晶体结构的直接计算方法而获得了1985年的诺贝尔化学奖。 Category:美国国家科学院院士 Category:20世纪数学家 Category:美国化学家 Category:美国数学家 Category:哥伦比亚大学校友 Category:犹太美国人科学家 Category:犹太发明家 Category:诺贝尔化学奖获得者 Category:纽约市人 Category:物理化学家 Category:纽约州立大学布法罗分校校友 Category:馬里蘭大學學院市分校校友 Category:UNSW狄拉克奖章和讲座得主.
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肌红蛋白
肌红蛋白（Myoglobin）是由153个胺基酸环绕中央的血基质组成的单链蛋白质。分子量为16700道尔顿。其对氧气的亲合力大于血红蛋白，所以在肌肉组织中有儲存氧气的功能。因為只需要一點氧分壓便可以使其對氧氣的結合力達到飽和，所以比血红蛋白更適合儲存氧氣。血基质對一氧化碳的親和力比氧氣大20000倍，但是因為肌紅蛋白三級結構上His64（His E7）胺基酸不但可以與氧氣產生氫鍵還可以使一氧化碳偏離原來的結合時的自然狀態，在這一來一往的情形下，使得肌紅蛋白對一氧化碳的親和力只比氧氣高出200倍。由於不具有四級構造，所以不像血紅素一樣，產生協同效應。 若严重过度运动，有可能使肌细胞溶解并导致肌红蛋白进入血液，在肾脏堵住肾小管，引起肾损伤，称为横纹肌溶解症。肌细胞溶解还会释放出大量的钾，引起高钾血症。.
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脱氧核糖核酸
--氧核醣核酸（deoxyribonucleic acid，縮寫：DNA）又稱--氧核醣核酸，是一種生物大分子，可組成遺傳指令，引導生物發育與生命機能運作。主要功能是資訊儲存，可比喻為「藍圖」或「配方」。其中包含的指令，是建構細胞內其他的化合物，如蛋白質與核醣核酸所需。帶有蛋白質編碼的DNA片段稱為基因。其他的DNA序列，有些直接以本身構造發揮作用，有些則參與調控遺傳訊息的表現。 DNA是一種長鏈聚合物，組成單位稱為核苷酸，而糖類與磷酸藉由酯鍵相連，組成其長鏈骨架。每個糖單位都與四種鹼基裡的其中一種相接，這些鹼基沿著DNA長鏈所排列而成的序列，可組成遺傳密碼，是蛋白質氨基酸序列合成的依據。讀取密碼的過程稱為轉錄，是根據DNA序列複製出一段稱為RNA的核酸分子。多數RNA帶有合成蛋白質的訊息，另有一些本身就擁有特殊功能，例如核糖體RNA、小核RNA與小干擾RNA。 在細胞內，DNA能組織成染色體結構，整組染色體則統稱為基因組。染色體在細胞分裂之前會先行複製，此過程稱為DNA複製。對真核生物，如動物、植物及真菌而言，染色體是存放於細胞核內；對於原核生物而言，如細菌，則是存放在細胞質中的拟核裡。染色體上的染色質蛋白，如組織蛋白，能夠將DNA組織並壓縮，以幫助DNA與其他蛋白質進行交互作用，進而調節基因的轉錄。.
