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生物化学和蛋白质结构

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生物化学和蛋白质结构之间的区别

生物化学 vs. 蛋白质结构

生物化学(biochemistry,也作 biological chemistry),顾名思义是研究生物体中的化学进程的一门学科,常常被简称为生化。它主要用于研究细胞内各组分,如蛋白质、糖类、脂类、核酸等生物大分子的结构和功能。而对于化学生物学来说,则着重于利用化学合成中的方法来解答生物化学所发现的相关问题。 虽然存在着大量不同的生物分子,但实际上有很多大的复合物分子(称为“聚合物”)是由相似的亚基(称为“单体”)结合在一起形成的。每一类生物聚合物分子都有自己的一套亚基类型。例如,蛋白质是由20种氨基酸所组成,而脱氧核糖核酸(DNA)由4种核苷酸构成。生物化学研究集中于重要生物分子的化学性质,特别着重于酶促反应的化学机理。 在生物化学研究中,对细胞代谢和内分泌系统的研究进行得相当深入。生物化学的其他研究领域包括遗传密码(DNA和RNA)、 蛋白质生物合成、跨膜运输(membrane transport)以及细胞信号转导。. 蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子,蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体,在形成蛋白质后,这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰,有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为,若残基数少于40,就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能,蛋白质需要正确折叠为一个特定构型,主要是通过大量的非共价相互作用(如氢键,离子键,范德华力和疏水作用)来实现;此外,在一些蛋白质(特别是分泌性蛋白质)折叠中,二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制,常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学,采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的;40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别,一般约为200-380个残基,而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成;如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。.

之间生物化学和蛋白质结构相似

生物化学和蛋白质结构有(在联盟百科)33共同点: 基因单体二級結構共价键精氨酸縮合反應结构生物学细胞羧基翻译 (遗传学)絲氨酸疏水性病毒生物大分子衣壳親水性谷氨酸肽键肌动蛋白苯丙氨酸蛋白質生物合成蛋白质蛋白质亚基蛋白质四级结构X射线晶体学核磁共振...氢键氨基酸 扩展索引 (3 更多) »

基因

基因一词来自希腊语,意思为“生”。是指控制生物性状的遗传信息,通常由DNA序列来承载。基因也可视作基本遗传单位,亦即一段具有功能性的DNA或RNA序列。弄清其序列本身的过程叫基因测序。基因的结构由增强子,启动子及蛋白编码序列组成:即基因产物可以是蛋白质(蛋白质编码基因)及RNA,从而控制生物个体的性状(差異)表现。在一个个体当中所有的基因总和叫基因组。在一个物种中所有等位基因的总合叫基因库。在大多数真核生物中,基因分为细胞核基因及线粒体基因,绿色植物的叶绿体也含有独立于细胞核的叶绿体基因组。人類約有一万九千至兩萬两千個基因。 在真核生物中,染色体在体细胞中是成对存在的。每条染色体上都带有一定数量的基因。一个基因在细胞有丝分裂时有两个对列的位点,称为等位基因,分别来自父与母。依所攜帶性状的表現,又可分为显性基因和隐性基因。 一般来说,同一生物体中的每个细胞體都含有相同的基因(除了已经分化的免疫细胞),但并不是每个细胞中的所有基因携带的遗传信息都会被表現出来。控制基因表达的因素分为传统的遗传学(增强子,启动子序列相关)因素及表观遗传学(DNA甲基化,组蛋白乙酰化和脱乙酰化及RNA干扰相关)因素。職司不同功能的細胞或不同的细胞类型中,活化而表現的基因也不同。在某一细胞类型当中所有被表达的基因叫转录组,所有编码蛋白质的基因叫蛋白质组。通过即时聚合酶链式反应或染色质免疫沉淀-测序可得到转录组及蛋白质组的信息。用电脑处理基因序列的学科叫生物信息学。 人类基因组计划(human genome project, HGP)是一项规模宏大,跨国跨学科的生物信息学项目。其宗旨在于测定组成人类染色体(指单倍体)的30亿个碱基对形成的核苷酸序列,从而繪製人类基因组圖譜,並且辨識其载有的基因,达到破译人类遗传信息的最终目的。该计划起始于1990年于2000年完成。.

