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核糖体蛋白质

指数 核糖体蛋白质

核糖体蛋白质(Ribosomal Protein,简称“核糖体蛋白”或“RP”)是参与构成核糖体的所有蛋白质的统称。由于核糖体蛋白质需要高浓度的盐溶液和强解离剂(如含高浓度Mg2+的67%的CH3COOH或3mol/L LiCl~4mol/L (NH2)2CO)才能将其分离,所以这类蛋白质相对于“核糖体相关蛋白质”也被称为“真核糖体蛋白质”。 因为在核糖体自组装过程中,这类蛋白质逐批与rRNA结合形成核糖体的大、小亚基,所以这些蛋白质又按与rRNA结合的顺序分为“初级结合蛋白”、“次级结合蛋白”与“迟结合蛋白”等几组。 当前,对核糖体蛋白质的了解主要来自对大肠杆菌(E.

36 关系: 原子质量单位原核生物大腸桿菌官能团尿素乙醯化乙酸库仑定律分子量免疫学磷酸等电点结构域细胞真核生物甲基化电子显微镜镁离子蛋白质N端RRNA抗体核糖体核糖体大亚基核糖体小亚基核糖核酸氢键氯化锂溶液浓度摩尔16S 核糖体RNA50S核糖体亚基

原子质量单位

原子质量单位(Atomic mass unit,amu),现称统一原子质量单位(Unified atomic mass unit,u)或道爾頓(dalton,Da),是用来衡量原子质量的单位,定义为靜止未鍵結且處於基態碳12原子质量的1/12。.

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原核生物

原核生物(英文:prokaryote)是通常由單一原核细胞形成的生物。相对于真核细胞,原核细胞一般没有细胞内膜、没有核膜包裹的成型细胞核,细胞内无染色体,DNA链未螺旋化,並以游離的形成存在於細胞質中,细胞质内也无任何有膜的细胞器(如粒線體或葉綠體)。有些分類學者將原核生物歸於原核生物域(Prokaryota),但現行的三域系統不採此說,而是將古菌域和細菌域的生物視為原核生物,原核生物本身不作為生物分類的層級。 大部分原核生物为单细胞生物。根据《伯杰氏细菌鉴定手册》,原核生物分为四大类,“有细胞壁的革兰氏阴性真细菌”,“有细胞壁的革兰氏阳性真细菌”,“无细胞壁的真细菌”,“古细菌”。环境中常见的原核生物有细菌、放线菌、古细菌、螺旋体、衣原体、支原体、立克次氏体和蓝细菌等光合性细菌。 Prokaryota亦拼寫為"procaryotes-ß"Campbell, N. "Biology:Concepts & Connections".

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升是東亞傳統度量衡体系的容量單位,源於中國,後傳到日本、朝鮮半島、越南等地。 随时代和地域的不同,一升具体的量可能有不同。现今在中国1升.

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大腸桿菌

大腸桿菌(學名:Escherichia coli,通常簡寫:E.

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官能团

官能团(英文:Functional group),是决定有机化合物的化学性质的原子和原子团。.

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尿素

尿素(Urea) 是由碳、氮、氧和氢组成的有机化合物,又稱脲(與尿同音)。其化学公式为 CON2H4、(NH2)2CO 或 CN2H4O,分子质量60,国际非专利药品名称为 Carbamide(碳酰胺)。外观是无色晶体或粉末。它是动物蛋白质代谢后的产物,通常用作植物的氮肥。 尿素在肝合成,是哺乳类动物排出的体内含氮代谢物。這代謝过程称为尿素循环。 尿素是第一种以人工合成无机物质而得到的有机化合物。活力论從此被推翻。.

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乙醯化

乙醯化(英語:Acetylation;IUPAC命名:ethanoylation)又稱乙醯基化或乙醯化作用,是指將一個乙醯官能基加入到一個有機化合物中的化學反應。反之將乙醯基移除的反應稱為脫乙醯作用或去乙醯化反應(英語:Deacetylation)。蛋白质的乙醯化是一种轉译后修饰作用。.