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電子自旋共振
電子順磁共振（electron paramagnetic resonance，EPR），又称電子自旋共振（electron spin resonance，ESR），是屬於自旋1/2粒子的電子在靜磁場下发生的磁共振現象。因为類似靜磁場下自旋1/2原子核核磁共振的現象，又因利用到電子的順磁性，故曾稱作“電子順磁共振”。 由於分子中的電子多數是成對存在，根據泡利不相容原理，每个電子对中的两个电子必為一個自旋向上，另一個自旋向下，所以磁性互相抵消。因此只有拥有不成對電子存在的粒子（例如過渡元素中重金屬原子或自由基），才能表現磁共振。 雖然电子自旋共振的原理与核磁共振的类似，但由於電子的質量遠輕於原子核的质量，所以电子有较大的磁矩。以氫原子核（質子）為例，電子磁矩強度是其659.59倍。因此對於電子，磁共振所在的拉莫頻率通常需要透過減弱主磁場強度來使之降低。但即使如此，拉莫頻率通常所在波段仍比核磁共振拉莫頻率所在的射頻範圍還要高（通常是在微波的波段），因此有穿透力以及對帶有水分子的樣品有加熱可能的潛在問題，在進行人體造影時則需要改變方法。舉例而言，0.3T的主磁場下，電子共振頻率發生在8.41GHz，而對於常用的核磁共振核種——質子而言，在這樣強度的磁場下，其共振頻率仅為12.77MHz。.
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蛋白质
蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.
蛋白质结构预测
蛋白质结构预测(Protein structure prediction)是指从蛋白质的氨基酸序列中预测蛋白质的三维结构。也就是说，从蛋白质的一级结构预测它的折叠和二级、三级、四级结构。结构预测与的反问题有着根本的不同。蛋白质结构预测是生物信息学与理论化学所追求的最重要目标之一;它在医学上（例如，在药物设计）和在生物技术上（例如，新的酶的设计）都是非常重要的。每隔两年，当前蛋白质结构预测技术的性能在（CASP）实验中被评测。蛋白质结构预测的网络服务器连续的评测是由社区项目执行。.
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蛋白酶解
蛋白酶解或蛋白水解（Proteolysis）是指蛋白质降解为较小的多肽或氨基酸的过程。通常情况下，被水解的都是肽键，且在蛋白酶的作用下进行，因此常用蛋白酶解。但也可能发生分子内消化，以及不依赖酶的途径，如酸和热的作用而产生的降解。 蛋白酶解在有机体中有多种用途，比如消化酶降解食物中的蛋白，为机体提供氨基酸；完成翻译的多肽链也需要水解加工才能产生有活性的蛋白质；某些生理和细胞过程的调控也是通过蛋白质的酶解进行；还有蛋白酶解可以防止不必要的或不正常的蛋白质在细胞中的积累。.
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G蛋白偶联受体
G蛋白偶联受体（G Protein-Coupled Receptors， GPCRs），是一大类膜蛋白受体的统称。这类受体的共同点是其立体结构中都有七个跨膜α螺旋，且其肽链的C端和连接第5和第6个跨膜螺旋的胞内环上都有G蛋白（鸟苷酸结合蛋白）的结合位点。目前为止，只在真核生物中发现了G蛋白偶联受体。它们参与了很多细胞信号转导过程。在这些过程中，G蛋白偶联受体能结合细胞周围环境中的化学物质并激活细胞内的一系列信号通路，最终引起细胞状态的改变。已知的与G蛋白偶联受体结合的配体包括气味分子，费洛蒙，荷尔蒙，神经递质，趋化因子等等。这些受体可以是小分子的糖类，脂质，多肽，也可以是蛋白质等生物大分子。一些特殊的G蛋白偶联受体也可以被非化学性的刺激源激活，例如在感光细胞中的视紫红质可以被光所激活。与G蛋白偶联受体相关的疾病为数众多，并且大约40%的现代药物都以G蛋白偶联受体作为靶点。 G蛋白偶联受体的下游信号通路有多种。与配体结合的G蛋白偶联受体会发生构象变化，从而表现出鸟苷酸交换因子（GEF）的特性，通过以三磷酸鸟苷（GTP）交换G蛋白上本来结合着的二磷酸鳥苷（GDP）使G蛋白的α亚基与β、γ亚基分离。这一过程使得G蛋白（特别地，指其与GTP结合着的α亚基）变为激活状态，并参与下一步的信号传递过程。具体的传递通路取决于α亚基的种类（、、、）。其中主要的两个通路分别以由三磷酸腺苷环化产生的环腺苷酸（cAMP）和由磷脂酰肌醇-4,5-二磷酸（PIP2）水解生成的肌醇三磷酸（IP3）和甘油二酯（DAG）作为第二信使， 详见环腺苷酸信号通路和磷脂酰肌醇信号通路。.
