比浏览器更快的访问！
48 关系: 同分異構，天冬氨酸，天冬氨酸氨基转移酶，丝氨酸蛋白酶，希夫碱，丙糖，丙酮酸脱氢酶，乙酸盐，亲电体，亲核体，二羥丙酮磷酸，底物，化学反应，催化，硫胺素焦磷酸，碱，磷酸吡哆醛，磷酸丙糖异构酶，离子键，精氨酸，糖酵解，细胞，組氨酸，生物化学，甘油醛-3-磷酸，熵，谷氨酸，辅因子，过渡态，胰凝乳蛋白酶，胰蛋白酶，胺，赖氨酸，锌，醛縮酶，量子穿隧效應，酶，酶动力学，酸，酸度系数，色胺，蛋白质，蛋白酶，果糖-1,6-雙磷酸，氨基酸，活性位点，溶菌酶，3-磷酸甘油醛。
同分異構
同分异构体又稱同分異構物，英文為Isomer。同分異構物指的是擁有相同分子式，但結構式卻不相同的多種分子。同分異構物之間並不擁有相同的化學性質，除非它們擁有相同的官能团（functional groups）。化學中常見的兩種主要的種類為結構異構（structural isomerism）以及立體異構（stereoisomerism）。.
天冬氨酸
天冬氨酸（aspartic acid，可簡寫為Asp或D）是一种α-氨基酸，其化學式為HOOCCH2CH(NH2)COOH。天冬氨酸的L-異構物是20种蛋白胺基酸之一，即蛋白質的构造单位。它的密碼子是GAU和GAC。它与谷氨酸同為酸性氨基酸。天冬氨酸普遍存在于生物合成作用中。.
天冬氨酸氨基转移酶
天冬氨酸氨基转移酶（Aspartate Transaminase，缩写 AST），也称作谷草转氨酶(SGOT)，是一种磷酸吡哆醛蛋白质，也可以作用于L-苯丙氨酸、L-酪氨酸和L-色氨酸（）。.
新！!: 酶促反应和天冬氨酸氨基转移酶 · 查看更多 »
丝氨酸蛋白酶
丝氨酸蛋白酶是一个蛋白酶家族，它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键，使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的，它们之中一定有一个是丝氨酸（其名字的由来）。在哺乳类动物里面，丝氨酸蛋白酶扮演着很重要的角色，特别是在消化，凝血和补体系统方面。.
新！!: 酶促反应和丝氨酸蛋白酶 · 查看更多 »
希夫碱
希夫碱（Schiff base），或译为席夫碱、施夫碱、偶氮甲碱（Azomethine），是一类在氮原子上连有烷基或芳基的较稳定的亚胺，名字来源于化学家雨果·希夫。它的通式为R1R2C.
丙糖
#重定向 丙醣.
丙酮酸脱氢酶
#重定向 丙酮酸脫氫酶複合體.
新！!: 酶促反应和丙酮酸脱氢酶 · 查看更多 »
乙酸盐
乙酸盐俗称醋酸盐，是乙酸所成的盐，含有乙酸根离子CH3COO−，即乙酸去掉羧基质子后形成的阴离子。.
亲电体
亲电体（Electrophile，意思為电子喜好者）為一化学术语，指在化学反应中对含有可成键电子对的原子或分子（亲核试剂）有亲和作用的原子或分子。 因为亲电试剂可以接受电子，所以它们是路易斯酸（见酸碱反应理论）。大多数亲电试剂为正电性，有一个原子带正电，或有一个原子不具备八隅体电子。 亲电试剂进攻亲核试剂上电子集中的部位。有机化学中常见的亲电子试剂有阳离子（如H3O+ 和 NO2+）、極性分子（如氯化氢、卤代烃、酰卤，和羰基化合物）、可极化中电性分子（如Cl2 和 Br2）、氧化剂（如有机过氧酸）、不具备八隅体电子的试剂（如卡宾和自由基）、以及某些路易斯酸（如 BH3 和 DIBAL）。.
