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翻译 (遗传学)

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  1. 51 关系: 基因表現原核翻译原核释放因子古菌夏因-达尔加诺序列代谢医学分子生物学内部核糖体进入位点砷生物化学線粒體线粒体基质蛋白质线粒体核糖体终止密码子细胞迁移细胞色素c氧化酶真核翻译真核起始因子4E病毒生物化学EF-TuEIF1AEIF4A遗传学西德尼·布伦纳转录后修饰起始因子閱讀框架脱氧核糖核酸蛋白質生物合成蛋白质蛋白质移位蛋白质结构蛋白质折叠蛋白酶体蛋白酶解HIV整合酶Kozak序列Rev响应元件RNA干扰抗细菌药核糖体核糖体小亚基核糖体DNA核糖體核糖核酸核酸氨酰-tRNA合成酶潮霉素B5.8S rRNA... 扩展索引 (1 更多) »

基因表現

基因表現(Gene expression)是用基因中的信息来合成基因产物的过程。产物通常是蛋白质,但对于非蛋白质编码基因,如转运RNA(tRNA)和小核RNA(snRNA),产物则是RNA。所有已知生物都通过基因表达来生成生命所需的高分子物质。 基因表現的过程可分为转录、RNA剪接、翻译、蛋白质的翻译后修饰这几步。控制细胞的结构与功能,同时也是细胞分化、及生物体的多功能性和的基础。不同的時間、不同的環境,以及不同部位的細胞,或是基因在細胞中的含量差異,皆可能使基因產生不同的表現。基因调节也可以作为进化变化的底物,因为基因表达的时间,位置和数量的控制可以对基因在细胞或多细胞生物体中的功能(作用)具有深远的影响。 在遗传学中,基因表現是基因型产生表型(即可观察的性状)的最基本的层次。.

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原核翻译

原核轉譯(Prokaryotic translation)是指原核生物细胞中信使RNA被70S核糖体轉譯为蛋白质的过程。该过程可分为起始、延伸、终止与再循环四个主耍步骤。.

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原核释放因子

有三种已知的原核释放因子涉及翻译的终止。.

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古菌

古菌(Archaea,来自,意为“古代的东西”)又稱古細菌、古生菌或太古生物、古核生物,是单细胞微生物,构成生物分类的一个域,或一个界。这些微生物属于原核生物,它們與细菌有很多相似之處,即它们没有细胞核与任何其他膜结合细胞器,同時另一些特徵相似於真核生物,比如存在重复序列与核小体。 过去曾经将古菌和细菌一同归为原核生物,并将其命名为“古细菌”,但这种分类方式已过时。事实上古菌有其独特的进化历程,并与其它生命形式有显著的生化差异,所以现在将其列为三域系统中的一个域。在这个系统中,古菌、细菌与真核生物各为一个域,并进一步划分为界与门。到目前为止,古菌已被划分为公认的四个门,随着进一步研究,还可能建立更多的门类。在这些类群中,研究最深入的是泉古菌门与广古菌门。但对古菌进行分类仍然是困难的,因为绝大多数的古菌都无法在实验室中纯化培养,只能通过环境宏基因组检测来分析。 古菌和细菌的大小和形状非常相似,但少数古菌有不寻常的形状,如嗜鹽古菌拥有平面正方形的细胞。尽管看起来与细菌更相似,但古菌与真核生物的亲缘关系更为密切,特别是在一些代谢途径(如转录和转译)有关酶的相似性上。古菌还有一些性状是独一无二的,比如由依赖醚键构成的细胞膜。与真核生物相比,古菌有更多的能量来源,从熟悉的有机物糖类到氨到金属离子直到氢气。(如)可以以太阳光为能源,其它一些种类的古菌能进行;但不像蓝藻与植物,没有一种古菌能同时做到这两者而进行光合作用。古菌通过分裂、出芽、断裂来进行无性生殖,但没有发现能产生孢子的种类。 一开始,古菌被认为都是一些生活在温泉、盐湖之类极端环境的嗜极生物,但近来发现它们的栖息地其实十分广泛,从土壤、海洋、到河流湿地。它们也被发现在人类的大肠、口腔、与皮肤。尤其是在海洋中古菌特别多,一些浮游生物中的古菌可能是这个星球上数量最大的生物群体。现在,古菌被认为是地球生命的一个重要组成部分,在碳循环和氮循环中可能扮演重要的角色。目前没有已知的作为病原体或寄生虫的古菌,他们往往是偏利共生或互利共生。一个例子是,生活在人和反刍动物的肠道中帮助消化,还被用于沼气生产和污水处理。嗜极生物古菌中的酶能承受高温和有机溶剂,在被生物技术所利用。.

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夏因-达尔加诺序列

夏因-达尔加诺序列(Shine-Dalgarno sequence,常简称为SD序列)是由澳大利亚科学家约翰·夏因与琳·达尔加诺所提出的一个存在于信使RNA上的核糖体结合位点,通常位于起始密码子AUG的上游的八个碱基对处。夏因-达尔加诺序列只存在于原核生物中。六个碱基的共有序列是AGGAGG;例如,在大肠杆菌中,这个序列为AGGAGGU。该序列帮助动员核糖体结合到信使RNA上并将其校准到起始密码子上以启动蛋白质生物合成。该序列的互补序列(CCUCCU)被称为反夏因-达尔加诺序列,它位于核糖体中16S 核糖体RNA的3'端:以大肠杆菌为例,反夏因-达尔加诺序列位于其16S核糖体RNA的第1534~1540号核苷酸左右处。真核生物中与夏因-达尔加诺序列相等价的序列被称为科扎克共有序列。.

