蛋白质和配體

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蛋白质和配體之间的区别

蛋白质 vs. 配體

蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。. 配體（ligand，也稱為配基、配位基）是一個化學名詞，表示可和中心原子（金屬或類金屬）產生鍵結的原子、分子和離子。一般而言，配體在參與鍵結時至少會提供一個電子。配體扮演路易士鹼的角色。但在少数情况中配体接受电子，充当路易斯酸。 在有機化學中，配体常用來保護其他的官能团（例如配体BH3可保護PH3）或是穩定一些容易反應的化合物（如四氢呋喃作為BH3的配体）。中心原子和配基組合而成的化合物稱為配合物。 金屬及類金屬只有在高度真空的環境，可以以氣態、不受和其他原子鍵結的條件存在。除此以外，金屬和類金屬都會和其他原子以配位或共價鍵的方式鍵結。络合物中的配體主宰了中心金屬的的活性，其受配體本身被替換的速度、配體的活性等因素影響。在生物無機化學、藥物化學、均相催化及環境化學等領域中，如何選擇配體都是個重要的課題。 一般配体可依其帶電、大小、其原子特性及可提供電子數（如齿合度或哈普托數）加以分類。而配體的大小可以用其圆锥角來表示。 -->.

配體 (生物化學)

在生物化學和藥理學中，配體（ligand）是指一種能與受体結合以產生某種生理效果的物質。在蛋白質—配體複合物中，配體通常是與靶蛋白特定結合位點相連的信號觸發分子。而在DNA—配體複合物中，與DNA雙鏈相連的配體在一般情況下可以是任何的小分子或離子甚至是蛋白質。值得注意的是，生物化學中的配體和化學中定義的配體（比如銅氨絡離子中，氨是銅離子的配體）並無實際聯繫，配體未必要結合在金属原子上。 配體與受體的連接由諸如離子鍵的化學鍵或氫鍵、范德華力等分子間作用力維繫。它們的連接過程通常是可逆的，配體與受體之間形成的真正難以斷開的共價鍵在生物界是相當罕見的。 配體在與受體結合後，可以改變它們的立體構型，而立體構型又常常決定了蛋白質的功能。配體包括底物、酶抑制劑、酶激活劑、以及神經遞質。配體與受體結合的難易度與結合後的強度叫做親和力。兩者越容易結合，結合後結合的強度越大，則親和力越強，反之亦然。親和力不僅由配體和受體間的直接的相互作用決定，還由溶劑效應決定，后者間接主導溶液中的非共價性結合。 用放射性同位素標記的已被用作正電子發射計算機斷層掃描（PET）中的放射性示蹤劑。此外，這種物質還被用於在體外進行的配體—受體結合研究。.

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