亲核体
親核體，又叫親核基、親核試劑（Nucleophile，意思為原子核的喜好物）是一個基本的有機化學概念，指具有親核性的化学试剂，可用:Nu表示。它用来衡量一个试剂给电子能力的强弱。一般而言，与亲电试剂反应中，親核體亲核性越高，越容易產生化學反應。親核體在有機化學反應中提供電子，因此根據酸鹼電子理論的定義，親核體可視為路易士鹼。任何有孤電子對的分子、原子或陰離子均可作為親核體。 亲核性与碱性类似，但有所不同。很多情况下碱性高的物质亲核性也高，比如胺的碱性和亲核性均强于醇。但不尽然，比如膦的碱性弱于胺，而亲核性则强于胺。.
二羥丙酮磷酸
二羥丙酮磷酸（Dihydroxyacetone phosphate；DHAP）是一種生物化學分子，參與多種反應途徑，包括卡爾文循環等多種植物生理代謝，以及糖解作用。.
新！!: 酶促反应和二羥丙酮磷酸 · 查看更多 »
底物
#重定向 酶底物 (生物学).
化学反应
化學反應是一個或一個以上的物質（又稱作反應物）經由化學變化转化為不同於反應物的产物的過程。 化學變化定義為當一個接觸另一個分子合成大分子；或者分子經斷裂分開形成兩個以上的小分子；又或者是分子內部的原子重組。為了形成變化，化學反應通常和化學鍵的形成與斷裂有關。特別注意化學反應不會以任何方式改變原子核，而仅限於在原子外的電子雲交互作用。雖然核變形後可能會引發化學反應，但是核反應與化學反應無關。 化學性質是物質只能在化學變化中表現出來的性質，例如有酸鹼性、氧化还原性质、熱穩定性、反应性等等。.
催化
催化是利用催化剂改变化学反应速度的一种工艺。许多化学工业要利用催化作用来获得需要的反应速度。催化也是一种化工单元过程，催化剂本身在反应中不会被消耗，但催化剂会改变反应速度，一催化劑亦可能參與複數的催化反應。正催化劑可加速反應；負催化劑或抑制劑則會與反應物反應進而降低化學反應。可提高催化劑活性的物質稱為促進劑；降低催化劑活性者則稱為催化毒。 相較於未催化的反應，同溫度的催化反應擁有較低的活化能。催化劑可以藉由結合反應物達到極化的效果，如酸催化劑之於羰基化合物的合成；催化劑也可產生非自然的反應中間物，如以四氧化鋨催化烯烴的雙羥基化中產生的鋨酸鹽酯；催化劑亦可造成反應物的裂解，如製氫時產生的單原子氫。 很多物质都可以做催化剂，在无机物反应中，通常利用酸、碱、金属或金属化合物作为催化剂，在有机物反应中多用有性的蛋白质分子——酶作为催化剂，生物体内许多化学反应都依赖酶來进行的。 催化反应可以发生在单相和多相中，也可以发生在复相中：.
硫胺素焦磷酸
硫胺素焦磷酸（Thiamine pyrophosphate，TPP或thiamine diphosphate，ThDP）是一种硫胺素（维生素B1）衍生物。它由硫胺素在肝细胞内受硫胺素焦磷酸激酶的催化被磷酸化而生成。分子内含有嘧啶环和噻唑环，不过噻唑环是其催化性质的关键。它是体内催化α-酮酸氧化脱羧的辅酶，也是磷酸戊糖途径中转酮酶的辅酶。其噻唑环2-位被去质子化后生成的叶立德是重要的中间物，它可作为亲核试剂进攻羰基的碳原子，噻唑环对碳负离子有稳定作用。.
新！!: 酶促反应和硫胺素焦磷酸 · 查看更多 »
碱
在各种酸碱理论中，碱都是指与酸相对的一类物质。鹼多指鹼金屬及鹼土金屬的氢氧化物，而对碱最常见的定义是根据阿伦尼乌斯（Arrhenius）提出的酸碱离子理论作出的定义：碱是一种在水溶液中可以电离出氢氧根离子并且不产生其它阴离子的化合物。随后这个定义被扩展为提供氢氧根或者吸收氢离子的化合物。 根据不同的酸碱理论，碱有着不同的定义。.