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代谢

代谢是生物体维持生命的化学反应总称。这些反应使得生物体能够生长和繁殖、保持它们的结构以及对环境作出反应。代谢通常被分为两类:分解代谢可以对大的分子进行分解以获得能量(如细胞呼吸);合成代谢则可以利用能量来合成细胞中的各个组分,如蛋白质和核酸等。代谢是生物体不断进行物质和能量的交换过程,一旦物质和能量交换停止,生物体的生命就會結束。 代谢中的化学反应可以归纳为代謝途徑,通过一系列酶的作用将一种化学物质转化为另一种化学物质。酶对于代谢反應来说是非常重要的,因为酶可以通过一個熱力學上易於發生的反應來驅動另一個難以進行的反應,使之變得可行;例如,利用ATP的水解所产生的能量来驱动其他化学反应。一个生物体的代谢机制决定了哪些物质对于此生物体是有营养的,而哪些是有毒的。例如,一些原核生物利用硫化氢作为营养物质,但这种气体对于动物来说却是致命的。代谢速度,或者说代谢率,也影响了一个生物体对于食物的需求量。 代谢有一個特点:無論是任何大小的物种,基本代谢途径也是相似的。例如,羧酸,作为柠檬酸循环(又称为“三羧酸循环”)中的最为人们所知的中间产物,存在于所有的生物体,无论是微小的单细胞的细菌还是巨大的多细胞生物如大象。代谢中所存在的这样的相似性很可能是由于相关代谢途径的高效率以及这些途径在进化史早期就出现而形成的结果。.

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医学

醫學是以診斷、治疗和预防生理和心理疾病和提高人体自身素质为目的的應用科學。狹義的醫學只是疾病的治療,但也有說法稱預防醫學為第一醫學,臨床醫學為第二醫學,复健醫學為第三醫學。醫學的科學面是應用基礎醫學的理論與發現,例如生化、生理、微生物學、解剖、病理學、藥理學、統計學、流行病學等,來治療疾病與促進健康。然而,医学也具有人文與藝術的一面,它關注的不僅是人体的器官和疾病,而是人的健康和生命。「生理、心理、社會模式」是廣為接受的理論,而其他如「生理心理靈性社會的照顧」、「全人、全隊、全程、全家的醫療」也都是現代醫學的重要理論。随着醫學模式的转变,醫學的人文性受到越来越多的重视。醫學倫理目前最廣為人知的是四初確原則方法論:「自主、行善、不傷害、正義」。 在人類社會中,醫學已經存在數千年之久。现代医学起源於17世紀科學革命後的歐洲,以科學的过程及办法來進行醫學治療、研究與驗證。研究领域大方向包括基礎醫學、臨床醫學、檢驗醫學、預防醫學、保健医学、康复医学等等。在現代醫學興起前發展的醫學,稱為傳統醫學;現代則以替代醫學的形式在科学医学尚未普及的地区繼續存在。.

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分子生物学

分子生物学(Molecular biology)是对生物在分子層次上的研究。这是一门生物学和化学之间跨学科的研究,其研究领域涵盖了遗传学、生物化学和生物物理学等学科。分子生物学主要致力于对细胞中不同系统之间相互作用的理解,包括DNA,RNA和蛋白质生物合成之间的关系以及了解它们之间的相互作用是如何被调控的。.

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内部核糖体进入位点

内部核糖体进入位点(Internal ribosome entry site,简称为IRES)是指位于信使RNA(mRNA)序列中部为翻译起始而备用的一段核苷酸序列,为蛋白質生物合成这一更高级过程中的部分。通常来说,在真核细胞中,可仅在mRNA分子的5'端起始翻译,因为装配起始复合体是需要识别5'端帽的。 Category:细胞生物学 Category:核苷酸 Category:基因表現 Category:蛋白质生物合成 Category:顺式调节RNA元件.

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砷生物化学

砷生物化学是指利用砷及其化合物(如砷酸盐)的生物化学过程。砷在地壳中丰度属中等。尽管砷的化合物毒性很强,许多生物都能产生、代谢各种无机和有机砷化物。砷和其他元素(例如硒)一样有利有弊。有些含有有毒砷化物, 可能经由生化过程影响数百万人,Elke Dopp, Andrew D.

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線粒體

--(mitochondrion)是一种存在于大多数真核细胞中的由两层膜包被的细胞器,直径在0.5到10微米左右。除了溶组织内阿米巴、篮氏贾第鞭毛虫以及几种微孢子虫外,大多数真核细胞或多或少都拥有线粒体,但它们各自拥有的线粒体在大小、数量及外观等方面上都有所不同。这种细胞器拥有自身的遗传物质和遗传体系,但因其基因组大小有限,所以线粒体是一种半自主细胞器。线粒体是细胞内氧化磷酸化和合成三磷酸腺苷(ATP)的主要场所,为细胞的活动提供了化学能量,所以有“細胞的發電站”(the powerhouse of the cell)之称。除了为细胞供能外,线粒体还参与诸如细胞分化、细胞信息传递和细胞凋亡等过程,并拥有调控细胞生长和细胞周期的能力。 英文中的“线粒体”(mitochondrion,复数形式为“mitochondria”)一词是由希腊语中的“线”(“μίτος”或“mitos”)和“颗粒”(“χονδρίον”或“chondrion”)组合而成的。在“线粒体”这一名称出现前后,“粒体”“球状体”等众多名字曾先后或同时被使用。这些现在已不再继续使用的名称包括:blepharoblast、condriokont、chondriomite、chondrioplast、chondriosome、chondrioshere、filum、fuchsinophilic granule、interstitial body、körner、fädenkörner、mitogel、parabasal body、plasmasome、plastochondria、plastome、sphereoplast和vermicle等(按首字母在英文字母表中的顺序排列),其中“chondriosome”(可译为“颗粒体”)直至1982年仍见诸欧洲各国的科学文献。.

