之间蛋白质和醣蛋白相似
蛋白质和醣蛋白有（在联盟百科）10共同点: 动物，微生物，翻译后修饰，胺，蘇氨酸，赖氨酸，葡萄糖，酶，蛋白质，抗体。
动物
動物是多細胞真核生命體中的一大類群，統稱為動物界。動物身體的基本形態會隨著其發育而變得固定，通常是在其胚胎發育時，但也有些動物會在其生命中有變態的過程。 大多數動物能自發且獨立地移動探索，只有極少數的動物（如珊瑚）是固定在一點無法移動。動物行為學是研究動物行為的科學，較著名的行為理論為康納德·洛倫茨提出的本能理論。 已發現的動物化石，多是在五億四千萬年前的寒武紀大爆發時的海洋物種。.
微生物
微生物通常是所有难以用肉眼直接看到或看不清楚的一切微小生物的总称，包括细菌、真菌、放线菌、原生动物、藻类等有细胞结构的微生物，也包括病毒、支原体、衣原体等无完整细胞结构的微生物。一般需要借助显微镜来观察研究。微生物个体微小（直径小于0.1毫米），种类繁多（99％都是未知品種，且不斷增加），之於生態圈卻非常重要（能量來源與物質循環利用），是地球最多的生命形式，可以佔據上所有生物（這裡包含植物、海草等）總重量的一半之多，与人类日常生活、健康关系密切。微生物应用领域日益拓展，广泛应用在食品、医药、环保等领域。.
翻译后修饰
翻译后修饰（英語：Post-translational modification，縮寫PTM；又稱後轉譯修飾）是指蛋白質在翻译後的化學修飾。對於大部份的蛋白質來說，這是蛋白質生物合成的較後步驟。PTM是細胞信號傳導中的重要組成部分。 蛋白質，或是多肽，是多條或一條胺基酸的鏈。當合成蛋白質時，20種不同的胺基酸會合併成為蛋白質。胺基酸的翻译後修飾會附在蛋白質其他的生物化學官能團（如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂類及碳水化合物）、改變胺基酸的化學性質，或是造成結構的改變（如建立雙硫鍵），來擴闊蛋白質的功能。 再者，酶可以從蛋白質的N末端移除胺基酸，或從中間將肽鏈剪開。舉例來說，胰島素是肽的激素，它會在建立雙硫鍵後被剪開兩次，並在鏈的中間移走多肽前體，而形成的蛋白質包含了兩條以雙硫鍵連接的多肽鏈。 其他修飾，就像磷酸化，是控制蛋白質活動機制的一部份。蛋白質活動可以是令酶活性化或鈍化。.
胺
胺（英語：amine）是氨分子（NH3）中的氢被烃基取代后形成的一类有机化合物。氨基（－NH2、－NHR、－NR2）是胺的官能团。 如果氮原子连着羰基(C.
蘇氨酸
蘇氨酸（Threonine）是一種必需的氨基酸，為白色斜方晶系或結晶性粉末，微甜。因結構與蘇糖相似而得名。主要用於醫藥、化學試劑、營養強化劑，可以強化乳製品，具有恢復人體疲勞，促進生長發育的效果。L-蘇氨酸是一種飼料的原料。 Category:蛋白氨基酸 Category:生糖氨基酸 Category:生酮氨基酸 Category:必需氨基酸.
赖氨酸
#重定向 離胺酸.
葡萄糖
葡萄糖（法语、德语、英語：glucose；又称血糖、玉米葡糖、玉蜀黍糖）是自然界分布最广、且最为重要的一種单糖。 因為擁有6個碳原子，被歸為己糖或六碳糖。葡萄糖是一种多羟基醛，分子式為C6H12O6。其水溶液旋光向右，故亦称“右旋糖”。葡萄糖在生物学领域具有重要地位，是活細胞的能量來源和新陳代謝的中间产物。植物可通过行光合作用產生葡萄糖。.
酶
酶（Enzyme（ ））是一类大分子生物催化劑。酶能加快化學反應的速度（即具有催化作用）。由酶催化的反應中，反應物稱爲底物，生成的物質稱爲產物。幾乎所有細胞內的代謝過程都離不開酶。酶能大大加快這些過程中各化學反應進行的速率，使代謝產生的物質和能量能滿足生物體的需求。細胞中酶的類型對可在該細胞中發生的代謝途徑的類型起決定作用。對酶進行研究的學科稱爲「酶學」（enzymology）。 目前已知酶可以催化超過5000種生化反應。大部分酶是蛋白質，有少部分酶是具有催化活性的RNA分子，这些酶被称为核酶。酶的特異性是由其獨特的三級結構決定的。 和所有的催化劑一樣，酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講，酶和其它所有催化劑一樣，反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡，這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於，它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性，酶激活劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出適宜的溫度和pH值後，酶的活性會顯著下降。 酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。例如，药厂用特定的合成酶来合成抗生素；洗衣粉中添加酶能加速附着在衣物上的蛋白质、淀粉或脂肪漬的分解；嫩肉粉中加入木瓜蛋白酶能將蛋白質分解爲稍小的分子，使肉的口感更嫩滑。.