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乙酸

乙酸,也叫醋酸、冰醋酸,化学式CH3COOH,是一种有机一元酸和短链饱和脂肪酸,为食醋内酸味及刺激性气味的来源。纯正而且无水的乙酸(冰醋酸)是无色的吸湿性固体,凝固点为16.7℃(62℉),凝固后为无色晶体。尽管乙酸是一种弱酸,但是它具有腐蚀性,其蒸汽对眼和鼻有刺激性作用,聞起來有一股刺鼻的酸臭味。 乙酸是一种简单的羧酸,由一個甲基一個羧基組成,是一种重要的化学试剂。在化学工业中,它被用来制造聚对苯二甲酸乙二酯,后者即饮料瓶的主要部分。乙酸也被用来制造电影胶片所需要的醋酸纤维素和木材用胶粘剂中的聚乙酸乙烯酯,以及很多合成纤维和织物。家庭中,乙酸稀溶液常被用作除垢剂。食品工业方面,在食品添加剂列表E260中,乙酸是规定的一种酸度调节剂。 每年世界范围内的乙酸需求量在650万吨左右。其中大约150万吨是循环再利用的,剩下的500万吨是通过石化原料直接制取或通过生物发酵制取。.

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库仑定律

库仑定律(Coulomb's law),法国物理学家查尔斯·库仑於1785年发现,因而命名的一条物理学定律。库仑定律是电学发展史上的第一个定量规律。因此,电学的研究从定性进入定量阶段,是电学史中的一块重要的里程碑。庫侖定律闡明,在真空中两个静止点电荷之间的相互作用力与距离平方成反比,与电量乘积成正比,作用力的方向在它们的连线上,同号电荷相斥,异号电荷相吸。.

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分子量

分子量,又称“相对分子质量”,指组成分子的所有原子的原子量的总和,分子量的符号为Mr。定义为物质分子或特定单元的平均质量与12C质量的1/12之比值。由于是相对值,所以为无量纲量,单位为1。.

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免疫学

免疫学是生物醫學的一個主要大分支,其探討的是在各器官中所產生的免疫反應。主要討論在健康或是生病時免疫系統所扮演的生理功能角色;一些免疫系統病變所產生的疾病(例如自體免疫反應、過敏反應、免疫功能失調);在體內(in vivo)或是體外(in vitro)免疫系統構成分子的物理、化學、生理性質。免疫學也已被廣泛應用於如下的領域上。.

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磷酸

磷酸(phosphoric acid)或稱為正磷酸(orthophosphoric acid),化學式H3PO4,是一种常见的无机酸,不易挥发,不易分解,几乎没有氧化性。具有酸的通性,是三元中强酸,其酸性比盐酸、硫酸、硝酸弱,但比醋酸、硼酸等强。由五氧化二磷溶于热水中即可得到。正磷酸工业上用硫酸处理磷灰石即得。用硝酸使磷氧化,可以得到较纯的磷酸;一般是83%-98%的稠厚溶液,如果再浓缩,可以得到无色晶体。磷酸在空气中容易潮解;加热会逐渐失水得到焦磷酸,进一步失水得到偏磷酸。磷酸容易自行結合成多種化合物如焦磷酸(pyrophosphoric acid)或三聚磷酸(triphosphoric acid)等。 除了用作化学试剂之外,磷酸也可主要用于制药、鐵銹轉化劑、食品添加物、溶劑、電解液、肥料、冶金、飼料等,也有在醫學美容及牙科的用途。 磷酸為三元酸,可解離出三個氫離子,因此可形成三種不同的酸根,分別是:磷酸二氫根、磷酸氫根以及磷酸根。.

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等电点

等电点是一个分子或者表面不带电荷时的pH值。 被称为两性离子的兩性分子同时含有带正电荷和负电荷的官能团。整个分子的总电荷则由其周围环境的pH值决定,根据pH值的不同整个分子可能带正电荷,也可能带负电荷。其原因是因为这样的分子在不同的pH值环境中可能会吸收或者丧失質子(H+)。在pH值等于等电点时这样的分子所带的正电荷和负电荷互相抵消,使得整个分子不带电。 表面也会自然地带电荷形成固定層。一般假如决定表面电荷的离子是H+/OH−的话那么表面浸入的液体的pH值也会决定表面的总电荷。在这里等电点也是表面总电荷为零时的pH值。 等电点会影响一定pH值下的溶解度。两性分子在水或盐水中在其等电点的溶解度最低,一般会在等电点时从溶液裡沉淀出来。生物两性分子如蛋白质即含有酸性的,也含有碱性的官能团。组成蛋白质的氨基酸可能是带正电荷的、带负电荷的、中性的或者本身是两性的。它们的电荷加在一起是蛋白质的电荷。pH值小于等电点时蛋白质的总电荷是正的,大于等电点时是负的。因此使用等电聚焦的技术可以在聚丙烯酰胺凝胶裡根据蛋白质不同的等电点把它们分离开来。等电聚焦也是双向凝胶电泳的第一步。.