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线粒体基质蛋白质

线粒体基质蛋白质(mitochondrial matrix protein)是对存在于线粒体基质中的蛋白质的统称。线粒体基质中蛋白质浓度较高,但其中只有极少数是由线粒体基因组内的基因编码的,绝大多数是由核基因编码,经转录并由细胞质基质中的游离核糖体翻译产生的。这些蛋白质包括DNA聚合酶、RNA聚合酶、柠檬酸合成酶、乙醇脱氢酶(酵母菌)、鸟氨酸氨基转移酶(哺乳动物)以及三羧酸循环酶系中的酶类等。在细胞质基质中合成的线粒体基质蛋白的转运过程较为复杂,它们需要在转运肽及多种分子伴侣的辅助下经主动运输才能进入线粒体基质。线粒体基质蛋白不一定只在线粒体基质中表达,它们也可以在线粒体外表达。有猜测认为,这些存在于线粒体外的线粒体基质蛋白质是从线粒体中转运出去的,而此现象可能与线粒体起源于被真核细胞胞吞的原核细胞有关。 有研究指出,在肝脏受损后再生的初期一些线粒体基质蛋白会被释放到细胞质基质中,这一现象说明线粒体基质蛋白的释放可能与组织再生有一定的联系。.

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线粒体核糖体

线粒体核糖体是存在于真核细胞线粒体内的一种核糖体,负责完成线粒体这种细胞器中进行的翻译过程。线粒体核糖体的沉降系数介干55S-56S之间,是已发现的沉降系数最小的核糖体。 不同生物的线粒体核糖体在组成与物理化学性质等方面的差异均比细胞质核糖体的大。.

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终止密码子

在遗传密码中,终止密码子是信使RNA上的一个核苷酸三联体序列,代表翻译的终止。蛋白质由氨基酸生成的特定多肽序列折叠而成。信使RNA中的大部分密码子(来自DNA)负责用来添加一个额外的氨基酸到成长中的,最终会形成蛋白质的肽链上。终止密码子通过绑定释放因子,给这个过程发出终止的信号,最终使大小亚基解离,释放生成的肽链。.

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细胞迁移

细胞迁移,与细胞移动同义,与细胞运动義近,指的是细胞在接收到迁移信号或感受到某些物质的浓度梯度后而产生的移动。移動过程中,细胞不断重复着向前方伸出突觸/偽足,然后牵拉後方胞体的循环过程。细胞骨架和其结合蛋白,還有細胞間質是这個过程的物质基础,另外还有多种物质會对之进行精密调节。 若以移動方式與型態來比較,细胞迁移是通过胞体形变进行的定向移动,这有别于其他;如细胞靠鞭毛与纤毛的运动、或是细胞随血流而发生的位置变化,而且就移動速度來看,相比起后两者,细胞迁移要慢得多。舉例而言:成纤维细胞的移动速度为1微米每分,若以精子的平均游動速度56.44微米/每秒,即3384微米/每分來比較,兩者差距約3000倍以上。角膜细胞即使比成纤维细胞快上十倍,但是要完成从不来梅到汉堡这93公--的路程仍需要17123年。而且细胞用力甚轻。成纤维细胞胞体收缩的力只有2×10−7牛顿,而角膜细胞的则是2×10−8牛顿(一牛顿约为人用手举起一鸡蛋所用的力道)。 但此等「步缓力微」的細胞遷移,却是细胞觅食、傷口痊癒、胚胎發生、免疫反應、感染和癌症转移等等生理现象所涉及到的。因此细胞迁移是目前细胞生物学研究的一个主要課題,科学家們试图通过对细胞迁移的研究,在阻止癌症转移、異體植皮等医学应用方面取得更大成果。也因為細胞遷移獨有的运动特性,成為今生物学熱門研究方向。.

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细胞色素c氧化酶

细胞色素c氧化酶(Cytochrome c oxidase)是一种氧化还原酶,通用名为“细胞色素-c氧化酶”,系统名称为“亚铁细胞色素-c:氧气氧化还原酶”()。它是一种存在于细菌或线粒体上的大型跨膜蛋白复合物。由于细胞色素氧化酶是呼吸作用电子传递链的第四个中心酶复合物,因此又被称为复合物IV(英文Complex IV)。它可以接受来自四个细胞色素c的四个电子,并传递到一个氧气分子上,将氧气转化为两个水分子。在这一进程中,它结合来自基质内的四个质子来制造水分子,同时跨膜转运四个质子,从而有助于形成跨膜的质子电化学势能差,而这一势能差可以被三磷酸腺苷合酶用于制造生物体中最基本的能量分子ATP。.

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真核翻译

真核翻译(Eukaryotic translation)指的是真核生物中的翻译过程。和原核生物翻译过程一样,都含有起始、延伸和终止三个阶段。 Translation.

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真核起始因子4E

真核起始因子4E(英文:eukaryotic initiation factor 4E,简称“eIF4E”)是一种帽结合蛋白,可以特异性地识别mRNA的5'端的帽子结构,它在真核翻译的起始过程中发挥重要作用。 eIF4E可以与eIF4A和eIF4G共同组成eIF4F复合物参与真核翻译起始。因此,通过与mRNA的5'端的帽子结构结合,eIF4E就可以将eIF4A带到mRNA的5'端,让eIF4A发挥解旋酶活性来打开mRNA的5'端的二级结构。.