磷酸吡哆醛
磷酸吡哆醛（Pyridoxal phosphate；PLP）是维生素B6的活性形式。这种维生素主要包括三种天然有机化合物：吡哆醛、吡哆胺与吡哆醇。磷酸吡哆醛参与催化的几种反应有：转氨基作用、α-脱羧作用、β-脱羧作用、β-消除作用、γ-消除作用、消旋作用以及羟醛反应。.
新！!: 酶促反应和磷酸吡哆醛 · 查看更多 »
磷酸丙糖异构酶
磷酸丙糖异构酶（Triose-phosphate isomerase，通常简称为TPI或TIM）是一种酶，能够催化二羥丙酮磷酸和D型甘油醛-3-磷酸，這兩種丙糖磷酸异构体之间的可逆转换。 磷酸丙糖异构酶在糖酵解中具有重要作用，对于有效的能量生成是必不可少的。磷酸丙糖异构酶被发现存在于几乎所有的生物体，包括哺乳动物、昆虫、真菌、植物和大多数细菌中。但也有一些不进行糖酵解的细菌，如解脲支原体（:en:ureaplasma），则缺乏该酶。.
新！!: 酶促反应和磷酸丙糖异构酶 · 查看更多 »
离子键
离子键又被称为盐键，是化学键的一种，通过两个或多个原子或化学基团失去或获得电子而成为离子后形成。带相反电荷的原子或基团之间存在静电吸引力，两个带相反电荷的原子或基团靠近时，周围水分子被释放为自由水中，带负电和带正电的原子或基团之间产生的静电吸引力以形成离子键。 此类化学键往往在金属与非金属间形成。失去电子的往往是金属元素的原子，而获得电子的往往是非金属元素的原子。带有相反电荷的离子因电磁力而相互吸引，从而形成化学键。离子键较氢键强，其强度与共价键接近。 仅当总体的能级下降的时候，反应才会发生（由化学键联接的原子较自由原子有着较低的能级）。下降越多，形成的键越强。 现实中，原子间并不形成“纯”离子键。所有的键都或多或少带有共价键的成分。成键原子之间电平均程度越高，离子键成分越低。.
精氨酸
精氨酸（Arginine）是一種α-胺基酸，亦是20種普遍的自然胺基酸之一。在分子遺傳學上，信使核糖核酸的結構，CGU，CGC，CGA，CGG，AGA和AGG。是在蛋白質合成時核苷酸鹼基或遺傳密碼子代碼為精氨酸的三元組。在哺乳動物生活中，精氨酸被分類為半必要或條件性必要的胺基酸(非必需胺基酸)，身體能自行產生，但在壓力或疾病的時候，可能需要更多。也視乎生物的發育階段及健康狀況而定。早產兒體內不能合成精氨酸，使得補充他們營養中的精氨酸變得非常重要。於1886年精氨酸是首先由瑞士化學家恩斯特·舒爾茨從扁豆苗萃取物中分離出來。.
糖酵解
糖酵解（glycolysis--是把葡萄糖（C6H12O6）转化成丙酮酸（CH3COCOO− + H+）的代谢途径。在这个过程中所释放的自由能被用于形成高能量化合物ATP和NADH。 糖解作用是所有生物细胞糖代谢過程的第一步。糖解作用是一个有10个步骤酶促反应的确定序列。在该过程中，一分子葡萄糖会经过十步酶促反应转变成两分子丙酮酸（严格来说，应该是丙酮酸盐，即是丙酮酸的阴离子形式）。 糖解作用及其各种变化形式发生在几乎所有的生物中，无论是有氧和厌氧。糖酵解的广泛发生显示它是最古老的已知的代谢途径之一。事实上，糖解作用及其并行途径戊糖磷酸途径，构成了反应，这些反应发生在还在不存在酶的条件下进行金属催化的太古宙海洋。糖解作用可能因此源于生命出现之前世界的化学约束。 糖解作用发生在大多数生物体中的细胞的胞质溶胶。最常见的和研究最彻底的糖解作用形式是双磷酸己糖降解途径（Embden-Meyerhof-Parnas途径，简称：EMP途径），这是被Gustav Embden，奥托·迈尔霍夫，和Jakub Karol Parnas所发现的。糖解作用也指的其他途径，例如，脱氧酮糖酸途径（）各种异型的和同型的发酵途径，糖解作用一词可以用来概括所有这些途径。但是，在此处的讨论却是局限于双磷酸己糖降解途径（EMP途径）。 整个糖解作用途径可以分成两个阶段：.
