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热休克蛋白

指数 热休克蛋白

热休克蛋白(Heat shock proteins,又称热激蛋白,简称为HSP)是一类功能性相关蛋白质,当细胞受到升高温度或其他胁迫时它们的表达就会增长,可協助蛋白質正常摺疊。这种表达的增长是受到转录调控的。热休克蛋白大幅上调控是热休克反应的关键部分并且主要由热休克因子引导。在从细菌到人类的几乎所有生物中都发现了热休克蛋白。 热休克蛋白的命名是依据他们的分子质量。例如,Hsp60、Hsp70与Hsp90(被研究最多的热休克蛋白)指的是热休克蛋白家族的尺寸分别大约60、70与90千道尔顿。小到8千道尔顿的蛋白泛素,这种蛋白用于标记即将分解的蛋白质,也表现出热休克蛋白的性质。.

9 关系: 原子质量单位人类分子伴侣细菌细胞转录蛋白质蛋白质折叠泛素

原子质量单位

原子质量单位(Atomic mass unit,amu),现称统一原子质量单位(Unified atomic mass unit,u)或道爾頓(dalton,Da),是用来衡量原子质量的单位,定义为靜止未鍵結且處於基態碳12原子质量的1/12。.

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人类

#重定向 人.

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分子伴侣

分子伴侣(英文:Chaperone,又见称为:molecular chaperone,中文又可译为侣伴蛋白。英文单词原意是指,即负责监管、教育年轻未婚少女的行为的老年婦女。)是一类协助细胞内分子组装和协助蛋白质折叠的蛋白质。注意,分子伴侣与伴侣素(英文:Chaperonin)的区别。后者只是分子伴侣中的一种,前者還包括热休克蛋白Hsp60和Hsp10两个家族。另外,使用ATP协助蛋白质折叠只是一部分分子伴侣的功能,分子伴侣如Asf1者,能在细胞分裂过程中提升DNA解螺旋酶的活性并且将母链的组蛋白传递到子链。.

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细菌

細菌(学名:Bacteria)是生物的主要類群之一,屬於細菌域。也是所有生物中數量最多的一類,據估計,其總數約有5×1030個。細菌的個體非常小,目前已知最小的細菌只有0.2微米長,因此大多--能在顯微鏡下看到它們;而世界上最大的細菌可以用肉眼直接看見,有0.2-0.6毫米大,是一種叫納米比亞嗜硫珠菌的細菌。細菌一般是單細胞,細胞結構簡單,缺乏細胞核以及膜狀胞器,例如粒線體和葉綠體。基於這些特徵,細菌屬於原核生物。原核生物中還有另一類生物稱做古細菌,是科學家依據演化關係而另闢的類別。為了區別,本類生物也被稱做真細菌(Eubacteria)。古細菌與真細菌在生活環境、營養方式以及遺傳上有所不同。細菌的形狀相當多樣,主要有球狀、桿狀,以及螺旋狀。 細菌廣泛分佈於土壤和水中,或著與其他生物共生。人體身上也帶有相當多的細菌。據估計,人體內及表皮上的細菌細胞總數約是人體細胞總數的十倍。此外,也有部分種類分布在極端的環境中,例如溫泉,甚至是放射性廢棄物中,它們被歸類為嗜極生物,其中最著名的種類之一是海棲熱袍菌,科學家是在意大利的一座海底火山中發現這種細菌的。甚至在太空梭上也能生長。然而,細菌種類是如此多,科學家研究過並命名的種類只佔其中的小部份。細菌域下所有門中,只有約一半能在實驗室培養的種類。 細菌的營養方式有自养及异养,其中异养的腐生細菌是生态系统中重要的分解者,使碳循環能順利進行。部分細菌會進行固氮作用,使氮元素得以轉換為生物能利用的形式。細菌也對人類活動有很大的影響。一方面,細菌是許多疾病的病原體,包括肺結核、淋病、炭疽病、梅毒、鼠疫、砂眼等疾病都是由細菌所引發。然而,人類也時常利用細菌,例如乳酪及酸奶和酒釀的製作、部分抗生素的製造、廢水的處理等,都與細菌有關。在生物科技領域中,細菌有也著廣泛的運用。 總的來說,這世界上約有5×1030 隻細菌。其生物量遠大於世界上所有動植物體內細胞數量的總和。細菌還在營養素循環上扮演相當重要的角色,像是微生物造成的腐敗作用,就與氮循環相關。而在海底火山和在冷泉中,細菌則是靠硫化氫和甲烷來產生能量。2013年3月17日,研究者在深約11公里的馬里亞納海溝中發現了細菌。其他研究則指出,在美國西北邊離岸2600米的海床下580米深處,仍有許多的微生物根據這些研究人員的說法:「你可以在任何地方找到他們,他們的適應力遠比你想像的還要強,可以在任何地方存活。.

