酶促反应和酶动力学

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酶促反应和酶动力学之间的区别

酶促反应 vs. 酶动力学

酶促反应（又称酶催化）是指由一类被称为酶的特殊蛋白质所催化的化学反应。因为非催化反应的速率特别慢，故细胞中生物化学反应的催化作用就显得极重要。 酶促反应的机制与其他类型的化学催化在原理上很相似。酶通过提供替代反应路线以及稳定中间产物的方法，减少了为达到最高能量过渡态时的能量需求。活化能（Ea）的减少增加了具有足够达到活化能并形成产物的反应物分子的数量。. 酶动力学，又被称为酶催化动力学、酶反应动力学或酵素動力學，是研究酶催化的化学反应速率的学科。酶动力学对于某一特定酶的研究，可以提供许多重要信息。如该种酶的催化机理、在代谢途径中的作用、其在细胞中的活性如何被调控以及相关药物和毒药如何抑制其活性。 当酶结合多个底物，如二氢叶酸还原酶（右图所示）时，酶动力学也可以显示这些底物结合的顺序和释放产物的顺序。 酶的结构的知识有助于解释动力学数据。 例如，结构可以表明底物和产物如何在催化过程中结合; 反应发生什么变化; 甚至特定氨基酸残基的作用机制。机制中有些酶显着改变形态; 在这种情况下，确定具有和不具有不经历酶反应的结合底物类似物的酶结构是有帮助的。.

化学反应

化學反應是一個或一個以上的物質（又稱作反應物）經由化學變化转化為不同於反應物的产物的過程。 化學變化定義為當一個接觸另一個分子合成大分子；或者分子經斷裂分開形成兩個以上的小分子；又或者是分子內部的原子重組。為了形成變化，化學反應通常和化學鍵的形成與斷裂有關。特別注意化學反應不會以任何方式改變原子核，而仅限於在原子外的電子雲交互作用。雖然核變形後可能會引發化學反應，但是核反應與化學反應無關。 化學性質是物質只能在化學變化中表現出來的性質，例如有酸鹼性、氧化还原性质、熱穩定性、反应性等等。.

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催化

催化是利用催化剂改变化学反应速度的一种工艺。许多化学工业要利用催化作用来获得需要的反应速度。催化也是一种化工单元过程，催化剂本身在反应中不会被消耗，但催化剂会改变反应速度，一催化劑亦可能參與複數的催化反應。正催化劑可加速反應；負催化劑或抑制劑則會與反應物反應進而降低化學反應。可提高催化劑活性的物質稱為促進劑；降低催化劑活性者則稱為催化毒。 相較於未催化的反應，同溫度的催化反應擁有較低的活化能。催化劑可以藉由結合反應物達到極化的效果，如酸催化劑之於羰基化合物的合成；催化劑也可產生非自然的反應中間物，如以四氧化鋨催化烯烴的雙羥基化中產生的鋨酸鹽酯；催化劑亦可造成反應物的裂解，如製氫時產生的單原子氫。 很多物质都可以做催化剂，在无机物反应中，通常利用酸、碱、金属或金属化合物作为催化剂，在有机物反应中多用有性的蛋白质分子——酶作为催化剂，生物体内许多化学反应都依赖酶來进行的。 催化反应可以发生在单相和多相中，也可以发生在复相中：.

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细胞

细胞（Cell）是生物体结构和功能的基本单位。它是除了病毒之外所有具有完整生命力的生物的最小单位，也经常被称为生命的积木（病毒仅由DNA/RNA组成，并由蛋白质和脂肪包裹其外）。 in Chapter 21 of fourth edition, edited by Bruce Alberts (2002) published by Garland Science.

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氨基酸

胺基酸是生物學上重要的有機化合物，它是由胺基（-NH2）和羧基（-COOH）的官能團組成的，以及一個側鏈连到每一個胺基酸。胺基酸是構成蛋白質的基本單位。賦予蛋白質特定的分子結構形態，使他的分子具有生化活性。蛋白質是生物体內重要的活性分子，包括催化新陳代謝的酶（又称“酵素”）。 不同的胺基酸脱水缩合形成肽（蛋白質的原始片段），是蛋白質生成的前.

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活性位点

活性位点（Active site），又称活化位置，是指一個酵素中具有催化能力與結合位置的部位。其結構與化學性質可供辨識受質，並與受質結合。活化位置通常是酵素表面上一個類似口袋的區域，內部含有可與特定受質發生反應的殘基。.

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