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X射线晶体学
X射線晶體學是一門利用X射線來研究晶體中原子排列的學科。更準確地說，利用電子對X射線的散射作用，X射線晶體學可以獲得晶體中電子密度的分佈情況，再從中分析獲得关于原子位置和化学键的資訊，即晶體結構。 由于包括盐类、金属、矿物、半导体在内的许多物质都可以形成晶体，X射线晶体学已经是许多学科的基本技术。在前十年这项技术主要被用于测量原子大小、化学键的类型和键长，以及其他的许多物质，尤其是矿物和合金。X射线晶体学也揭示了许多生物分子的结构和功能，例如维生素、药物、蛋白质以及脱氧核糖核酸（DNA）。X射线晶体学如今仍然是从原子尺度研究物质结构的主要方法。.
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杰尔姆·卡尔
傑爾姆·卡爾（Jerome Karle，），猶太裔美國化學家。生於紐約市，1937年於紐約市立學院取得學士學位，1938年於哈佛大學獲碩士學位，1944年於密西根大學獲博士學位，因開發了應用X射線衍射確定物質晶體結構的直接計算方法，與赫伯特·豪普特曼共同獲得了1985年的諾貝爾化學獎。2006年時在美國海軍研究實驗室工作。.
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核磁共振波谱法
-- 核磁共振波谱法（Nuclear Magnetic Resonance spectroscopy，简称 NMR spectroscopy 或 NMR ），又称核磁共振波谱，是将核磁共振现象应用于测定分子结构的一种谱学技术。目前，核磁共振波谱的研究主要集中在1H（氢谱）和13C（碳谱）两类原子核的波谱。 人们可以从核磁共振波谱上获取很多信息，正如同红外光谱一样，核磁共振波谱也可以提供分子中化学官能团的数目和种类，但除此之外，它还可以提供许多红外光谱无法提供的信息。核磁共振波谱对自然科学研究有着深远的影响，人们不仅可以借助它来研究反应机理，还可以用来研究蛋白质和核酸的结构与功能。供研究的核磁样品可为液体或固体。 波谱这一译名是科学家丁渝提出的。.
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核糖体
核糖体，旧称“核糖核蛋白体”或“核蛋白体”，是细胞中的一种细胞器因为在某些场合“细胞器”一词也会被用于专指具有磷脂双分子层膜结构的亚细胞结构，而核糖体虽然已是一种公认的细胞器，却是没有被膜包裹、完全裸露的大分子，所以核糖体有时会被严格地定义为“无膜细胞器”（non-membranous organelles）。，由一大一小两个-zh-tw:次單元;zh-cn:亚基-结合形成，主要成分是相互缠绕的RNA（称为“核糖体RNA”，ribosomal RNA，简称“rRNA”）和蛋白质（称为“核糖体蛋白质”，ribosomal protein，简称“RP”）。核糖体是细胞内蛋白质合成的场所，能读取信使RNA核苷酸序列所包含的遗传信息，并使之转化为蛋白质中氨基酸的序列信息以合成蛋白质。在原核生物及真核生物（地球上的两种具有细胞结构的主要生命形式，前者可细分为古菌、真细菌两类）的细胞中都有核糖体存在。一般而言，原核细胞只有一种核糖体，而真核细胞具有两种核糖体（线粒体和叶绿体中的核糖体与细胞质核糖体不相同）。 核糖体在细胞中负责完成“中心法则”裡由RNA到蛋白质这一过程，此过程在生物学中被称为“翻译”。在进行翻译前，核糖体小次單元会先与从细胞核中转录得到的信使RNA（messenger RNA，简称“mRNA”）结合，再结合核糖体大次單元构成完整的核糖体之后，便可以利用细胞质基质中的转运RNA（transfer RNA，简称“tRNA”）运送的氨基酸分子合成多肽。当核糖体完成对一条mRNA单链的翻译后，大小--会再次分离。 英语中的“核糖体”（ribosome）一词是由“核糖核酸”（“ribo”）和希腊语词根“soma”（意为“体”）组合而成的。.