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结构域

蛋白质结构域(protein domain)是蛋白质中的一类结构单元,是构成蛋白质(三级)结构的基本单元。 有些球形蛋白的一条肽链,或以共价键相连的两条或多条肽链在空间结构上可以区分为若干个球状的子结构,其中的每一个球状子结构就被称为一个结构域。 同一个蛋白的各个结构域之间是以肽链相互链接的,而链接两个蛋白质结构域的绝大多数都是单股肽链,只有在极个别的情况下会有少数的双股肽链联系不同的结构域。在X射线晶体学衍射实验绘制的电子密度图中,可以清楚地看到有些球状蛋白地的部存在一些裂隙,这些裂隙就是各个结构域之间的链接部分,蛋白质结构域之间的链接虽然是松散的,但他们仍然属于同一条肽链,靠肽链链接这一点和蛋白质的各个亚基之间依靠非键相互作用维系结构有着本质的区别。 蛋白质结构域在空间上具有临近相关性:即在蛋白质一级结构上相互临近的氨基酸残基,在蛋白质结构域的三维空间结构上也相互临近,在蛋白质一级结构上相互远离的氨基酸残基,在蛋白质结构域的空间结构上也相互远离,甚至分别属于不同的蛋白质结构域。 蛋白质结构域与蛋白质完成生理功能有着密切的关系,有时几个结构域共同完成一项生理功能,有时一个结构域就可以独立完成一项生理功能,但是一个结构不完整的蛋白质结构域是不可能产生生理功能的。因此蛋白质结构域是蛋白质生理功能的结构基础,但必须指出的是,虽然蛋白质结构域与蛋白质的功能关系密切,但是蛋白质结构域和功能域的概念并不相同。.

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细胞

细胞(Cell)是生物体结构和功能的基本单位。它是除了病毒之外所有具有完整生命力的生物的最小单位,也经常被称为生命的积木(病毒仅由DNA/RNA组成,并由蛋白质和脂肪包裹其外)。 in Chapter 21 of fourth edition, edited by Bruce Alberts (2002) published by Garland Science.

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真核生物

真核生物(学名:Eukaryota)是其细胞具有细胞核的单细胞生物和多细胞生物的总称,它包括所有动物、植物、真菌和其他具有由膜包裹着的复杂亚细胞结构的生物。 真核生物与原核生物的根本性区别是前者的细胞内含有细胞核,因此以真核来命名这一类细胞。许多真核细胞中还含有其它细胞器,如粒線體、叶绿体、高尔基体等。 由于具有细胞核,因此真核细胞的细胞分裂过程与没有细胞核的原核生物也大不相同。 真核生物在进化上是单源性的,都属于三域系统中的真核生物域,另外两个域为同属于原核生物的细菌和古菌。但由于真核生物与古菌在一些生化性质和基因相关性上具有一定相似性,因此有时也将这两者共同归于新壁總域演化支。 科學家相信,從基因證據來看,真核生物是細菌與古菌的基因融合體,它是某種古菌與細菌共生,異種結合的產物。.

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甲基化

基化(methylation)指向底物引入甲基的过程,一般是以甲基取代氢原子。 在生物系统内,甲基化是经酶催化的,这种甲基化涉及重金属修饰、基因表达的调控、蛋白质功能的调节以及核糖核酸(RNA)加工。重金属修饰可以在生物系统外发生。组织样本的化学甲基化也是组织染色的方法之一。.

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电子显微镜

電子顯微鏡(electron microscope,簡稱電鏡或電顯)是使用電子來展示物件的內部或表面的顯微鏡。 高速的電子的波長比可見光的波長短(波粒二象性),而顯微鏡的分辨率受其使用的波長的限制,因此電子顯微鏡的分辨率(約0.2奈米)遠高於光學顯微鏡的分辨率(約200奈米)。.

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可以指:.

