X射线晶体学和蛋白质结构

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X射线晶体学和蛋白质结构之间的区别

X射线晶体学 vs. 蛋白质结构

X射線晶體學是一門利用X射線來研究晶體中原子排列的學科。更準確地說，利用電子對X射線的散射作用，X射線晶體學可以獲得晶體中電子密度的分佈情況，再從中分析獲得关于原子位置和化学键的資訊，即晶體結構。 由于包括盐类、金属、矿物、半导体在内的许多物质都可以形成晶体，X射线晶体学已经是许多学科的基本技术。在前十年这项技术主要被用于测量原子大小、化学键的类型和键长，以及其他的许多物质，尤其是矿物和合金。X射线晶体学也揭示了许多生物分子的结构和功能，例如维生素、药物、蛋白质以及脱氧核糖核酸（DNA）。X射线晶体学如今仍然是从原子尺度研究物质结构的主要方法。. 蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。.

埃格斯特朗

埃格斯特朗（Ångström, 简称埃，符号Å）是一个长度计量单位。它不是国际制单位，但是可与国际制单位进行换算，即1 Å.

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生物大分子

生物大分子指的是作为生物体内主要活性成分的各种分子量达到上万或更多的有机分子。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸 (DNA、RNA等)、糖类。 这只是一個概念性定義，与生物大分子对立的是小分子物质（二氧化碳、甲烷等）和无机物质，实际上生物大分子的特点在于其表现出的各种生物活性和在生物新陈代谢中的作用。 比如：某些多肽和某些脂类物质的分子量并未达到惊人的地步，但其在生命过程中同样表现出了重要的生理活性。与一般的生物大分子并无二致。 生物大分子大多数是由简单的组成结构聚合而成的，蛋白质的组成单位是氨基酸，核酸的组成单位是核苷酸。 生物大分子都可以在生物体内由简单的结构合成，也都可以在生物体内经过分解作用被分解为简单结构，一般在合成的过程中消耗能量，分解的过程中释放能量。 蛋白质、核酸和多糖是3类主要的生物大分子，它们在分子结构和生理功能上差别很大，然而，在以下几个方面又显出共性：.

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蛋白质

蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.

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