细胞
细胞（Cell）是生物体结构和功能的基本单位。它是除了病毒之外所有具有完整生命力的生物的最小单位，也经常被称为生命的积木（病毒仅由DNA/RNA组成，并由蛋白质和脂肪包裹其外）。 in Chapter 21 of fourth edition, edited by Bruce Alberts (2002) published by Garland Science.
組氨酸
组氨酸（Histidine，, C6H9N3O2）簡寫為His或H，α氨基酸結合咪唑官能團。是存在于蛋白质之中最普遍的23种氨基酸之一。初以為只針對嬰幼兒是必需的，較長期的研究表明，它也是成年人必不可少的必需氨基酸。等电点为7.59，是碱性氨基酸，生理条件下带正电荷。他的合成密碼子為 CAU 及 CAC。组氨酸在1896年由德国醫師艾布瑞契·科塞尔(Albrecht Kossel)首次分离出来。.
生物化学
生物化学（biochemistry，也作 biological chemistry），顾名思义是研究生物体中的化学进程的一门学科，常常被简称为生化。它主要用于研究细胞内各组分，如蛋白质、糖类、脂类、核酸等生物大分子的结构和功能。而对于化学生物学来说，则着重于利用化学合成中的方法来解答生物化学所发现的相关问题。 虽然存在着大量不同的生物分子，但实际上有很多大的复合物分子（称为“聚合物”）是由相似的亚基（称为“单体”）结合在一起形成的。每一类生物聚合物分子都有自己的一套亚基类型。例如，蛋白质是由20种氨基酸所组成，而脱氧核糖核酸（DNA）由4种核苷酸构成。生物化学研究集中于重要生物分子的化学性质，特别着重于酶促反应的化学机理。 在生物化学研究中，对细胞代谢和内分泌系统的研究进行得相当深入。生物化学的其他研究领域包括遗传密码（DNA和RNA）、 蛋白质生物合成、跨膜运输（membrane transport）以及细胞信号转导。.
甘油醛-3-磷酸
#重定向 甘油醛3-磷酸.
新！!: 酶促反应和甘油醛-3-磷酸 · 查看更多 »
熵
化學及热力学中所谓熵（entropy），是一種測量在動力學方面不能做功的能量總數，也就是當總體的熵增加，其做功能力也下降，熵的量度正是能量退化的指標。熵亦被用於計算一個系統中的失序現象，也就是計算該系統混亂的程度。熵是一个描述系统状态的函数，但是经常用熵的参考值和变化量进行分析比较，它在控制论、概率论、数论、天体物理、生命科学等领域都有重要应用，在不同的学科中也有引申出的更为具体的定义，是各领域十分重要的参量。.
谷氨酸
谷氨酸（英語：Glutamic acid）是α-氨基戊二酸是组成生物体内各种蛋白质的20種氨基酸之一。.
辅因子
輔因子（cofactor）指與酶（酵素）結合且在催化反應中必要的非蛋白質化合物。某些分子如水和部分常見的離子所扮演的角色和輔因子相當類似，但由於含量不受限制且普遍存在，因此不歸類為輔因子。 辅因子可以被分类为或称为"辅酶"的复合有机分子，后者主要衍生自少量的维生素和其他有机必需营养素。 一個不含輔因子的酶稱為脫輔基酶（apoenzyme），脫輔基酶加上輔因子並產生完整作用時，稱為全酶（holoenzyme）： 金屬離子是常見的輔因子，這些金屬離子反映在生物必須的微量元素名單當中。例如鈣、鎂、錳、鐵、鈷、鎳、銅、鋅與鉬等。除了這些無機化學物之外，輔因子也包括一些有機物質，例如血紅蛋白中的鐵。另外有些維生素也可作為輔因子如維生素C；或是輔因子的前趨物，如維生素B1。.