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单体

在高分子化学中,单体是可与同种或他种分子通过共价键连接生成聚合物的小分子。英文的“单体”(monomer)一词来源于希腊语的“一”(mono)和“部分”(meros)。.

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二級結構

蛋白質二級結構(Protein secondary structure)在生物化學及結構生物學中,是指一個生物大分子,如蛋白質及核酸(DNA或RNA),局部區段的三維通式。然而它並不描述任何特定的原子位置(在三級結構中描述)。 二級結構是由生物大分子在原子分辨率結構中所观察到的氫鍵來定義的。蛋白質的二級結構通常是以主鏈中氨基之間的氫鍵模式來定義〈与主链-侧链间以及侧链-侧链间的氢键无关〉,亦即DSSP的定義。而核酸的二級結構是以鹼基之間的氫鍵來定義。 在二级结构中,特定的氫鍵模式往往伴随着其他一些結構特徵;但如果只考虑这些结构特征而忽略氢键本身,则会导致所定義的二級結構不准确。例如,蛋白質的螺旋中的残基都分布在拉氏图(以主鏈二面角为坐标)的特定區域,因此二面角位于这一区域的残基都會被认为参与形成「螺旋」,而不論它是否真正的存在对应氫鍵。其他稍微不准确的定義多是應用曲線微分幾何的觀念,如曲率及扭量。也有一些結構生物學家以肉眼观察通过软件显示的蛋白质结构來決定其二級結構。 對生物大分子的二級結構含量可以以光譜來初步估計。對於蛋白質,最常用的方法是圓二色性(Circular dichroism), (利用長紫外線,波長范围170-250nm)。在获得的光谱吸收曲线上,α螺旋結構会在208nm及222nm两处同时出现极小值,而204nm和207nm处出现单个极小值則分別表示存在无规卷曲和β折疊結構。另一個較常用的方法是紅外光譜,它可以偵測因氫鍵所造成胺基的震盪。而光譜中,测定二級結構最準確的方法是利用核磁共振光谱所纪录的化學位移,由于仪器和样品制备上的原因,这一方法较为少用。.

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共价键

共价键(Covalent Bond),是化学键的一种。两个或多个非金屬原子共同使用它们的外层电子(砷化鎵為例外),在理想情况下达到电子饱和的状态,由此组成比较稳定和坚固的化学结构叫做共价键。与离子键不同的是进入共价键的原子向外不显示电荷,因为它们并没有获得或损失电子。共价键的强度比氢键要强,比离子键小。 同一種元素的原子或不同元素的原子都可以通過共​​價鍵結合,一般共價鍵結合的產物是分子,在少數情況下也可以形成晶體。 吉爾伯特·路易斯于1916年最先提出共价键。 在简单的原子轨道模型中进入共价键的原子互相提供单一的电子形成电子对,这些电子对围绕进入共价键的原子而属它们共有。 在量子力学中,最早的共价键形成的解释是由电子的复合而构成完整的轨道来解释的。第一个量子力学的共价键模型是1927年提出的,当时人们还只能计算最简单的共价键:氢气分子的共价键。今天的计算表明,当原子相互之间的距离非常近时,它们的电子轨道会互相之间相互作用而形成整个分子共用的电子轨道。.

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碳(Carbon,拉丁文意為煤炭)是一種化學元素,符號為C,原子序数為6,位於元素週期表中的IV A族,屬於非金屬。每個碳原子有四顆能夠進行鍵合的電子,因此其化合價通常為4。自然產生的碳由三種同位素組成:12C和13C為穩定同位素,而14C則具放射性,其半衰期約為5,730年。碳是少數幾個自遠古就被發現的元素之一(見化學元素發現年表)。 碳的同素異形體有數種,最常見的包括:石墨、鑽石及無定形碳。這些同素異形體之間的物理性質,包括外表、硬度、電導率等等,都具有極大的差異。在正常條件下,鑽石、碳納米管和石墨烯的熱導率是已知材質中最高的。 所有碳的同素異形體在一般條件下都呈固态,其中石墨的熱力學穩定性最高。它們不易受化學侵蝕,甚至連氧都要在高溫下才可與其反應。碳在無機化合物中最常見的氧化態為+4,並在一氧化碳及過渡金屬羰基配合物中呈+2態。無機碳主要來自石灰石、白雲石和二氧化碳,但也大量出現在煤、泥炭、石油和甲烷水合物等有機礦藏中。碳是所有元素中化合物种类最多的,目前有近一千萬種已記錄的純有機化合物,但這只是理論上可以存在的化合物中的冰山一角。 碳的豐度在地球地殼中排列第15(见地球的地殼元素豐度列表),並在全宇宙中排列第4(见化學元素豐度),名列氫、氦和氧之下。由於碳元素極為充沛,再加上它在地球環境下所能產生的聚合物種類極為繁多,因此碳是地球上所有生物的化學根本。.