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病毒

病毒(virus,中文舊稱“濾過性病毒”)是由一个核酸分子(DNA或RNA)与蛋白质构成的非细胞形态,靠寄生生活的介於生命体及非生命體之間的有機物種,它既不是生物亦不是非生物,目前不把它歸於五界(原核生物、原生生物、真菌、植物和動物)之中。它是由一个保护性外壳包裹的一段DNA或者RNA,藉由感染的機制,这些简单的有機体可以利用宿主的细胞系统进行自我复制,但无法独立生长和复制。病毒可以感染几乎所有具有细胞结构的生命体。第一个已知的病毒是烟草花叶病毒,由马丁乌斯·贝杰林克于1899年发现并命名,迄今已有超过5000种类型的病毒得到鉴定。研究病毒的科学称为病毒学,是微生物学的一个分支。 病毒由两到三个成份组成:病毒都含有遺傳物質(RNA或DNA,只由蛋白质组成的朊毒體并不属于病毒);所有的病毒也都有由蛋白质形成的衣壳,用来包裹和保护其中的遗传物质;此外,部分病毒在到达细胞表面时能够形成脂质包膜环绕在外。病毒的形态各异,从简单的螺旋形和正二十面體形到複合型结构。病毒颗粒大约是细菌大小的百分之一。Collier pp.

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生物化学

生物化学(biochemistry,也作 biological chemistry),顾名思义是研究生物体中的化学进程的一门学科,常常被简称为生化。它主要用于研究细胞内各组分,如蛋白质、糖类、脂类、核酸等生物大分子的结构和功能。而对于化学生物学来说,则着重于利用化学合成中的方法来解答生物化学所发现的相关问题。 虽然存在着大量不同的生物分子,但实际上有很多大的复合物分子(称为“聚合物”)是由相似的亚基(称为“单体”)结合在一起形成的。每一类生物聚合物分子都有自己的一套亚基类型。例如,蛋白质是由20种氨基酸所组成,而脱氧核糖核酸(DNA)由4种核苷酸构成。生物化学研究集中于重要生物分子的化学性质,特别着重于酶促反应的化学机理。 在生物化学研究中,对细胞代谢和内分泌系统的研究进行得相当深入。生物化学的其他研究领域包括遗传密码(DNA和RNA)、 蛋白质生物合成、跨膜运输(membrane transport)以及细胞信号转导。.

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EF-Tu

EF-Tu(热不稳定延伸因子 elongation factor thermo unstable)是原核延伸因子之一。延伸因子在核糖体翻译蛋白质中有重要作用。t-RNA通过反密码子与mRNA识别,携带在tRNA上的单个氨基酸连接到新生成的肽链上,完成一次肽基转移反应后,下一个氨酰tRNA进入核糖体中的位置继续合成。 原核延伸因子 EF-Tu 在其中的作用是帮助氨酰tRNA进入核糖体的A位。在細胞質中,EF-Tu会结合氨酰化的或带电荷的tRNA 分子,形成复合体进入核糖体。 核糖体上有3个供tRNA进入的位置:A位(氨酰tRNA位)、P位(肽酰tRNA位)和E位(释放位)。tRNA复合体首先进入A位,随后移动到P位,最后在E位释放。 当tRNA的反密码子环与mRNA的密码子部分在核糖体的A位结合后,如果密码子-反密码子的配对是正确的,EF-Tu就会将GTP水解为GDP和磷酸。同时EF-Tu会发生构象变化,使其脱离tRNA(同时也从核糖体中脱离)。此时氨酰tRNA完整地进入A位点,其所携带的氨基酸在空间上接近P位肽酰tRNA上的多肽链。核糖体催化肽链与氨基酸的共价结合,并使在P位点的tRNA(此时已无多肽链)移动到E位置并被释放。 EF-Tu 对翻译的精确性有三个作用:1.如果rRNA处于核糖体的A位并不匹配mRNA密码子,它延迟GTP水解,有倾向性的增加不正确tRNA离开核糖体的可能性。2.在EF-Tu从tRNA脱离后,在氨酰tRNA完全进入A位之前,它增加了第二个延迟时间(无论此时tRNA是否匹配)。这个延迟期是不正确匹配tRNA(和与其相连的氨基酸)离开A位的第二个机会,否则不正确的氨基酸将不可逆的插入进多肽链。3.EF-Tu会检查氨酰tRNA,如果不正确的氨基酸结合到tRNA上,EF-Tu不会与其形成复合体。该机制尚未被完全理解。.

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EIF1A

eIF1A(eukaryotic translation initiation factor 1A,真核起始因子1A)是一种在真核翻译起始进程中发挥重要作用的蛋白质,也是一种RNA结合蛋白。其主要的功能是稳定Met-tRNAi与40S核糖体亚基间的结合,参与激活mRNA的结合,还可以通过结合到40S亚基上以阻止其与60S亚基结合形成无活性的核糖体。此外,43S前起始复合物在mRNA上寻找AUG起始密码子的移动过程可能需要eIF1A的参与。在酵母中,eIF1A是维持其生存不可或缺的蛋白。 eIF1A被认为是最保守的起始因子:小麦和兔子的eIF1A在体外实验中是可互换的;而且在体内实验中,人eIF1A可以取代酵母eIF1A。eIF1A与原核生物中的IF1同源。eIF1A与IF1结合核糖体相似的是,在没有其他真核起始因子的协助下,eIF1A依然能够结合到40S亚基上。 eIF1A的基因存在于X染色体(基因名:EIF1AX)和Y染色体(基因名:EIF1AY)中。.