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肽(peptide,來自希臘文的“消化”),即胜肽,又稱縮氨酸,是天然存在的小生物分子,介於胺基酸和蛋白質之間的物質。 由於胺基酸的分子最小,蛋白質最大,而它們則是氨基酸單體組成的短鏈,由肽(酰胺)鍵連接。當一個氨基酸的羧基基團與另一個氨基酸的氨基反應時,形成該共價化學鍵。肽由氨基酸組成的短鏈是精準的蛋白質片段,其分子只有纳米般大小,腸胃、血管及肌膚皆極容易吸收。二胜肽(簡稱二肽),就是由二個胺基酸組成的蛋白質片段,兩個或以上的胺基酸脫水縮合形成若干個肽鍵從而組成一個肽,多個肽進行多級折叠就組成一個蛋白質分子。蛋白質有時也稱為“多肽”。.

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镁离子

#重定向镁.

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蛋白质

蛋白质(protein,旧称“朊”)是大型生物分子,或高分子,它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列,相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸,在蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起,往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物,发挥某一特定功能。 与其他生物大分子(如多糖和核酸)一样,蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分,参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质,它们催化生物化学反应,尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外,还有许多结构性或机械性蛋白质,如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白,以及细胞骨架中的微管蛋白(参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形)。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时,蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质,这是因为动物自身无法合成所有氨基酸,动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸,动物就可以将它们用于自身的代谢。.

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N端

N端(亦作N-端,N-terminus),又稱氮端、氨基端,指多肽鏈具有遊離的α氨基的末端。在轉譯過程中,多肽鏈是從N端往C端合成的,因而在書寫表示多肽序列時,從N端開始書寫,從左到右寫到C端。.

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RRNA

#重定向 核糖體核糖核酸.

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抗体

抗體,又稱免疫球蛋白(immunoglobulin,簡稱Ig),是一种主要由浆细胞分泌,被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等病原体的大型Y形蛋白质,仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中,及其B细胞的细胞膜表面。抗体能通过其可变区唯一识别特定外来物的一个独特特征,该外来目标被称为抗原。蛋白上Y形的其中两个分叉顶端都有一被称为互补位(抗原結合位)的锁状结构,该结构仅针对一种特定的抗原表位。这就像一把钥匙只能开一把锁一般,使得一种抗体仅能和其中一种抗原相结合。 抗体和抗原的结合完全依靠非共价键的相互作用,这些非共价键的相互作用包括氢键、范德华力、电荷作用和疏水作用。这些相互作用可以发生在侧链或者多肽主干之间。正因这种特异性的结合机制,抗体可以“标记”外来微生物以及受感染的细胞,以诱导其他免疫机制对其进行攻击,又或直接中和其目标,例如通过与入侵和生存至关重要的部分相结合而阻断微生物的感染能力等,就像通緝犯上了手銬和腳鐐一樣。针对不同的抗原,抗体的结合可能阻断致病的生化过程,或者召唤巨噬细胞消灭外来物质。而抗体能够与免疫系统的其它部分交互的能力,是通过其Fc区底部所保留的一个糖基化座实现的 。体液免疫系统的主要功能便是制造抗体。抗体也可以与血清中的补体一起直接破壞外来目标。 抗體主要由一種B细胞所分化出来的叫做漿細胞的淋巴細胞所製造。抗体有两种物理形态,一种是从细胞分泌到血浆中的可溶解物形态,另一种是依附于B细胞表面的膜结合形态。抗体与细胞膜结合后所形成的复合体又被称为B细胞感受器(B Cell Receptor,BCR),这种复合体只存在于B细胞的细胞膜表面,是激活B细胞以及后续分化的重要结构。B细胞分化后成为生产抗体的工厂的浆细胞,或者长期存活于体内以便未来能迅速抵抗相同入侵物的记忆B细胞。在大多数情况下,与B细胞进行互动的辅助型T细胞对于B细胞的完全活化是至关重要的,因为辅助型T细胞负责识别抗原,并促使B细胞能分化出能与该抗原相结合的抗体的浆细胞和记忆型B细胞。而可溶性抗体则被释放到血液等体液当中(包括各种分泌物),持续抵抗正在入侵的外来微生物。 抗体是免疫球蛋白超家族中的一种醣蛋白 。它们是血浆中丙种球蛋白的主要构成成分。抗体通常由一些基础单元组成,每一个抗体包括:两个長(大)的重链,以及两个短(小)的轻链。而輕鏈和重鏈之間以雙硫鍵連接。輕鏈和重鏈又分為可變區和恆定區,而不同类型的重链恆定區,将会导致抗体种型的不同。在哺乳类动物身上已知的不同种型的抗体有五种,它们分别扮演不同的角色,并引导免疫系统对所遇到的不同类型外来入侵物产生正确的免疫反應。 尽管所有的抗体大体上都很相似,然而在蛋白质Y形分叉的两个顶端有一小部分可以发生非常丰富的变化。这一高变区上的细微变化可达百万种以上,该位置就是抗原结合位。每一种特定的变化,可以使该抗体和某一个特定的抗原结合。这种极丰富的变化能力,使得免疫系统可以应对同样非常多变的各种抗原。之所以能产生如此丰富多样的抗体,是因为编码抗体基因中,编码抗原结合位(即互补位)的部分可以随机组合及突变。此外,在免疫种型转换的过程中,可以修改重链的类型,从而制造出对相同抗原專一性的不同种型的抗体,使得同种抗体可以用于不同的免疫系统过程中。.

