萊納斯·鮑林和蛋白质结构

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萊納斯·鮑林和蛋白质结构之间的区别

萊納斯·鮑林 vs. 蛋白质结构

萊納斯·卡爾·鮑林（Linus Carl Pauling，），美國化学家，量子化學和結構生物學的先驱者之一。1954年因在化學鍵方面的工作取得诺贝尔化学奖，1963年因反對核彈在地面測試的行動获得1962年度的诺贝尔和平奖，成為获得不同诺贝尔奖项的兩人之一（另一人為居里夫人）；也是唯一的一位每次都是独立地获得诺贝尔奖的获奖人。其後他主要的行動為支持維他命C在醫學的功用。鮑林被认为是20世纪对化学科学影响最大的人之一，他所撰写的《化学键的本质》被认为是化学史上最重要的著作之一。他以量子力學入手分析化學問題，結論卻以直觀、淺白的概念重新闡述，即便未受量子力學訓練的化學家亦可利用準確的直觀圖像研究化學問題，影響至為深遠，比如他所提出的許多概念：电负度、共振論、价键理论、混成軌域、蛋白质二級結構等概念和理论，如今已成為化学領域最基础和最广泛使用的觀念。 他晚年过度吹捧营养补充品的药用价值，并提倡使用高剂量的维生素C治疗感冒，给自己的声誉带来了负面影响。. 蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。.

催化

催化是利用催化剂改变化学反应速度的一种工艺。许多化学工业要利用催化作用来获得需要的反应速度。催化也是一种化工单元过程，催化剂本身在反应中不会被消耗，但催化剂会改变反应速度，一催化劑亦可能參與複數的催化反應。正催化劑可加速反應；負催化劑或抑制劑則會與反應物反應進而降低化學反應。可提高催化劑活性的物質稱為促進劑；降低催化劑活性者則稱為催化毒。 相較於未催化的反應，同溫度的催化反應擁有較低的活化能。催化劑可以藉由結合反應物達到極化的效果，如酸催化劑之於羰基化合物的合成；催化劑也可產生非自然的反應中間物，如以四氧化鋨催化烯烴的雙羥基化中產生的鋨酸鹽酯；催化劑亦可造成反應物的裂解，如製氫時產生的單原子氫。 很多物质都可以做催化剂，在无机物反应中，通常利用酸、碱、金属或金属化合物作为催化剂，在有机物反应中多用有性的蛋白质分子——酶作为催化剂，生物体内许多化学反应都依赖酶來进行的。 催化反应可以发生在单相和多相中，也可以发生在复相中：.

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结构生物学

结构生物学是一门以分子生物学生物化学和生物物理学的分支，关心的生物大分子（如蛋白质分子和核酸分子）的分子三维结构（Tertiary structure）（包括构架和形态），它们是如何获得它们的结构，并研究改变它们的结构与影响其功能的关系的学科。由于结构生物学能够解释生物大分子的构象和相互作用的方式，而所有的生命活动都是通过各种生物大分子的相互作用来实现；因此，对于生物学家们来说，这是一个非常有吸引力的领域。.

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生物化学

生物化学（biochemistry，也作 biological chemistry），顾名思义是研究生物体中的化学进程的一门学科，常常被简称为生化。它主要用于研究细胞内各组分，如蛋白质、糖类、脂类、核酸等生物大分子的结构和功能。而对于化学生物学来说，则着重于利用化学合成中的方法来解答生物化学所发现的相关问题。 虽然存在着大量不同的生物分子，但实际上有很多大的复合物分子（称为“聚合物”）是由相似的亚基（称为“单体”）结合在一起形成的。每一类生物聚合物分子都有自己的一套亚基类型。例如，蛋白质是由20种氨基酸所组成，而脱氧核糖核酸（DNA）由4种核苷酸构成。生物化学研究集中于重要生物分子的化学性质，特别着重于酶促反应的化学机理。 在生物化学研究中，对细胞代谢和内分泌系统的研究进行得相当深入。生物化学的其他研究领域包括遗传密码（DNA和RNA）、 蛋白质生物合成、跨膜运输（membrane transport）以及细胞信号转导。.

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氢键

氫鍵是分子間作用力的一種，是一种永久偶极之间的作用力，氢键发生在已经以共价键与其它原子键结合的氢原子与另一个原子之间（X-H…Y），通常发生氢键作用的氢原子两边的原子（X、Y）都是电负性较强的原子。氢键既可以是分子间氢键，也可以是分子内的。其键能最大约为200kJ/mol，一般为5-30kJ/mol，比一般的共价键、离子键和金属键键能要小，但强于静电引力。 氢键对于生物高分子具有尤其重要的意义，它是蛋白质和核酸的二、三和四级结构得以稳定的部分原因。.

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