过渡态
-- --是基元反应反应坐标中能量最高的一点所对应的分子构型。处于过渡态的分子也称为活化络合物。理论上，活化络合物是极不稳定的，它向反应物和生成物转化的概率相等；绝对的不可逆反应中，在过渡态这一时刻，所有的碰撞分子都会转化为产物。根据量子力学理论，活化络合物布居为零，过渡态是能量最高的一点，任何扰动都会导致它的改变，故无法分离出来，也是无法观测到的。 过渡态这一概念，对于理解有机反应机理具有很重要的作用。过渡态理论认为，化学反应不是通过反应物分子的简单碰撞就可以完成的，而是在反应物到生成物的过程中，经过了一个高能量的过渡态。这与爬山类似，山的最高点便是过渡态。过渡态是一种不稳定的反应物原子组合体，不可逆反应中，它可以很快地分解为产物。通常反应中间体的能量与过渡态相差不大，两者很难区分。借助于飞秒红外光谱，目前已经可以观测到接近过渡态时的分子构型结构。 Hammond假设认为，反应过渡态的结构与反应的吸放热性质有关，吸热反应中过渡态结构与产物更相似，放热反应则相反。过渡态与中间体能量相差不大时，两者的构型差别很小。 以下是氢氧根离子与溴乙烷发生双分子亲核取代反应中的过渡态示意图。.
胰凝乳蛋白酶
胰凝乳蛋白酶（Chymotrypsin，bovine γ，，），也叫糜蛋白酶。胰凝乳蛋白酶是一種能够分解蛋白质的消化性酶，活性基团为丝氨酸，故属于丝氨酸蛋白酶。胰凝乳蛋白酶在酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸（都是芳香族胺基酸）的羧基處切断肽键，从而裂解蛋白质。如果反应有足夠的時間，胰凝乳蛋白酶也可以水解是以亮氨酸為主的羧基端肽键。.
新！!: 酶促反应和胰凝乳蛋白酶 · 查看更多 »
胰蛋白酶
胰蛋白酶（trypsin）是一種酶。 胰蛋白酶在小腸工作，它會將蛋白質水解為肽，進而分解為氨基酸。這是蛋白質能被人體吸收的必要過程。這種酶的作用原理和其他絲氨酸蛋白酶差不多。 胰蛋白酶的最佳pH值約為8，溫度約為37℃。 胰臟製造的是沒有活性的胰蛋白酶原。它分泌到小腸後，小腸內的肠肽酶會活化它，令它成為胰蛋白酶。已經變成胰蛋白酶的，能活化更多胰蛋白酶原，這種過程即自動催化，所以只需少量肠肽酶便能開始消化反應。這種過程能避免胰臟被活化的酶消化。.
胺
胺（英語：amine）是氨分子（NH3）中的氢被烃基取代后形成的一类有机化合物。氨基（－NH2、－NHR、－NR2）是胺的官能团。 如果氮原子连着羰基(C.
赖氨酸
#重定向 離胺酸.
锌
锌（zinc）是一种化学元素，它的化学符号是Zn，它的原子序数是30，相对原子质量是65.39，是一种浅灰色的过渡金属；鋅由於形、色類似鉛，故也稱為亞鉛，古稱倭鉛。 外觀呈現銀白色，主要用途為鍍鋅，在現代工業中對於電池製造上有不可磨滅的地位，最具代表性之用途為「鍍鋅鐵板」，該技術被廣泛用於汽車、電力、電子及建築等各種產業中，於生活中相當重要的金屬。.
醛縮酶
醛縮酶（aldolase）是一种可以裂解羟醛的酶。 包括类型：.
