蛋白質資料庫和蛋白质结构

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蛋白質資料庫和蛋白质结构之间的区别

蛋白質資料庫 vs. 蛋白质结构

蛋白質資料庫（Protein Data Bank，简称PDB）是一個專門收錄蛋白質及核酸的三維結構資料的数据庫。由Worldwide Protein Data Bank监管。PDB可以经由网络免费访问，是结构生物学研究中的重要资源。为了确保PDB资料的完备与权威，各个主要的科学杂志、基金组织会要求科学家将自己的研究成果提交给PDB。在PDB的基础上，还发展出来若干依据不同原则对PDB结构数据进行分类的数据库，例如GO将PDB中的数据按基因进行了分类。這些資料和數據一般是世界各地的结构生物学家經由X射線晶體學或NMR光譜學實驗所得，並釋放到公有領域供公众免費使用。. 蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。.

低温电子显微镜

低温电子显微镜技術（Cryo-electron microscopy，缩写：cryo-EM）或电子低温显微镜技术，是透射电子显微镜（TEM）的其中样品在低温（通常是液氮温度）下进行研究的一种技术。低温电子显微镜在结构生物学方面越来越受欢迎。 低温电子显微镜的实用性来源于它允许观察未以任何方式被染色或固定的标本，在它们的自然环境中被显示。这与X射线晶体学相反，需要使样品结晶，这样做可能是困难的，并将其置于非生理环境中，这偶尔会导致功能上无关的构象变化。 低温电子显微镜图片的分辨率稳步提高，并且在2014年分辨率在一些结构中达到了接近原子级的分辨率，包括病毒，核糖体，线粒体，离子通道，和酶复合物，小至170kDa的一些结构的分辨率达到4.5Å。2017年，雅克·杜博歇、約阿希姆·弗蘭克及理查德·亨德森因其在低温电子显微镜技术的發展而獲頒諾貝爾化學獎。.

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结构生物学

结构生物学是一门以分子生物学生物化学和生物物理学的分支，关心的生物大分子（如蛋白质分子和核酸分子）的分子三维结构（Tertiary structure）（包括构架和形态），它们是如何获得它们的结构，并研究改变它们的结构与影响其功能的关系的学科。由于结构生物学能够解释生物大分子的构象和相互作用的方式，而所有的生命活动都是通过各种生物大分子的相互作用来实现；因此，对于生物学家们来说，这是一个非常有吸引力的领域。.

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蛋白质

蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.

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X射线晶体学

X射線晶體學是一門利用X射線來研究晶體中原子排列的學科。更準確地說，利用電子對X射線的散射作用，X射線晶體學可以獲得晶體中電子密度的分佈情況，再從中分析獲得关于原子位置和化学键的資訊，即晶體結構。 由于包括盐类、金属、矿物、半导体在内的许多物质都可以形成晶体，X射线晶体学已经是许多学科的基本技术。在前十年这项技术主要被用于测量原子大小、化学键的类型和键长，以及其他的许多物质，尤其是矿物和合金。X射线晶体学也揭示了许多生物分子的结构和功能，例如维生素、药物、蛋白质以及脱氧核糖核酸（DNA）。X射线晶体学如今仍然是从原子尺度研究物质结构的主要方法。.

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核磁共振

核磁共振（NMR，Nuclear Magnetic Resonance）是基於原子尺度的量子磁物理性質。具有奇數質子或中子的核子，具有內在的性質：核自旋，自旋角動量。核自旋產生磁矩。NMR觀測原子的方法，是將樣品置於外加強大的磁場下，現代的儀器通常採用低溫超導磁鐵。核自旋本身的磁場，在外加磁場下重新排列，大多數核自旋會處於低能態。我們額外施加電磁場來干涉低能態的核自旋轉向高能態，再回到平衡態便會釋放出射頻，這就是NMR訊號。利用這樣的過程，可以進行分子科學的研究，如分子結構、動態等。.

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