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精氨酸

精氨酸(Arginine)是一種α-胺基酸,亦是20種普遍的自然胺基酸之一。在分子遺傳學上,信使核糖核酸的結構,CGU,CGC,CGA,CGG,AGA和AGG。是在蛋白質合成時核苷酸鹼基或遺傳密碼子代碼為精氨酸的三元組。在哺乳動物生活中,精氨酸被分類為半必要或條件性必要的胺基酸(非必需胺基酸),身體能自行產生,但在壓力或疾病的時候,可能需要更多。也視乎生物的發育階段及健康狀況而定。早產兒體內不能合成精氨酸,使得補充他們營養中的精氨酸變得非常重要。於1886年精氨酸是首先由瑞士化學家恩斯特·舒爾茨從扁豆苗萃取物中分離出來。.

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縮合反應

縮合反應(condensation reaction)是化學反應的一種,當中兩個分子透過官能團的變化結合成一個新的分子,過程中有細小的分子失去。如所失去的小分子為水,這個過程則稱作脫水反應。其他常見的小分子包括氯化氫、甲醇或乙酸等。 當兩個獨立的分子反應,這縮合反應屬於分子間的。一個簡單的例子就如兩個氨基酸透過形成肽鍵而結合成二肽,並透過不斷重複這一步驟形成多肽及蛋白質。與脫水反應相反的反應就是水解反應,當中水分子以氫氧離子及氫離子的形式與反應物反應,並使目標反應物分解。 如結合的過程中均由同一分子的原子或官能團參與,這縮合反應就屬於分子內的,而這類反應常導致環的生成。其中一個例子為狄克曼缩合反应,當中一個二酯分子的兩個酯官能團互相反應,透過失去一個醇分子而生成β-酮酯。.

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结构生物学

结构生物学是一门以分子生物学生物化学和生物物理学的分支,关心的生物大分子(如蛋白质分子和核酸分子)的分子三维结构(Tertiary structure)(包括构架和形态),它们是如何获得它们的结构,并研究改变它们的结构与影响其功能的关系的学科。由于结构生物学能够解释生物大分子的构象和相互作用的方式,而所有的生命活动都是通过各种生物大分子的相互作用来实现;因此,对于生物学家们来说,这是一个非常有吸引力的领域。.

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细胞

细胞(Cell)是生物体结构和功能的基本单位。它是除了病毒之外所有具有完整生命力的生物的最小单位,也经常被称为生命的积木(病毒仅由DNA/RNA组成,并由蛋白质和脂肪包裹其外)。 in Chapter 21 of fourth edition, edited by Bruce Alberts (2002) published by Garland Science.

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羧基

基(化學式–COOH)是羧酸所具有的官能团。一般而言,羧基上的氢有较大的电离倾向,从而使羧酸在水溶液中显酸性。羧酸根负离子所具有共轭结构可以看作是氢易电离的潜在动力。.

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翻译 (遗传学)

#重定向 翻譯 (生物學).

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絲氨酸

絲氨酸(serine)是一種非必需氨基酸,富含於鸡蛋、鱼、大豆,人体亦可從甘氨酸中合成丝氨酸。 絲氨酸在醫藥上有著廣泛用途。絲氨酸可促進脂肪和脂肪酸的新陳代謝,有助於維持免疫系統。.

