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活性位点和蛋白质

快捷方式: 差异相似杰卡德相似系数参考

活性位点和蛋白质之间的区别

活性位点 vs. 蛋白质

活性位点(Active site),又称活化位置,是指一個酵素中具有催化能力與結合位置的部位。其結構與化學性質可供辨識受質,並與受質結合。活化位置通常是酵素表面上一個類似口袋的區域,內部含有可與特定受質發生反應的殘基。. 蛋白质(protein,旧称“朊”)是大型生物分子,或高分子,它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列,相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸,在蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起,往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物,发挥某一特定功能。 与其他生物大分子(如多糖和核酸)一样,蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分,参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质,它们催化生物化学反应,尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外,还有许多结构性或机械性蛋白质,如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白,以及细胞骨架中的微管蛋白(参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形)。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时,蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质,这是因为动物自身无法合成所有氨基酸,动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸,动物就可以将它们用于自身的代谢。.

之间活性位点和蛋白质相似

活性位点和蛋白质有(在联盟百科)6共同点: 催化辅因子辅酶酶抑制剂氢键

催化

催化是利用催化剂改变化学反应速度的一种工艺。许多化学工业要利用催化作用来获得需要的反应速度。催化也是一种化工单元过程,催化剂本身在反应中不会被消耗,但催化剂会改变反应速度,一催化劑亦可能參與複數的催化反應。正催化劑可加速反應;負催化劑或抑制劑則會與反應物反應進而降低化學反應。可提高催化劑活性的物質稱為促進劑;降低催化劑活性者則稱為催化毒。 相較於未催化的反應,同溫度的催化反應擁有較低的活化能。催化劑可以藉由結合反應物達到極化的效果,如酸催化劑之於羰基化合物的合成;催化劑也可產生非自然的反應中間物,如以四氧化鋨催化烯烴的雙羥基化中產生的鋨酸鹽酯;催化劑亦可造成反應物的裂解,如製氫時產生的單原子氫。 很多物质都可以做催化剂,在无机物反应中,通常利用酸、碱、金属或金属化合物作为催化剂,在有机物反应中多用有性的蛋白质分子——酶作为催化剂,生物体内许多化学反应都依赖酶來进行的。 催化反应可以发生在单相和多相中,也可以发生在复相中:.

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辅因子

輔因子(cofactor)指與酶(酵素)結合且在催化反應中必要的非蛋白質化合物。某些分子如水和部分常見的離子所扮演的角色和輔因子相當類似,但由於含量不受限制且普遍存在,因此不歸類為輔因子。 辅因子可以被分类为或称为"辅酶"的复合有机分子,后者主要衍生自少量的维生素和其他有机必需营养素。 一個不含輔因子的酶稱為脫輔基酶(apoenzyme),脫輔基酶加上輔因子並產生完整作用時,稱為全酶(holoenzyme): 金屬離子是常見的輔因子,這些金屬離子反映在生物必須的微量元素名單當中。例如鈣、鎂、錳、鐵、鈷、鎳、銅、鋅與鉬等。除了這些無機化學物之外,輔因子也包括一些有機物質,例如血紅蛋白中的鐵。另外有些維生素也可作為輔因子如維生素C;或是輔因子的前趨物,如維生素B1。.

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辅酶

輔酶是有機非蛋白小分子,其用途為在酵素(酶)內載運化學基。許多輔酶是磷化水溶性維他命。但非維他命物質也可能是輔助,如ATP-磷酸基的生化載具。 輔酶被消耗在其幫助的反應上,如NADH輔酶被氧化還原反應轉化至NAD+。但輔酶是會再產生的,且其在細胞內的濃度會維持在一穩定的程度。 輔酶的一特殊子集為輔基。其輔因子(或稱輔助因子)會緊緊黏在酵素上,且不會在反應中被消耗。輔基包含有鉬蝶呤、硫辛胺和生物素。 酶蛋白與輔酶單獨存在時,一般無催化能力,只有二者結合成完整的分子時,才具有活性 ,此完整的酶分子稱為全酶。.

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酶(Enzyme( ))是一类大分子生物催化劑。酶能加快化學反應的速度(即具有催化作用)。由酶催化的反應中,反應物稱爲底物,生成的物質稱爲產物。幾乎所有細胞內的代謝過程都離不開酶。酶能大大加快這些過程中各化學反應進行的速率,使代謝產生的物質和能量能滿足生物體的需求。細胞中酶的類型對可在該細胞中發生的代謝途徑的類型起決定作用。對酶進行研究的學科稱爲「酶學」(enzymology)。 目前已知酶可以催化超過5000種生化反應。大部分酶是蛋白質,有少部分酶是具有催化活性的RNA分子,这些酶被称为核酶。酶的特異性是由其獨特的三級結構決定的。 和所有的催化劑一樣,酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講,酶和其它所有催化劑一樣,反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡,這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於,它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性,酶激活劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出適宜的溫度和pH值後,酶的活性會顯著下降。 酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。例如,药厂用特定的合成酶来合成抗生素;洗衣粉中添加酶能加速附着在衣物上的蛋白质、淀粉或脂肪漬的分解;嫩肉粉中加入木瓜蛋白酶能將蛋白質分解爲稍小的分子,使肉的口感更嫩滑。.

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酶抑制剂

酶抑制剂是一类可以结合酶并降低其活性的分子。由于抑制特定酶的活性可以杀死病原体或校正新陈代谢的不平衡,许多相关药物就是酶抑制剂。一些酶抑制剂还被用作除草剂或农药。并非所有能和酶结合的分子都是酶抑制剂,酶激活剂也可以与酶结合并提高其活性。大概可分為競爭性抑制劑及。.

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氢键

氫鍵是分子間作用力的一種,是一种永久偶极之间的作用力,氢键发生在已经以共价键与其它原子键结合的氢原子与另一个原子之间(X-H…Y),通常发生氢键作用的氢原子两边的原子(X、Y)都是电负性较强的原子。氢键既可以是分子间氢键,也可以是分子内的。其键能最大约为200kJ/mol,一般为5-30kJ/mol,比一般的共价键、离子键和金属键键能要小,但强于静电引力。 氢键对于生物高分子具有尤其重要的意义,它是蛋白质和核酸的二、三和四级结构得以稳定的部分原因。.

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上面的列表回答下列问题

活性位点和蛋白质之间的比较

活性位点有12个关系,而蛋白质有229个。由于它们的共同之处6,杰卡德指数为2.49% = 6 / (12 + 229)。

参考

本文介绍活性位点和蛋白质之间的关系。要访问该信息提取每篇文章,请访问:

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