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EIF4A

真核起始因子4A(eukaryotic translation Initiation Factor 4A,简称为eIF4A)是一种ATP依赖性RNA结合蛋白,一种RNA依赖性ATP酶,和一种RNA解旋酶,它在真核翻译起始进程中发挥重要作用。它被认为可以解开mRNA的5'端非翻译区的二级和三级结构,以使核糖体的附着更容易,同时允许核糖体进行起始密码子扫描。 eIF4A在人体中有三个亚型:eIF4A-1、eIF4A-2和eIF4A-3。.

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遗传学

遗传学是研究生物体的遗传和变异的科学,是生物学的一个重要分支Hartl D, Jones E (2005)。史前时期,人们就已经利用生物体的遗传特性通过选择育种来提高谷物和牲畜的产量。而现代遗传学,其目的是寻求了解遗传的整个过程的机制,则是开始于19世纪中期孟德尔的研究工作。虽然孟德尔并不知道遗传的物理基础,但他观察到了生物体的遗传特性,某些遗传单位遵守简单的统计学规律,这些遗传单位现在被称为基因。 基因位于DNA上,而DNA是由四类不同的核苷酸组成的链状分子,DNA上的核苷酸序列就是生物体的遗传信息。天然DNA以双链形式存在,两条链上的核苷酸互补,而每一条链都能够作为模板来合成新的互补链。这就是生成可以被遗传的基因的复制方式。 基因上的核苷酸序列可以被细胞翻译以合成蛋白质,蛋白质上的氨基酸序列就对应着基因上的核苷酸序列。这种对应性被称为遗传密码。蛋白质的氨基酸序列决定了它如何折叠成为一个三维结构,而蛋白质结构则与它所发挥的功能密不可分。蛋白质执行细胞中几乎所有的生物学进程来维持细胞的生存。DNA上的一个基因的改变可以改变其编码的蛋白质的氨基酸,并可能改变此蛋白质的结构和功能,进而对细胞甚至整个生物体造成巨大的影响。 虽然遗传学在决定生物体外形和行为的过程中扮演着重要的角色,但此过程是遗传学和生物体所经历的环境共同作用的结果。 例如,虽然基因能够在一定程度上决定一个人的体重,人在孩童时期的所经历的营养和健康状况也对他的体重有重大影响。.

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西德尼·布伦纳

西德尼·布伦纳,CH,FRS(Sydney Brenner,),南非生物学家,2002年诺贝尔生理学或医学奖获得者。.

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转录后修饰

转录后修饰(RNA修飾,或稱修飾RNA)是真核细胞中,将初级转录RNA转化为成熟RNA的加工过程。一个很好的例子就是前mRNA转化为成熟的mRNA,其中包括剪接,并发生在蛋白质生物合成之前。这一加工过程对于真核生物基因组的正确翻译至关重要,这是因为真核生物的初级转录RNA中包含既包括用于编码蛋白质的外显子又包含非编码的內含子。.

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起始因子

起始因子(Initiation factors)是指翻译起始阶段端结合到核糖体小亚基上的一些蛋白质,翻译是蛋白质生物合成中的一部分。 主要分为三种:.

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閱讀框架

閱讀框架(Reading Frame)在分子生物學中是指將mRNA的鹼基序列劃分成連續、互不重疊的三元組的方式或這樣的劃分方式在相應DNA上的對應。這樣的三元組稱爲密碼子。每個密碼子可編碼一個氨基酸或作轉譯的終止信號。 通常我們把一條核酸鏈的5'端(磷酸基團端)稱爲首端,將其3'端稱爲尾端。翻譯時核糖體讀取mRNA的方向爲5'端到3'端。閱讀框架一共有三種,劃分各相隔一個鹼基。 通常來說,一段鹼基序列只採用一種閱讀框架(這種閱讀框架稱爲開放閱讀框(ORF)),而另外兩種讀框則因爲會頻繁出現終止密碼子而被關閉。但在一些病毒內,一段鹼基序列卻可以採用多種重疊的讀框。哺乳動物也有相似的例子:由線粒體DNA中編碼ATP酶的兩個亞基的區域轉錄出的mRNA在同一序列區域有閱讀框架重疊的現象。.

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脱氧核糖核酸

--氧核醣核酸(deoxyribonucleic acid,縮寫:DNA)又稱--氧核醣核酸,是一種生物大分子,可組成遺傳指令,引導生物發育與生命機能運作。主要功能是資訊儲存,可比喻為「藍圖」或「配方」。其中包含的指令,是建構細胞內其他的化合物,如蛋白質與核醣核酸所需。帶有蛋白質編碼的DNA片段稱為基因。其他的DNA序列,有些直接以本身構造發揮作用,有些則參與調控遺傳訊息的表現。 DNA是一種長鏈聚合物,組成單位稱為核苷酸,而糖類與磷酸藉由酯鍵相連,組成其長鏈骨架。每個糖單位都與四種鹼基裡的其中一種相接,這些鹼基沿著DNA長鏈所排列而成的序列,可組成遺傳密碼,是蛋白質氨基酸序列合成的依據。讀取密碼的過程稱為轉錄,是根據DNA序列複製出一段稱為RNA的核酸分子。多數RNA帶有合成蛋白質的訊息,另有一些本身就擁有特殊功能,例如核糖體RNA、小核RNA與小干擾RNA。 在細胞內,DNA能組織成染色體結構,整組染色體則統稱為基因組。染色體在細胞分裂之前會先行複製,此過程稱為DNA複製。對真核生物,如動物、植物及真菌而言,染色體是存放於細胞核內;對於原核生物而言,如細菌,則是存放在細胞質中的拟核裡。染色體上的染色質蛋白,如組織蛋白,能夠將DNA組織並壓縮,以幫助DNA與其他蛋白質進行交互作用,進而調節基因的轉錄。.