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核糖体

核糖体,旧称“核糖核蛋白体”或“核蛋白体”,是细胞中的一种细胞器因为在某些场合“细胞器”一词也会被用于专指具有磷脂双分子层膜结构的亚细胞结构,而核糖体虽然已是一种公认的细胞器,却是没有被膜包裹、完全裸露的大分子,所以核糖体有时会被严格地定义为“无膜细胞器”(non-membranous organelles)。,由一大一小两个-zh-tw:次單元;zh-cn:亚基-结合形成,主要成分是相互缠绕的RNA(称为“核糖体RNA”,ribosomal RNA,简称“rRNA”)和蛋白质(称为“核糖体蛋白质”,ribosomal protein,简称“RP”)。核糖体是细胞内蛋白质合成的场所,能读取信使RNA核苷酸序列所包含的遗传信息,并使之转化为蛋白质中氨基酸的序列信息以合成蛋白质。在原核生物及真核生物(地球上的两种具有细胞结构的主要生命形式,前者可细分为古菌、真细菌两类)的细胞中都有核糖体存在。一般而言,原核细胞只有一种核糖体,而真核细胞具有两种核糖体(线粒体和叶绿体中的核糖体与细胞质核糖体不相同)。 核糖体在细胞中负责完成“中心法则”裡由RNA到蛋白质这一过程,此过程在生物学中被称为“翻译”。在进行翻译前,核糖体小次單元会先与从细胞核中转录得到的信使RNA(messenger RNA,简称“mRNA”)结合,再结合核糖体大次單元构成完整的核糖体之后,便可以利用细胞质基质中的转运RNA(transfer RNA,简称“tRNA”)运送的氨基酸分子合成多肽。当核糖体完成对一条mRNA单链的翻译后,大小--会再次分离。 英语中的“核糖体”(ribosome)一词是由“核糖核酸”(“ribo”)和希腊语词根“soma”(意为“体”)组合而成的。.

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核糖体大亚基

核糖体大亚基(英文:Ribosomal Large Subunit,简称“LSU”)是核糖体中较大的核糖体亚基。每个核糖体都由一个核糖体大亚基与一个核糖体小亚基共同构成。 原核细胞中的70S核糖体、真核细胞细胞质中的80S核糖体与真核细胞线粒体中的线粒体核糖体各拥有一种不同的核糖体大亚基:70S核糖体中包含50S核糖体亚基,80S核糖体中包含60S核糖体亚基,线粒体核糖体中则包含39S核糖体亚基。.

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核糖体小亚基

核糖体小亚基(英文:Ribosomal Small Subunit,简称“SSU”)是核糖体中较小的核糖体亚基。每个核糖体都由一个核糖体小亚基与一个核糖体大亚基共同构成。小亚基在核糖体翻译过程中负责信息的识别。 原核细胞中的70S核糖体、真核细胞细胞质中的80S核糖体与真核细胞线粒体中的线粒体核糖体各拥有一种不同的核糖体小亚基:70S核糖体中包含30S核糖体亚基,80S核糖体中包含40S核糖体亚基,线粒体核糖体中则包含28S核糖体亚基。.