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细胞

细胞(Cell)是生物体结构和功能的基本单位。它是除了病毒之外所有具有完整生命力的生物的最小单位,也经常被称为生命的积木(病毒仅由DNA/RNA组成,并由蛋白质和脂肪包裹其外)。 in Chapter 21 of fourth edition, edited by Bruce Alberts (2002) published by Garland Science.

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转录

转录()是遗传信息由DNA转换到RNA的过程。作为蛋白质生物合成的第一步,转录是mRNA以及非編碼RNA(tRNA、rRNA等)的合成步骤。 转录中,一段基因会被读取、複製为mRNA;就是说一特定的DNA片段作为模板,以DNA依赖的核糖核酸聚合酶(RNA聚合酶或RNA合成酶)作为催化剂而合成前mRNA的过程。 转录尚有未清楚的部分,例如是否需要DNA解旋酶,一般来说是需要的,但某些地区称RNA聚合酶可代替其行使识别DNA上的有关碱基以开始转录的功能。 mRNA转录时,DNA分子双链打开,在RNA聚合酶的作用下,游离的4种核糖核苷酸按照碱基互补配对原则结合到DNA单链上,并在RNA聚合酶的作用下形成单链mRNA分子。至此,转录完成。 转录通常是多起点多向复制。 转录时所转录的仅为DNA上有遗传效应的片段(DNA),不包括内含子。 转录按以下一般步骤进行:.

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蛋白质

蛋白质(protein,旧称“朊”)是大型生物分子,或高分子,它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列,相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸,在蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起,往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物,发挥某一特定功能。 与其他生物大分子(如多糖和核酸)一样,蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分,参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质,它们催化生物化学反应,尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外,还有许多结构性或机械性蛋白质,如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白,以及细胞骨架中的微管蛋白(参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形)。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时,蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质,这是因为动物自身无法合成所有氨基酸,动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸,动物就可以将它们用于自身的代谢。.

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蛋白质折叠

蛋白质折叠(Protein folding)是蛋白质获得其功能性结构和构象的过程。通过这一物理过程,蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时,蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 蛋白質的基本單位為胺基酸,而蛋白質的一級結構指的就是其胺基酸序列,蛋白質會由所含胺基酸残基的親水性、疏水性、帶正電、帶負電……等等特性通过残基间的相互作用而摺疊成一立體的三级結構。 根据克里斯琴·B·安芬森(1972年的諾貝爾化學獎得主)的研究,蛋白質可由加熱或置於某些化學環境而变性,三级结构解体;而當環境回復到原本的狀態時,蛋白質可於不到一秒的時間折疊至原先的立體結構,不論試驗幾次,蛋白質都僅此一種立體結構,於是Anfinsen提出一個結論:蛋白质分子的一级结构决定其立體结构。 安芬森的研究结果非常重要,因為蛋白質的功能取決於其立體結構,而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的胺基酸序列,既蛋白質的一級結構;如果從蛋白質的一級結構就能知道立體結構,那麼即可直接從基因推测其编码蛋白质所對應的生物学功能。虽然蛋白質可在短時間中從一級結構摺疊至立體結構,研究者卻無法在短時間中從胺基酸序列計算出蛋白质結構,甚至无法得到准确的三维结构。因此,研究蛋白质折叠的过程,可以说是破译“第二遗传密码”——折叠密码(folding code)的过程。 目前蛋白质的再折叠依然遵从先使用胍或脲变性,然后逐渐降低胍或者脲的浓度,也就是逐渐降低对蛋白质天然“回缩”能力的干扰。使其自然回到天然的最低能量状态。只是这个过程无法很好的控制肽链与肽链之间和肽链内部形成错误折叠的干扰。.

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泛素

泛素(ubiquitin)是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质,使其水解。当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候,蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白,如受体,将其从细胞膜上除去。 1974年,G.格鲁斯坦第一次从小牛胸腺中提取8.5kd的多肽(胸腺生成素),后来在哺乳类的组织、鱼类、昆虫等均有发现。 泛素由76个氨基酸组成,分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保守性,人类和酵母的泛素有96%的相似性。 人类基因组约有1万9千个编码基因,蛋白转录后经剪接、修饰,可达几十万种,包括细胞的结构蛋白、激素、酶、转录因子等,有序的调节生命活动。蛋白酶降解,如胰蛋白酶将小肠内的食物蛋白消化成小肽、氨基酸,被小肠吸收;细胞内吞作用将外来蛋白吞入细胞,在食物泡内被溶酶体的消化酶吸收,不耗能量。.

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热激蛋白

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