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酶(Enzyme( ))是一类大分子生物催化劑。酶能加快化學反應的速度(即具有催化作用)。由酶催化的反應中,反應物稱爲底物,生成的物質稱爲產物。幾乎所有細胞內的代謝過程都離不開酶。酶能大大加快這些過程中各化學反應進行的速率,使代謝產生的物質和能量能滿足生物體的需求。細胞中酶的類型對可在該細胞中發生的代謝途徑的類型起決定作用。對酶進行研究的學科稱爲「酶學」(enzymology)。 目前已知酶可以催化超過5000種生化反應。大部分酶是蛋白質,有少部分酶是具有催化活性的RNA分子,这些酶被称为核酶。酶的特異性是由其獨特的三級結構決定的。 和所有的催化劑一樣,酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講,酶和其它所有催化劑一樣,反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡,這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於,它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性,酶激活劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出適宜的溫度和pH值後,酶的活性會顯著下降。 酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。例如,药厂用特定的合成酶来合成抗生素;洗衣粉中添加酶能加速附着在衣物上的蛋白质、淀粉或脂肪漬的分解;嫩肉粉中加入木瓜蛋白酶能將蛋白質分解爲稍小的分子,使肉的口感更嫩滑。.

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蛋白質生物合成

蛋白質生物合成是指在生物細胞內製造新的蛋白質,它是通過蛋白酶解或細胞蛋白的損耗被平衡。翻译,蛋白質的核糖體組裝,是生物合成途徑的一個重要組成部分,隨著生成的信使RNA(mRNA),轉移RNA(tRNA的)氨酰化,合作翻譯轉運,並翻譯後修飾。蛋白質的生物合成在多個步驟有嚴格的调控,和已建立錯誤檢查機制。 順反子DNA被轉錄成RNA的各種中間體。最後的版本被用作在合成多肽鏈的模板。蛋白質通常會直接從基因通過翻譯的mRNA合成。 這個名詞曾經是指蛋白質的翻譯,但現時則是指一個多重的步驟,以轉錄開始及翻譯作結。 原核生物的蛋白質生物合成雖然與真核生物的很相似,但是它们有所不同。.

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蛋白质

蛋白质(protein,旧称“朊”)是大型生物分子,或高分子,它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列,相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸,在蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起,往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物,发挥某一特定功能。 与其他生物大分子(如多糖和核酸)一样,蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分,参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质,它们催化生物化学反应,尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外,还有许多结构性或机械性蛋白质,如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白,以及细胞骨架中的微管蛋白(参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形)。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时,蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质,这是因为动物自身无法合成所有氨基酸,动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸,动物就可以将它们用于自身的代谢。.

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蛋白质移位

蛋白质移位是指蛋白质的穿膜运动。蛋白质在真核细胞中穿越细胞器膜或在细菌细胞中穿越细胞膜都属于穿膜运动,蛋白质移位中穿越的每种膜都有专门的通道。蛋白质移位可根据其与翻译发生的时序分为翻译后移位与翻译时移位两类。.

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蛋白质结构

蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子,蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体,在形成蛋白质后,这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰,有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为,若残基数少于40,就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能,蛋白质需要正确折叠为一个特定构型,主要是通过大量的非共价相互作用(如氢键,离子键,范德华力和疏水作用)来实现;此外,在一些蛋白质(特别是分泌性蛋白质)折叠中,二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制,常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学,采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的;40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别,一般约为200-380个残基,而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成;如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。.

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蛋白质折叠

蛋白质折叠(Protein folding)是蛋白质获得其功能性结构和构象的过程。通过这一物理过程,蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时,蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 蛋白質的基本單位為胺基酸,而蛋白質的一級結構指的就是其胺基酸序列,蛋白質會由所含胺基酸残基的親水性、疏水性、帶正電、帶負電……等等特性通过残基间的相互作用而摺疊成一立體的三级結構。 根据克里斯琴·B·安芬森(1972年的諾貝爾化學獎得主)的研究,蛋白質可由加熱或置於某些化學環境而变性,三级结构解体;而當環境回復到原本的狀態時,蛋白質可於不到一秒的時間折疊至原先的立體結構,不論試驗幾次,蛋白質都僅此一種立體結構,於是Anfinsen提出一個結論:蛋白质分子的一级结构决定其立體结构。 安芬森的研究结果非常重要,因為蛋白質的功能取決於其立體結構,而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的胺基酸序列,既蛋白質的一級結構;如果從蛋白質的一級結構就能知道立體結構,那麼即可直接從基因推测其编码蛋白质所對應的生物学功能。虽然蛋白質可在短時間中從一級結構摺疊至立體結構,研究者卻無法在短時間中從胺基酸序列計算出蛋白质結構,甚至无法得到准确的三维结构。因此,研究蛋白质折叠的过程,可以说是破译“第二遗传密码”——折叠密码(folding code)的过程。 目前蛋白质的再折叠依然遵从先使用胍或脲变性,然后逐渐降低胍或者脲的浓度,也就是逐渐降低对蛋白质天然“回缩”能力的干扰。使其自然回到天然的最低能量状态。只是这个过程无法很好的控制肽链与肽链之间和肽链内部形成错误折叠的干扰。.