量子穿隧效應
在量子力學裏，量子穿隧效應（Quantum tunnelling effect）指的是，像电子等微观粒子能夠穿入或穿越位勢壘的量子行為，儘管位勢壘的高度大於粒子的總能量。在經典力學裏，這是不可能發生的，但使用量子力學理論卻可以給出合理解釋。 量子穿隧效應是太陽核聚變所倚賴的機制。量子穿隧效應限制了太陽燃燒的速率，是太陽聚變循環的瓶頸，因此維持太陽的長久壽命。許多現代器件的運作都倚賴這效應，例如，隧道二極管、場致發射、約瑟夫森結、等等。扫描隧道显微镜、原子鐘也應用到量子穿隧效應。量子穿隧理論也被應用在半導體物理學、超導體物理學等其它領域。 至2017年為止，由於對於量子穿隧效應在半導體、超導體等領域的研究或應用，已有5位物理學者獲得諾貝爾物理學獎。.
新！!: 酶促反应和量子穿隧效應 · 查看更多 »
酶
酶（Enzyme（ ））是一类大分子生物催化劑。酶能加快化學反應的速度（即具有催化作用）。由酶催化的反應中，反應物稱爲底物，生成的物質稱爲產物。幾乎所有細胞內的代謝過程都離不開酶。酶能大大加快這些過程中各化學反應進行的速率，使代謝產生的物質和能量能滿足生物體的需求。細胞中酶的類型對可在該細胞中發生的代謝途徑的類型起決定作用。對酶進行研究的學科稱爲「酶學」（enzymology）。 目前已知酶可以催化超過5000種生化反應。大部分酶是蛋白質，有少部分酶是具有催化活性的RNA分子，这些酶被称为核酶。酶的特異性是由其獨特的三級結構決定的。 和所有的催化劑一樣，酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講，酶和其它所有催化劑一樣，反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡，這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於，它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性，酶激活劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出適宜的溫度和pH值後，酶的活性會顯著下降。 酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。例如，药厂用特定的合成酶来合成抗生素；洗衣粉中添加酶能加速附着在衣物上的蛋白质、淀粉或脂肪漬的分解；嫩肉粉中加入木瓜蛋白酶能將蛋白質分解爲稍小的分子，使肉的口感更嫩滑。.
酶动力学
酶动力学，又被称为酶催化动力学、酶反应动力学或酵素動力學，是研究酶催化的化学反应速率的学科。酶动力学对于某一特定酶的研究，可以提供许多重要信息。如该种酶的催化机理、在代谢途径中的作用、其在细胞中的活性如何被调控以及相关药物和毒药如何抑制其活性。 当酶结合多个底物，如二氢叶酸还原酶（右图所示）时，酶动力学也可以显示这些底物结合的顺序和释放产物的顺序。 酶的结构的知识有助于解释动力学数据。 例如，结构可以表明底物和产物如何在催化过程中结合; 反应发生什么变化; 甚至特定氨基酸残基的作用机制。机制中有些酶显着改变形态; 在这种情况下，确定具有和不具有不经历酶反应的结合底物类似物的酶结构是有帮助的。.
酸
酸（有时用“HA”表示）的传统定义是当溶解在水中时，溶液中氢离子的浓度大于纯水中氢离子浓度的化合物。换句话说，酸性溶液的pH值小于水的pH值（25℃时为水的pH值是7）。酸一般呈酸味，但是品尝酸（尤其是高浓度的酸）是非常危险的。酸可以和碱发生中和作用，生成水和盐。酸可分为无机酸和有机酸两种。.