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疏水性

在化學裡,疏水性指的是一個分子与水互相排斥的物理性質。这种分子称为疏水物。 疏水性分子偏向於非極性,並因此較會溶解在中性和非極性溶液(如有机溶剂)。疏水性分子在水裡通常會聚成一團,而水在疏水性溶液的表面時則會形成一個很大的接觸角而成水滴状。 舉例來說,疏水性分子包含有烷烴、油、脂肪和多數含有油脂的物質。 疏水性通常也可以稱為親脂性,但這兩個詞並不全然是同義的。即使大多數的疏水物通常也是親脂性的,但還是有例外,如矽橡膠和碳氟化合物(Fluorocarbon)。.

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病毒

病毒(virus,中文舊稱“濾過性病毒”)是由一个核酸分子(DNA或RNA)与蛋白质构成的非细胞形态,靠寄生生活的介於生命体及非生命體之間的有機物種,它既不是生物亦不是非生物,目前不把它歸於五界(原核生物、原生生物、真菌、植物和動物)之中。它是由一个保护性外壳包裹的一段DNA或者RNA,藉由感染的機制,这些简单的有機体可以利用宿主的细胞系统进行自我复制,但无法独立生长和复制。病毒可以感染几乎所有具有细胞结构的生命体。第一个已知的病毒是烟草花叶病毒,由马丁乌斯·贝杰林克于1899年发现并命名,迄今已有超过5000种类型的病毒得到鉴定。研究病毒的科学称为病毒学,是微生物学的一个分支。 病毒由两到三个成份组成:病毒都含有遺傳物質(RNA或DNA,只由蛋白质组成的朊毒體并不属于病毒);所有的病毒也都有由蛋白质形成的衣壳,用来包裹和保护其中的遗传物质;此外,部分病毒在到达细胞表面时能够形成脂质包膜环绕在外。病毒的形态各异,从简单的螺旋形和正二十面體形到複合型结构。病毒颗粒大约是细菌大小的百分之一。Collier pp.

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生物大分子

生物大分子指的是作为生物体内主要活性成分的各种分子量达到上万或更多的有机分子。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸 (DNA、RNA等)、糖类。 这只是一個概念性定義,与生物大分子对立的是小分子物质(二氧化碳、甲烷等)和无机物质,实际上生物大分子的特点在于其表现出的各种生物活性和在生物新陈代谢中的作用。 比如:某些多肽和某些脂类物质的分子量并未达到惊人的地步,但其在生命过程中同样表现出了重要的生理活性。与一般的生物大分子并无二致。 生物大分子大多数是由简单的组成结构聚合而成的,蛋白质的组成单位是氨基酸,核酸的组成单位是核苷酸。 生物大分子都可以在生物体内由简单的结构合成,也都可以在生物体内经过分解作用被分解为简单结构,一般在合成的过程中消耗能量,分解的过程中释放能量。 蛋白质、核酸和多糖是3类主要的生物大分子,它们在分子结构和生理功能上差别很大,然而,在以下几个方面又显出共性:.

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衣壳

衣壳是病毒的蛋白质外壳,又称为壳体。衣壳是由病毒衣壳蛋白亚基所形成的寡聚体。衣壳的作用是用于包裹病毒的遗传物质(核酸)。.

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親水性

親水性指分子能夠透過氫鍵和水分子形成短暫鍵結的物理性質。因為熱力學上合適,這種分子不只可以溶解在水裡,也可以溶解在其他的極性溶液內。 一個親水性分子,或說分子的親水性部份,是指其有能力極化至能形成氫鍵的部位,並使其對油或其他疏水性溶液而言,更容易溶解在水裡面。親水性和疏水性分子也可分別稱為極性和非極性分子。 肥皂擁有親水性和疏水性兩端,以使其可以溶解在水裡,也可以溶解在油裡。因此可得,肥皂可以去除掉水和油之間的界面。.

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谷氨酸

谷氨酸(英語:Glutamic acid)是α-氨基戊二酸是组成生物体内各种蛋白质的20種氨基酸之一。.

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胺(英語:amine)是氨分子(NH3)中的氢被烃基取代后形成的一类有机化合物。氨基(-NH2、-NHR、-NR2)是胺的官能团。 如果氮原子连着羰基(C.