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蛋白酶体

蛋白酶体(Proteasomes)是一种巨型筒状蛋白质复合物,主要作用是通过打断肽键来实现降解细胞不需要的或受到损伤的蛋白质。 目前所有已知的真核生物和古菌皆有蛋白酶體,在一些原核生物中也存在。在真核生物中,它位于细胞核和细胞质中。能够发挥这一作用的酶被称为蛋白酶。蛋白酶体是细胞用来调控特定蛋白质的浓度和除去错误折叠蛋白质的主要机制。经过蛋白酶体的降解,蛋白质被切割为约7-8个氨基酸长的肽段;这些肽段可以被进一步降解为单个氨基酸分子,然后被用于合成新的蛋白质Lodish, H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J.

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蛋白酶解

蛋白酶解或蛋白水解(Proteolysis)是指蛋白质降解为较小的多肽或氨基酸的过程。通常情况下,被水解的都是肽键,且在蛋白酶的作用下进行,因此常用蛋白酶解。但也可能发生分子内消化,以及不依赖酶的途径,如酸和热的作用而产生的降解。 蛋白酶解在有机体中有多种用途,比如消化酶降解食物中的蛋白,为机体提供氨基酸;完成翻译的多肽链也需要水解加工才能产生有活性的蛋白质;某些生理和细胞过程的调控也是通过蛋白质的酶解进行;还有蛋白酶解可以防止不必要的或不正常的蛋白质在细胞中的积累。.

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HIV整合酶

HIV整合酶是一种由HIV自带、可以使带有HIV基因的DNA分子与人的辅助T细胞的染色质相互接合的一种酶。.

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Kozak序列

科扎克共有序列, 或Kozak 序列 ,是在真核生物的mRNA中共有的(gcc)gccRccAUGG序列 。它在翻译过程的启动中扮演了重要角色。,得名自揭示了其重要性的玛丽莲·科扎克。 序列标识为(gcc)gccRccAUGG, 源自科扎克对大范围的样本(共约699种)的归纳和分析,其中:.

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Rev响应元件

HIV病毒的Rev响应元件(Rev response element,RRE)是一个高度结构化的长约350核苷酸的RNA片段,位于病毒基因Env的蛋白编码区内部。在HIV-1的辅助蛋白Rev存在的情况下,带有RRE的HIV-1mRNA会从细胞核输出到細胞質中,参与进一步的翻译与病毒包装。.

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RNA干扰

RNA干扰(RNA interference,缩写为RNAi)是指一种分子生物学上由双链RNA诱发的基因沉默现象,其机制是通过阻碍特定基因的轉译或转录来抑制基因表达。当细胞中导入与内源性mRNA编码区同源的双链RNA时,该mRNA发生降解而导致基因表达沉默。与其它基因沉默现象不同的是,在植物和線蟲中,RNAi具有传递性,可在细胞之间传播,此現象被稱作系統性RNA干擾(systemic RNAi)。在秀丽隐杆线虫上实验时还可使子一代产生基因突变,甚至於可用喂食細菌給線蟲的方式讓線蟲得以產生RNA干擾現象。RNAi现象在生物中普遍存在。2006年,安德鲁·法厄(Andrew Z.

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抗细菌药

抗生素(antibacterial)也称为“抗细菌剂”,是一类用于抑制细菌生长或杀死细菌的药物。在不引起歧义的情况下,抗细菌药也可简称为“抗菌药”,包括抗生素(antibiotic) 由微生物(包括细菌、真菌、放线菌属)所产生的具有抑制其它类微生物生长、生存的一类次级代谢产物,以及用化学方法合成或半合成的类似化合物。在定義上是一較廣的概念,包括抗细菌抗生素、抗真菌抗生素以及對付其他微小病原之抗生素;但臨床實務中,抗生素常常是指抗細菌抗生素。抗生素的副作用之一是使肠道正常菌群失调。.

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核糖体

核糖体,旧称“核糖核蛋白体”或“核蛋白体”,是细胞中的一种细胞器因为在某些场合“细胞器”一词也会被用于专指具有磷脂双分子层膜结构的亚细胞结构,而核糖体虽然已是一种公认的细胞器,却是没有被膜包裹、完全裸露的大分子,所以核糖体有时会被严格地定义为“无膜细胞器”(non-membranous organelles)。,由一大一小两个-zh-tw:次單元;zh-cn:亚基-结合形成,主要成分是相互缠绕的RNA(称为“核糖体RNA”,ribosomal RNA,简称“rRNA”)和蛋白质(称为“核糖体蛋白质”,ribosomal protein,简称“RP”)。核糖体是细胞内蛋白质合成的场所,能读取信使RNA核苷酸序列所包含的遗传信息,并使之转化为蛋白质中氨基酸的序列信息以合成蛋白质。在原核生物及真核生物(地球上的两种具有细胞结构的主要生命形式,前者可细分为古菌、真细菌两类)的细胞中都有核糖体存在。一般而言,原核细胞只有一种核糖体,而真核细胞具有两种核糖体(线粒体和叶绿体中的核糖体与细胞质核糖体不相同)。 核糖体在细胞中负责完成“中心法则”裡由RNA到蛋白质这一过程,此过程在生物学中被称为“翻译”。在进行翻译前,核糖体小次單元会先与从细胞核中转录得到的信使RNA(messenger RNA,简称“mRNA”)结合,再结合核糖体大次單元构成完整的核糖体之后,便可以利用细胞质基质中的转运RNA(transfer RNA,简称“tRNA”)运送的氨基酸分子合成多肽。当核糖体完成对一条mRNA单链的翻译后,大小--会再次分离。 英语中的“核糖体”(ribosome)一词是由“核糖核酸”(“ribo”)和希腊语词根“soma”(意为“体”)组合而成的。.