酸度系数
酸度系數（英語：Acid dissociation constant，又名酸解離常数，代號Ka、pKa、pKa值），在化學及生物化學中，是指一個特定的平衡常數，以代表一種酸解離氫離子的能力。 該平衡狀況是指由一種酸（HA）中，將氫離子（即一粒質子）轉移至水（H2O）。水的濃度是不會在系數中顯示的。一种酸的pKa越大则酸性越弱，pKa越小则酸性越强（反過來說，Ka值越大，解離度高，酸性越強，Ka值越小，部份解離，酸性越弱）。pKa\mbox_ + \mbox_2\mbox_ \leftrightarrow \mbox_3\mbox^+_ + \mbox^-_ 平衡狀況亦會以氫離子來表達，反映出酸質子理論： 平衡常數的方程式為： 由於在不同的酸這個常數會有所不同，所以酸度系數會以常用對數的加法逆元，以符號pKa，來表示： 在同一的濃度下，較大的Ka值（或較少的pKa值）離解的能力較強，代表較強的酸。一般来说，Ka>1（或pKa<0），则為強酸；Ka<10-4（或pKa>4），则為弱酸。 利用酸度系數，可以容易的計算酸的濃度、共軛鹼、質子及氫氧離子。如一種酸是部份中和，Ka值可以用來計算出緩衝溶液的pH值。在亨德森-哈塞爾巴爾赫方程亦可得出以上結論。.
色胺
色胺是一种见于植物、动物和真菌的单胺生物碱，含有一个吲哚核，结构与色氨酸类似（缺一个羧基）并因此得名。它以痕量存在于哺乳动物脑中，有认为是起神经调质和神经递质的作用。 色胺类是以色胺为母结构的一类化合物，含许多具生物活性的物质，如神经递质和迷幻药物。 大鼠脑中色胺含量约3.5 pmol/g。.
蛋白质
蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.
蛋白酶
蛋白酶（protease）是生物體內的一類酶（酵素），它們能夠分解蛋白質。分解方法是打斷那些將氨基酸連結成多肽鏈的肽鍵。 抑制蛋白酶活性的小分子化合物被称蛋白酶抑制剂。许多病毒蛋白酶的抑制剂是很有效的抗病毒药。.
果糖-1,6-雙磷酸
果糖1,6-雙磷酸（英語：fructose 1,6-bisphosphate）是果糖-6-磷酸經過磷酸化之後生成的分子。在糖解作用中，一個果糖-6-磷酸反應生成果糖1,6-雙磷酸，需要消耗一分子的ATP，並且是由磷酸果糖激酶（英語：Phosphofructokinase）進行催化。 果糖1,6-雙磷酸接下來會在醛縮酶（英語：Aldolase）催化之下，分成甘油醛-3-磷酸（G3P）與二羥基丙酮磷酸（DHAP），前者將直接進入糖解作用的下個步驟，後者則必須先轉變成前者。.
新！!: 酶促反应和果糖-1,6-雙磷酸 · 查看更多 »
氨基酸
胺基酸是生物學上重要的有機化合物，它是由胺基（-NH2）和羧基（-COOH）的官能團組成的，以及一個側鏈连到每一個胺基酸。胺基酸是構成蛋白質的基本單位。賦予蛋白質特定的分子結構形態，使他的分子具有生化活性。蛋白質是生物体內重要的活性分子，包括催化新陳代謝的酶（又称“酵素”）。 不同的胺基酸脱水缩合形成肽（蛋白質的原始片段），是蛋白質生成的前.
活性位点
活性位点（Active site），又称活化位置，是指一個酵素中具有催化能力與結合位置的部位。其結構與化學性質可供辨識受質，並與受質結合。活化位置通常是酵素表面上一個類似口袋的區域，內部含有可與特定受質發生反應的殘基。.
溶菌酶
溶菌酶（英文名称：Lysozyme，又譯溶解酶）是一个分子量为14.4kDa的酶，它經由催化肽聚糖中N-乙酰胞壁酸和N-乙酰氨基葡萄糖残基间和壳糊精中N-乙酰葡糖胺残基间的1,4-β链的水解，而破坏细菌的细胞壁。一些人体细胞分泌液中含有溶菌酶在，如唾液、眼泪、鼻涕；溶菌酶也存在于粒線體中的细胞质颗粒体和蛋清中。.
3-磷酸甘油醛
#重定向 甘油醛3-磷酸.
新！!: 酶促反应和3-磷酸甘油醛 · 查看更多 »