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肽(peptide,來自希臘文的“消化”),即胜肽,又稱縮氨酸,是天然存在的小生物分子,介於胺基酸和蛋白質之間的物質。 由於胺基酸的分子最小,蛋白質最大,而它們則是氨基酸單體組成的短鏈,由肽(酰胺)鍵連接。當一個氨基酸的羧基基團與另一個氨基酸的氨基反應時,形成該共價化學鍵。肽由氨基酸組成的短鏈是精準的蛋白質片段,其分子只有纳米般大小,腸胃、血管及肌膚皆極容易吸收。二胜肽(簡稱二肽),就是由二個胺基酸組成的蛋白質片段,兩個或以上的胺基酸脫水縮合形成若干個肽鍵從而組成一個肽,多個肽進行多級折叠就組成一個蛋白質分子。蛋白質有時也稱為“多肽”。.

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肽键

肽鍵(Peptide bond,)是一分子胺基酸的α-羧基(-COOH)和另一分子胺基酸的α-胺基(-NH2)脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-,為連結兩單體胺基酸之共價鍵,氨基酸借肽键联结成多肽链。由於共振而無法自由旋轉,具部分雙鍵特性。.

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肌动蛋白

肌动蛋白(actin)是一类分子量大约在42,000的球状蛋白质。除了线虫类精子细胞,在所有的真核细胞当中均发现有该蛋白质,浓度约在100μM以上。肌动蛋白是生物体中微丝的两个单体亚基之一,而微丝则是细胞骨架三大组成结构之一,肌动蛋白还构成了肌细胞中具有收缩功能的组织。所以,肌动蛋白对于细胞活动起到很大的作用,比如肌肉的收缩,细胞的转移、分裂和原质的流动,动物胞囊和器官的运动,细胞间信息的传递,以及细胞的形状和连结的建立和维持等等。 有许多疾病是由调控肌动蛋白基因表达活性的蛋白及其相关蛋白的等位基因突变引起的。肌动蛋白基因表达也是一些病原微生物感染过程中的关键因素。一些肌动蛋白调孔蛋白的突变会导致,包括心脏大小与功能的变化以及耳聋等。细胞骨架的组装也与细胞内细菌与病毒的致病性有关,特别是在逃避免疫系统作用有关的过程中。.

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苯丙氨酸

苯丙氨酸(Phenylalanine,簡稱Phe或F),是二十種常見胺基酸的一種,化學式為:C6H5CH2CH(NH2)COOH,在室溫下為粉末狀固體。它是一種必需胺基酸,人體無法自行合成,必須從飲食中攝取。因為分子一端的苯環具有疏水性,所以苯丙胺酸被分類為非極性分子。 L-苯丙胺酸(LPA)為一種電中性胺基酸,它的合成密碼子为"UUU"和"UUC"。苯丙氨酸作為酪氨酸,單胺類信號傳導分子的多巴胺,去甲腎上腺素,和腎上腺素,以及皮膚色素的黑色素的前體。苯丙氨酸是在哺乳動物的乳汁中天然發現。它用於食品和飲料產品的製造,並作為以其著名的止痛和抗抑鬱作用的營養補充劑出售。它是一種神經調節劑苯乙胺的直接前體,一種常用的膳食補充劑。 一般由植物生成苯丙胺酸,如下圖:.

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蛋白質生物合成

蛋白質生物合成是指在生物細胞內製造新的蛋白質,它是通過蛋白酶解或細胞蛋白的損耗被平衡。翻译,蛋白質的核糖體組裝,是生物合成途徑的一個重要組成部分,隨著生成的信使RNA(mRNA),轉移RNA(tRNA的)氨酰化,合作翻譯轉運,並翻譯後修飾。蛋白質的生物合成在多個步驟有嚴格的调控,和已建立錯誤檢查機制。 順反子DNA被轉錄成RNA的各種中間體。最後的版本被用作在合成多肽鏈的模板。蛋白質通常會直接從基因通過翻譯的mRNA合成。 這個名詞曾經是指蛋白質的翻譯,但現時則是指一個多重的步驟,以轉錄開始及翻譯作結。 原核生物的蛋白質生物合成雖然與真核生物的很相似,但是它们有所不同。.

