分子伴侣和热休克蛋白

快捷方式: 差异，相似，杰卡德相似系数，参考。

分子伴侣和热休克蛋白之间的区别

分子伴侣 vs. 热休克蛋白

分子伴侣（英文：Chaperone，又见称为：molecular chaperone,中文又可译为侣伴蛋白。英文单词原意是指，即负责监管、教育年轻未婚少女的行为的老年婦女。）是一类协助细胞内分子组装和协助蛋白质折叠的蛋白质。注意，分子伴侣与伴侣素（英文：Chaperonin）的区别。后者只是分子伴侣中的一种，前者還包括热休克蛋白Hsp60和Hsp10两个家族。另外，使用ATP协助蛋白质折叠只是一部分分子伴侣的功能，分子伴侣如Asf1者，能在细胞分裂过程中提升DNA解螺旋酶的活性并且将母链的组蛋白传递到子链。. 热休克蛋白（Heat shock proteins，又称热激蛋白，简称为HSP）是一类功能性相关蛋白质，当细胞受到升高温度或其他胁迫时它们的表达就会增长，可協助蛋白質正常摺疊。这种表达的增长是受到转录调控的。热休克蛋白大幅上调控是热休克反应的关键部分并且主要由热休克因子引导。在从细菌到人类的几乎所有生物中都发现了热休克蛋白。 热休克蛋白的命名是依据他们的分子质量。例如，Hsp60、Hsp70与Hsp90（被研究最多的热休克蛋白）指的是热休克蛋白家族的尺寸分别大约60、70与90千道尔顿。小到8千道尔顿的蛋白泛素，这种蛋白用于标记即将分解的蛋白质，也表现出热休克蛋白的性质。.

细胞

细胞（Cell）是生物体结构和功能的基本单位。它是除了病毒之外所有具有完整生命力的生物的最小单位，也经常被称为生命的积木（病毒仅由DNA/RNA组成，并由蛋白质和脂肪包裹其外）。 in Chapter 21 of fourth edition, edited by Bruce Alberts (2002) published by Garland Science.

分子伴侣和细胞 · 热休克蛋白和细胞 · 查看更多 »

蛋白质

蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.

分子伴侣和蛋白质 · 热休克蛋白和蛋白质 · 查看更多 »

蛋白质折叠

蛋白质折叠（Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的过程。通过这一物理过程，蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时，蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 蛋白質的基本單位為胺基酸，而蛋白質的一級結構指的就是其胺基酸序列，蛋白質會由所含胺基酸残基的親水性、疏水性、帶正電、帶負電……等等特性通过残基间的相互作用而摺疊成一立體的三级結構。 根据克里斯琴·B·安芬森（1972年的諾貝爾化學獎得主）的研究，蛋白質可由加熱或置於某些化學環境而变性，三级结构解体；而當環境回復到原本的狀態時，蛋白質可於不到一秒的時間折疊至原先的立體結構，不論試驗幾次，蛋白質都僅此一種立體結構，於是Anfinsen提出一個結論：蛋白质分子的一级结构决定其立體结构。 安芬森的研究结果非常重要，因為蛋白質的功能取決於其立體結構，而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的胺基酸序列，既蛋白質的一級結構；如果從蛋白質的一級結構就能知道立體結構，那麼即可直接從基因推测其编码蛋白质所對應的生物学功能。虽然蛋白質可在短時間中從一級結構摺疊至立體結構，研究者卻無法在短時間中從胺基酸序列計算出蛋白质結構，甚至无法得到准确的三维结构。因此，研究蛋白质折叠的过程，可以说是破译“第二遗传密码”——折叠密码（folding code）的过程。 目前蛋白质的再折叠依然遵从先使用胍或脲变性，然后逐渐降低胍或者脲的浓度，也就是逐渐降低对蛋白质天然“回缩”能力的干扰。使其自然回到天然的最低能量状态。只是这个过程无法很好的控制肽链与肽链之间和肽链内部形成错误折叠的干扰。.

分子伴侣和蛋白质折叠 · 热休克蛋白和蛋白质折叠 · 查看更多 »