核酸
核酸（nucleic acids）是一种通常位于细胞核内的大型生物分子，負責生物体遗传信息的携带和传递。核酸有兩大類，分別是脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。 核酸的单体结构为核苷酸。每一个核苷酸分子由三部分组成：一个五碳糖、一个含氮碱基、和一个磷酸基。如果其五碳糖是脱氧核糖則為脱氧核糖核苷酸，此單體之聚合物是DNA。如果其五碳糖是核糖則為核糖核苷酸，此單體之聚合物是RNA。核苷酸也被称为核苷酸磷酸盐。 核酸是最重要的生物大分子（其余为氨基酸/蛋白质，糖/碳水化合物，脂质和/脂肪）。它们大量存在于所有活的东西，功能有编码，传递和表达遗传信息 - 换句话说，信息通过核酸序列被传递。DNA分子含有生物物种的所有遗传信息，为双链分子，其中大多数是链状结构大分子，也有少部分呈环状结构，分子量一般都很大。RNA主要是负责DNA遗传信息的翻译和表达，为单链分子，分子量要比DNA小得多。 核酸存在于所有动植物细胞、微生物和病毒、噬菌体内，是生命的最基本物质之一，对生物的生长、遗传、变异等现象起着重要的决定作用。 核酸是在1869年被科学家弗雷德里希·米歇尔发现。核酸实验研究构成了现代生物学和医学研究的重要组成部分，形成了基因组和法医学，以及生物技术和制药行业的基础。.
施一公
施一公，汉族，祖籍云南大姚，生于河南郑州，童年在驻马店长大，无党派人士。分子生物物理学博士，中国结构生物学家，中国科学院院士，美国人文与科学学院外籍院士，美国科学院外籍院士。教育部长江学者讲座教授，国家杰出青年科学基金获得者，“千人计划”首批国家特聘专家，清华大学教授，曾任清华大学生命科学学院院长、清华大学副校长，现任西湖大学校长、中国科学技术协会副主席。第十二届全国人民代表大会河南代表团代表，全国人大华侨委员会委员。.
文卡特拉曼·拉马克里希南
文卡特拉曼·拉马克里希南（Venkatraman "Venki" Ramakrishnan，），英国结构生物学家，擁有美国籍，2009年诺贝尔化学奖得主之一。2015年9月，他被选为皇家学会会长。.
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托马斯·施泰茨
托马斯·施泰茨（Thomas Arthur Steitz，），美国生物化学家，2009年诺贝尔化学奖得主之一。.
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晶体结构
晶体结构是指晶体的周期性结构。固体材料可以分为晶体、准晶体和非晶体三大类，其中，晶体内部原子的排列具有周期性，外部具有规则外形，比如钻石（图）。 Hauy最早提出晶体的規則外型是因为晶體内部原子分子呈規則排列，比如鑽石所具有的完美外形和優良光学性質就可以歸結為其内部原子的規則排列。20世紀初期，勞厄發明X射線衍射法，從此人們可以使用X射线來研究晶體内部的原子排列，其研究结果進而證實了Hauy的判斷。 晶體内部原子排列的具体形式一般稱之为晶格，不同的晶体内部原子排列稱為具有不同的晶格結構。各種晶格結構又可以歸納為七大晶系，各種晶系分别与十四種空間格（稱作布拉维晶格）相對應，在宏观上又可以归结为三十二种空间点群，在微观上可进一步细分为230个空间群。 对于晶体结构的研究是研究固体材料的宏观性质及各种微观过程的基础。專門研究分子結晶結構的科學稱為晶體學，經常應用在化學、生物化學與分子生物學。.
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