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蛋白质

蛋白质(protein,旧称“朊”)是大型生物分子,或高分子,它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列,相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸,在蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起,往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物,发挥某一特定功能。 与其他生物大分子(如多糖和核酸)一样,蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分,参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质,它们催化生物化学反应,尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外,还有许多结构性或机械性蛋白质,如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白,以及细胞骨架中的微管蛋白(参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形)。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时,蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质,这是因为动物自身无法合成所有氨基酸,动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸,动物就可以将它们用于自身的代谢。.

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蛋白质亚基

蛋白质亚基(英语:Protein subunit)、蛋白亚基或亚基蛋白在结构生物学中是指参与组成蛋白质复合物(寡聚体或多聚体)的单个蛋白质分子。一个蛋白质亚基就是一条多肽链,而一条多肽链是由一組基因所编码,这就意味着每个亚基都由一組基因编码。.

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蛋白质四级结构

蛋白质四级结构(Protein quaternary structure)是生物化学中用于描述多亚基蛋白质复合物中各个折叠蛋白质亚基的排列组合。.

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X射线晶体学

X射線晶體學是一門利用X射線來研究晶體中原子排列的學科。更準確地說,利用電子對X射線的散射作用,X射線晶體學可以獲得晶體中電子密度的分佈情況,再從中分析獲得关于原子位置和化学键的資訊,即晶體結構。 由于包括盐类、金属、矿物、半导体在内的许多物质都可以形成晶体,X射线晶体学已经是许多学科的基本技术。在前十年这项技术主要被用于测量原子大小、化学键的类型和键长,以及其他的许多物质,尤其是矿物和合金。X射线晶体学也揭示了许多生物分子的结构和功能,例如维生素、药物、蛋白质以及脱氧核糖核酸(DNA)。X射线晶体学如今仍然是从原子尺度研究物质结构的主要方法。.

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核磁共振

核磁共振(NMR,Nuclear Magnetic Resonance)是基於原子尺度的量子磁物理性質。具有奇數質子或中子的核子,具有內在的性質:核自旋,自旋角動量。核自旋產生磁矩。NMR觀測原子的方法,是將樣品置於外加強大的磁場下,現代的儀器通常採用低溫超導磁鐵。核自旋本身的磁場,在外加磁場下重新排列,大多數核自旋會處於低能態。我們額外施加電磁場來干涉低能態的核自旋轉向高能態,再回到平衡態便會釋放出射頻,這就是NMR訊號。利用這樣的過程,可以進行分子科學的研究,如分子結構、動態等。.

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氫是一種化學元素,其化學符號為H,原子序為1。氫的原子量為,是元素週期表中最輕的元素。單原子氫(H)是宇宙中最常見的化學物質,佔重子總質量的75%。等離子態的氫是主序星的主要成份。氫的最常見同位素是「氕」(此名稱甚少使用,符號為1H),含1個質子,不含中子;天然氫還含極少量的同位素「氘」(2H),含1個質子和1個中子。 氫原子最早在宇宙復合階段出現並遍佈全宇宙。在標準溫度和壓力之下,氫形成雙原子分子(分子式為H2),呈無色、無臭、無味非金屬氣體,不具毒性,高度易燃。氫很容易和大部份非金屬元素形成共價鍵,所以地球上大部份的氫都以分子的形態存在,比如水和有機化合物等。氫在酸鹼反應中尤其重要,因為在這類反應中各種分子須互相交換質子。在離子化合物中,氫原子可以獲得一個電子成為氫陰離子(H−),或失去一個電子成為氫陽離子(H+)。雖然在一般寫法中,氫陽離子就是質子,但在實際化合物中,氫陽離子的實際結構是更為複雜的。氫原子是唯一一個有薛定諤方程式解析解的原子,所以對氫原子模型的研究在量子力學的發展過程中起到了關鍵的作用。 16世紀,人們通過混合金屬和強酸,首次製備出氫氣。1766至1781年,亨利·卡文迪什第一次發現氫氣是一種獨立的物質,燃燒後會產生水。安東萬-羅倫·德·拉瓦節根據這一性質,將其命名為「Hydrogen」,在希臘文中意為「生成水的物質」。19世纪50年代,英国医生合信编写《博物新编》(1855年)时,把元素名翻译为“轻气”,成為今天中文「氫」字的來源。 氫氣的工業生產主要使用天然氣的蒸汽重整過程,或通過能源消耗更高的水電解反應。大部份的氫氣都在生產地點直接使用,主要應用包括化石燃料處理(如裂化反應)和氨生產(一般用於化肥工業)。在冶金學上,氫氣會對許多金屬造成氫脆現象,使運輸管和儲存罐的設計更加複雜。.

