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絲蛋白

指数 絲蛋白

絲蛋白(Fibroin)是一種不溶於水的蛋白質,像蜘蛛吐的絲中就有絲蛋白,其他像蚕(蠶絲)及許多其他昆蟲吐的絲也有絲蛋白。絲蛋白的的原始狀態主要包括二種蛋白質,絲蛋白及絲膠,有一層類似膠水的絲膠將二層絲蛋白的薄膜連合在一起。 絲蛋白是由幾層反對稱的Β折叠構成,其基本結構主要是以下重覆出現的胺基酸序列(Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n。因為高甘氨酸,因此絲蛋白允許緊密堆積,也使得蚕絲有強韌的結構及較高的抗拉強度。因此同時具有剛度和韌性,因此蚕絲可以用到許多不同的領域中,包括生物醫學及紡織等。 已知絲蛋白有三種不同的結構。第一型是絲蛋白自然的結構,也就是由蚕的絲腺中分泌出的形式,第二型是絹絲中的絲蛋白,其強度較強,也用在許多商業應用中,第三種是新發現的絲蛋白結構,主要出現在絲蛋白溶液的介質中(例如空氣-水的界面,空氣-油的界面等)。.

10 关系: 丝绸丙氨酸紡織絲氨酸甘氨酸聚乳酸蜘蛛蛋白质Β折叠

丝绸

丝绸是用蚕丝编製而成的纺织品。丝绸著名的光泽外表来自于蠶絲三棱镜般的纤维结构,这令布料能够以不同的角度折射入射光,并将光线散射出去。在中国,丝绸一词也指代人造的、具有与天然丝绸一样光泽的纺织品。.

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丙氨酸

丙氨酸是一種氨基酸,原文為alanine,常簡寫為ala,在氨基酸序列中可簡寫為A。於1879年首度被分離出來。 鳥類和哺乳類可經由食物中的糖分解所得的丙酮酸合成得到丙氨酸,因此對這些動物來說,丙氨酸為非必需氨基酸。但人體必需的氨基酸之一.

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紡織

紡織原是紡紗(英语:spinning)與织布(weaving)两道生产工序的合称,现在指将纺织纤维等纺织材料加工成产品的过程。.

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絲氨酸

絲氨酸(serine)是一種非必需氨基酸,富含於鸡蛋、鱼、大豆,人体亦可從甘氨酸中合成丝氨酸。 絲氨酸在醫藥上有著廣泛用途。絲氨酸可促進脂肪和脂肪酸的新陳代謝,有助於維持免疫系統。.

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甘氨酸

氨酸(glycine,简写为Gly或G),即胺基乙酸,是20个蛋白氨基酸中分子量最小的一个。它是白色或浅黄色晶体,易溶于水,有甜味。甘氨酸的侧键是一个氢原子。甘氨酸的α碳连接两个氢原子,故不是旋光异构体。由于甘氨酸的侧键非常小,它可以占据其它氨基酸无法占据的空间,比如作为胶原螺旋内的氨基酸。 在一些蛋白质中(比如细胞色素、肌红蛋白和血红蛋白)它随着进化的演变变化相当小,因为假如一个比较大的氨基酸取代它的话整个蛋白质的结构就会变化。 大多数蛋白质只含少量甘氨酸,膠原蛋白是一个重要的例外,它含三分之一的甘氨酸。.

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家蚕(学名:Bombyx mori)是鳞翅目的昆虫,丝绸的主要原料来源,在人类经济生活及文化歷史上占有重要地位。原产中国,华南地区俗称之蚕宝宝或娘仔。 家蚕的英文名为“silkworm”(意为“丝虫”)是因为它用丝织茧。茧是由一根300-900米长的丝织成的。.

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聚乳酸

聚乳酸(Polylactic Acid或Polylactide,縮寫:PLA),是一種热塑性脂肪族聚酯。生产聚乳酸所需的乳酸或丙交酯(英文:Lactide)可以通过可再生资源发酵、脱水、纯化后得到,所得的聚乳酸一般具有良好的机械和加工性能,而聚乳酸产品废弃后又可以通过各种方式快速降解。.

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蜘蛛

蜘蛛是螯肢亞門節肢動物,有兩個體段,八條腿,但沒有咀嚼器官。古代北燕、朝鮮之閒謂之蝳蜍(音同「毒余」),四川重慶部分地區叫蟴。截至2014年,共有114科3,935属44,906种。蜘蛛目是蛛形纲中数量最多的一个目。研究蜘蛛的學科稱作蜘蛛學。.

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蛋白质

蛋白质(protein,旧称“朊”)是大型生物分子,或高分子,它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列,相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸,在蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起,往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物,发挥某一特定功能。 与其他生物大分子(如多糖和核酸)一样,蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分,参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质,它们催化生物化学反应,尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外,还有许多结构性或机械性蛋白质,如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白,以及细胞骨架中的微管蛋白(参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形)。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时,蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质,这是因为动物自身无法合成所有氨基酸,动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸,动物就可以将它们用于自身的代谢。.

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Β折叠

β折叠(β-sheet),又称β片层结构(β-pleated sheet)或β转角,是蛋白质的一种二级结构。 在β折叠中,两条以上氨基酸链(肽链),或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列,成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠,股与股之间会通过氢键固定,但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。 β折叠层并不是平的,因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。(英语pleated)这样每一股会更紧密排列,氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式,两残基间距为0.65nm;不在同侧为反式,两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行折叠更加稳定。 能形成β折叠的氨基酸残基一般不大,而且不带同种电荷,这样有利于多肽链的伸展,如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的β折叠层。 另一种常见的蛋白质模序是α螺旋和三种不同的β转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。.

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蠶絲蛋白

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