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核糖核酸

核糖核酸(Ribonucleic acid),簡稱RNA,是一類由核糖核苷酸通過3',5'-磷酸二酯鍵聚合而成的線性大分子。自然界中的RNA通常是單鏈的,且RNA中最基本的四種鹼基爲A(腺嘌呤)、U(尿嘧啶)、G(鳥嘌呤)、C(胞嘧啶)通過轉錄後修飾,RNA可能會帶上(Ψ)這樣的稀有鹼基,相對的,與RNA同爲核酸的DNA通常是雙鏈分子,且含有的含氮鹼基爲A(腺嘌呤)、T(胸腺嘧啶)、G(鳥嘌呤)、C(胞嘧啶)四種。 RNA有着多種多樣的功能,可在遺傳編碼、翻譯、調控、基因表達等過程中發揮作用。按RNA的功能,可將RNA分爲多種類型。比如,在細胞生物中,mRNA(信使RNA)爲遺傳信息的傳遞者,它能夠指導蛋白質的合成。因爲mRNA有編碼蛋白質的能力,它又被稱爲編碼RNA。而其他沒有編碼蛋白質能力的RNA則被稱爲非編碼RNA(ncRNA)。它們或通過催化生化反應,或通過調控或參與基因表達過程發揮相應的生物學功能。比如,tRNA(轉運RNA)在翻譯過程中起轉運RNA的作用,rRNA(核糖體RNA)於翻譯過程中起催化肽鏈形成的作用,(小RNA)起到調控基因表達的作用。此外,RNA病毒甚至以RNA作爲它們的遺傳物質。 RNA通常由DNA通過轉錄生成。RNA在細胞中廣泛分佈,真核生物的細胞核、細胞質、粒線體中都有RNA。.

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氢键

氫鍵是分子間作用力的一種,是一种永久偶极之间的作用力,氢键发生在已经以共价键与其它原子键结合的氢原子与另一个原子之间(X-H…Y),通常发生氢键作用的氢原子两边的原子(X、Y)都是电负性较强的原子。氢键既可以是分子间氢键,也可以是分子内的。其键能最大约为200kJ/mol,一般为5-30kJ/mol,比一般的共价键、离子键和金属键键能要小,但强于静电引力。 氢键对于生物高分子具有尤其重要的意义,它是蛋白质和核酸的二、三和四级结构得以稳定的部分原因。.

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氯化锂

氯化锂(化学式:LiCl)是一个碱金属卤化物,室温下为白色易潮解的固体。受锂较小的离子半径和较高的水合能的影响,氯化锂的溶解度比其他同族氯化物都要大得多(83g/100mL,20 °C)。Ulrich Wietelmann, Richard J. Bauer "Lithium and Lithium Compounds" in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry 2005, Wiley-VCH: Weinheim.

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溶液

溶液(),又稱為單一相均勻混和物(),是由两种或以上純物质所组成的均相、稳定的分散体系;可能是固態、液態或是氣態甚至是其組合;可能導電也可能不導電;可能是固體、膠體或具流動性。溶液不是純物質,不具有一定的組成及一定的性質。但是組成溶液的粒子均勻,肉眼上無法分辨,也無法用傾析法分離組成物。儘管如此,所有的溶液仍可以在物理或化學方法的範圍內分離出內容物。 溶液形成,物質分散的過程稱為溶解。在溶解的過程中,有一物質的相沒有發生變化,稱此物質為溶劑;通常溶劑是體積最大的物質(或水);溶液中除了溶劑以外都稱為溶質。溶質在每單位溶劑內的多寡稱為浓度;溶質在穩定態下所能達到的最大濃度稱為溶解度;濃度低於溶解度的稱為未飽和溶液,濃度等於溶解度的稱為飽和溶液,濃度大於溶解度的稱為過飽和溶液。常見的溶液包括.

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浓度

濃度指某物質在總量中所占的分量。 常用的浓度表示法有: 次數.

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摩尔

摩爾、莫耳、莫爾是一個音譯的詞,它可能是翻譯自Mole,More或Moore。.

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16S 核糖体RNA

16S核糖体RNA(16S ribosomal RNA),简称16S rRNA,是原核生物的核糖体中30S亚基的组成部分。16S rRNA的长度约为1,542 nt。卡尔·乌斯和乔治·福克斯是率先在系统发育中使用的16S rRNA基因的两个先驱者。 一个细菌的细胞中可包含多个具有不同序列的16S rRNA。.

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50S核糖体亚基

50核糖体亚基是原核细胞内70S核糖体中的较大亚基。该亚基由一条5S rRNA、一条23S rRNA及约34个核糖体蛋白质分子构成,在原核翻译中负责在tRNA转运来的氨基酸分子之间形成肽键。50S核核糖体亚基是某些抗生素(如氯霉素、氯洁霉素及截短侧耳素等)的结合位点,这些抗生素可通过阻断蛋白质生物合成来杀灭细菌。.

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