蛋白质
蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.
抗体
抗體，又稱免疫球蛋白（immunoglobulin，簡稱Ig），是一种主要由浆细胞分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等病原体的大型Y形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面。抗体能通过其可变区唯一识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。蛋白上Y形的其中两个分叉顶端都有一被称为互补位（抗原結合位）的锁状结构，该结构仅针对一种特定的抗原表位。这就像一把钥匙只能开一把锁一般，使得一种抗体仅能和其中一种抗原相结合。 抗体和抗原的结合完全依靠非共价键的相互作用，这些非共价键的相互作用包括氢键、范德华力、电荷作用和疏水作用。这些相互作用可以发生在侧链或者多肽主干之间。正因这种特异性的结合机制，抗体可以“标记”外来微生物以及受感染的细胞，以诱导其他免疫机制对其进行攻击，又或直接中和其目标，例如通过与入侵和生存至关重要的部分相结合而阻断微生物的感染能力等，就像通緝犯上了手銬和腳鐐一樣。针对不同的抗原，抗体的结合可能阻断致病的生化过程，或者召唤巨噬细胞消灭外来物质。而抗体能够与免疫系统的其它部分交互的能力，是通过其Fc区底部所保留的一个糖基化座实现的 。体液免疫系统的主要功能便是制造抗体。抗体也可以与血清中的补体一起直接破壞外来目标。 抗體主要由一種B细胞所分化出来的叫做漿細胞的淋巴細胞所製造。抗体有两种物理形态，一种是从细胞分泌到血浆中的可溶解物形态，另一种是依附于B细胞表面的膜结合形态。抗体与细胞膜结合后所形成的复合体又被称为B细胞感受器（B Cell Receptor，BCR），这种复合体只存在于B细胞的细胞膜表面，是激活B细胞以及后续分化的重要结构。B细胞分化后成为生产抗体的工厂的浆细胞，或者长期存活于体内以便未来能迅速抵抗相同入侵物的记忆B细胞。在大多数情况下，与B细胞进行互动的辅助型T细胞对于B细胞的完全活化是至关重要的，因为辅助型T细胞负责识别抗原，并促使B细胞能分化出能与该抗原相结合的抗体的浆细胞和记忆型B细胞。而可溶性抗体则被释放到血液等体液当中（包括各种分泌物），持续抵抗正在入侵的外来微生物。 抗体是免疫球蛋白超家族中的一种醣蛋白 。它们是血浆中丙种球蛋白的主要构成成分。抗体通常由一些基础单元组成，每一个抗体包括：两个長（大）的重链，以及两个短（小）的轻链。而輕鏈和重鏈之間以雙硫鍵連接。輕鏈和重鏈又分為可變區和恆定區，而不同类型的重链恆定區，将会导致抗体种型的不同。在哺乳类动物身上已知的不同种型的抗体有五种，它们分别扮演不同的角色，并引导免疫系统对所遇到的不同类型外来入侵物产生正确的免疫反應。 尽管所有的抗体大体上都很相似，然而在蛋白质Y形分叉的两个顶端有一小部分可以发生非常丰富的变化。这一高变区上的细微变化可达百万种以上，该位置就是抗原结合位。每一种特定的变化，可以使该抗体和某一个特定的抗原结合。这种极丰富的变化能力，使得免疫系统可以应对同样非常多变的各种抗原。之所以能产生如此丰富多样的抗体，是因为编码抗体基因中，编码抗原结合位（即互补位）的部分可以随机组合及突变。此外，在免疫种型转换的过程中，可以修改重链的类型，从而制造出对相同抗原專一性的不同种型的抗体，使得同种抗体可以用于不同的免疫系统过程中。.
上面的列表回答下列问题
- 什么蛋白质和醣蛋白的共同点。
- 什么是蛋白质和醣蛋白之间的相似性
蛋白质和醣蛋白之间的比较
蛋白质有229个关系，而醣蛋白有29个。由于它们的共同之处10，杰卡德指数为3.88% = 10 / (229 + 29)。
参考
本文介绍蛋白质和醣蛋白之间的关系。要访问该信息提取每篇文章，请访问：