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核糖体小亚基

核糖体小亚基(英文:Ribosomal Small Subunit,简称“SSU”)是核糖体中较小的核糖体亚基。每个核糖体都由一个核糖体小亚基与一个核糖体大亚基共同构成。小亚基在核糖体翻译过程中负责信息的识别。 原核细胞中的70S核糖体、真核细胞细胞质中的80S核糖体与真核细胞线粒体中的线粒体核糖体各拥有一种不同的核糖体小亚基:70S核糖体中包含30S核糖体亚基,80S核糖体中包含40S核糖体亚基,线粒体核糖体中则包含28S核糖体亚基。.

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核糖体DNA

核糖体DNA(Ribosomal DNA,rDNA)是一种DNA序列,该序列用于rRNA编码。核糖体是蛋白质和rRNA分子的组合,翻译mRNA分子以产生蛋白质的组件。如该图所示,真核生物的rDNA包括一个单元段,一个操纵子,以及由、、、、、和束组成的串联重复序列。rDNA的还有另一个基因,由5S rRNA基因编码,位于大多数真核生物的基因组中。5S rDNA序列也存在于果蝇的串联重复序列。.

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核糖體核糖核酸

核糖體RNA(ribosomal RNA, rRNA)是生物细胞中主要的核糖核酸之一,是一种具有催化能力的核糖酶,但其单独存在时不能如其他核糖核酸那樣发挥作用,仅在与多种核糖体蛋白质共同构成核糖體(一种无膜细胞器)后才能执行其功能。23S和28S rRNA在翻译过程中作为肽酰转移酶催化多肽(包括蛋白质)中氨基酸之间肽键的形成。rRNA是单链RNA,但通过折叠形成了广泛的双链区域。.

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核酸

核酸(nucleic acids)是一种通常位于细胞核内的大型生物分子,負責生物体遗传信息的携带和传递。核酸有兩大類,分別是脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。 核酸的单体结构为核苷酸。每一个核苷酸分子由三部分组成:一个五碳糖、一个含氮碱基、和一个磷酸基。如果其五碳糖是脱氧核糖則為脱氧核糖核苷酸,此單體之聚合物是DNA。如果其五碳糖是核糖則為核糖核苷酸,此單體之聚合物是RNA。核苷酸也被称为核苷酸磷酸盐。 核酸是最重要的生物大分子(其余为氨基酸/蛋白质,糖/碳水化合物,脂质和/脂肪)。它们大量存在于所有活的东西,功能有编码,传递和表达遗传信息 - 换句话说,信息通过核酸序列被传递。DNA分子含有生物物种的所有遗传信息,为双链分子,其中大多数是链状结构大分子,也有少部分呈环状结构,分子量一般都很大。RNA主要是负责DNA遗传信息的翻译和表达,为单链分子,分子量要比DNA小得多。 核酸存在于所有动植物细胞、微生物和病毒、噬菌体内,是生命的最基本物质之一,对生物的生长、遗传、变异等现象起着重要的决定作用。 核酸是在1869年被科学家弗雷德里希·米歇尔发现。核酸实验研究构成了现代生物学和医学研究的重要组成部分,形成了基因组和法医学,以及生物技术和制药行业的基础。.

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氨酰-tRNA合成酶

氨酰tRNA合成酶(aminoacyl tRNA synthetase,通常简写为aaRS)是一类催化特定氨基酸或其前体与对应tRNA发生酯化反应而形成氨酰tRNA的酶。由于每一种的氨基酸与tRNA的连接都需要专一性的氨酰tRNA合成酶来催化,因此氨酰tRNA合成酶的种类与标准氨基酸的数量一样都为20种。 氨酰tRNA合成酶也是自然界中最古老的蛋白质之一。.

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潮霉素B

潮霉素B(Hygromycin B) 是一种由吸水链霉菌(Streptomyces hygroscopicus)产生的抗生素,是氨基糖苷类抗生素之一,为微黄褐色粉末。潮霉素B可通过抑制细菌、真菌和一些高等真核生物细胞内的蛋白质生物合成来杀死这些生物。潮霉素B可溶于甲醇、乙醇和水,但在乙醚、氯仿或苯中都几乎不溶。.

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5.8S rRNA

在分子生物學中,5.8S核糖體RNA(5.8S rRNA)是指一類非編碼RNA。它是真核生物核糖體的大亞基的組成成分,在蛋白質轉譯中起重要作用。先轉錄出沉降係數爲45S的前體。該前體同樣包含和28S rRNA。5.8S rRNA在核糖體轉運中起作用。它能夠和p53腫瘤抑制蛋白形成共價連接。 5.8S rRNA可以作爲RT-PCR检测miRNA表达量的内参基因。.

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5′非翻译区

5′非翻译区(5′ UTR)是指成熟mRNA位于编码区(CDS)上游不被翻译为蛋白质的区域。 5′非翻译区从转录起始位点开始,在起始密码子的前一个核苷酸处结束,可以包含通过调控元件控制基因表达的元件。在原核生物中,5'非翻译区通常含有核糖体结合位点(RBS),即夏因-达尔加诺序列(AGGAGGU)。 真核生物5′非翻译区的中位数长度一般约为150核苷酸(nt),但有些可长达数千碱基。有些病毒和细胞的基因有着非常长和结构性的5'非翻译区,这可能会影响基因表达。平均而言,3′非翻译区往往是5′非翻译区的两倍长。原核生物mRNA的5′非翻译区通常更短。 5′非翻译区可能含有以下调控序列:.

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5′非翻译区