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氢键

氫鍵是分子間作用力的一種,是一种永久偶极之间的作用力,氢键发生在已经以共价键与其它原子键结合的氢原子与另一个原子之间(X-H…Y),通常发生氢键作用的氢原子两边的原子(X、Y)都是电负性较强的原子。氢键既可以是分子间氢键,也可以是分子内的。其键能最大约为200kJ/mol,一般为5-30kJ/mol,比一般的共价键、离子键和金属键键能要小,但强于静电引力。 氢键对于生物高分子具有尤其重要的意义,它是蛋白质和核酸的二、三和四级结构得以稳定的部分原因。.

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氧(IUPAC名:Oxygen)是一種化學元素,符號為O,原子序為8,在元素週期表中屬於氧族。氧屬於非金屬,是具有高反應性的氧化劑,能夠與大部分元素以及其他化合物形成氧化物。氧在宇宙中的總質量在所有元素中位列第三,僅居氫和氦之下。Emsley 2001, p.297在標準溫度和壓力下,兩個氧原子会自然鍵合,形成無色無味的氧氣,即雙原子氧()。氧氣是地球大氣層的主要成分之一,在體積上佔20.8%。地球地殼中近一半的質量都是由氧和氧化物所組成。 氧是細胞呼吸作用中重要的元素。在生物體中,主要有機分子,如蛋白質、核酸、碳水化合物和脂肪等,還有組成動物外殼、牙齒和骨骼的無機化合物,都含有氧原子。生物體絕大部分的質量都由含氧原子的水組成。光合作用利用陽光的能量把水和二氧化碳轉化為氧氣。氧氣的化學反應性強,容易與其他元素結合,所以大氣層中的氧氣成分只能通過生物的光合作用持續補充。臭氧()是氧元素的另一種同素異構體,能夠較好地吸收中紫外線輻射。位於高海拔的臭氧層有助阻擋紫外線,從而保護生物圈。不過,在地表上的臭氧屬於污染物,為霧霾的副產品之一。在低地球軌道高度的單原子氧足以對航天器造成腐蝕。 卡爾·威廉·舍勒於1773年或之前在烏普薩拉最早發現氧元素。約瑟夫·普利斯特里亦於1774年在威爾特郡獨立發現氧,因為其成果的發表日期較舍勒早,所以一般被譽為氧的發現者。1777年,安東萬-羅倫·德·拉瓦節進行了一系列有關氧的實驗,推翻了當時用於解釋燃燒和腐蝕的燃素說。他也提出了氧的現用IUPAC名稱「oxygen」,源自希臘語中的「ὀξύς」(oxys,尖銳,指酸)和「-γενής」(-genes,產生者)。這是因為命名之時,人們曾以為所有酸都必須含有氧。許多化學詞彙都在清末傳入中國,其中原法文元素名「oxygène」被譯為「養」,後譯為「氱」,最終演變為今天的中文名「氧」。 氧的應用包括暖氣、內燃機、鋼鐵、塑料和布料的生產、金屬氣焊和氣割、火箭推進劑、及航空器、潛艇、載人航天器和潛水所用的生命保障系統。.

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氨基酸

胺基酸是生物學上重要的有機化合物,它是由胺基(-NH2)和羧基(-COOH)的官能團組成的,以及一個側鏈连到每一個胺基酸。胺基酸是構成蛋白質的基本單位。賦予蛋白質特定的分子結構形態,使他的分子具有生化活性。蛋白質是生物体內重要的活性分子,包括催化新陳代謝的酶(又称“酵素”)。 不同的胺基酸脱水缩合形成肽(蛋白質的原始片段),是蛋白質生成的前.

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生物化学和蛋白质结构之间的比较

生物化学有206个关系,而蛋白质结构有105个。由于它们的共同之处33,杰卡德指数为10.61% = 33 / (206 + 105)。

参考

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