手性和蛋白质结构

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手性和蛋白质结构之间的区别

手性 vs. 蛋白质结构

手性，又稱對掌性（英语：chirality、iː）一词源于希腊语词干“手”χειρ（chir），在多种学科中表示一种重要的对称特点。 如果某物体与其镜像不同，则其被称为“手性的（英语：chiral）”，且其镜像是不能与原物体重合的，就如同左手和右手互为镜像而无法叠合。手性物体与其镜像被称为对映体（enantiomorph，希腊语意为“相对/相反形式”）；在有关分子概念的引用中也被称为对映异构体。可与其镜像叠合的物体被称为非手性的（achiral），有时也称为双向的（amphichiral）。. 蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。.

对映异构

對映異構體（Enantiomer），又稱對掌異構物、光學異構物、鏡像異構物或对映异构体或旋光异构体，不能與彼此立體異構體鏡像完全重疊。 互為鏡像（mirror images）的分子。不对称碳原子和四種不同的原子或原子基團連結，不對稱碳為手性中心。當有n個手性中心時，則最多有2的n次方立體異構物。 來源於希臘文，具有左手對右手那樣鏡像關係的一對物質。無論怎樣擺佈都不能使這些鏡像成為同一物。有對稱平面的物質不能是對映體，因為它和它的鏡像是等同的。乳酸那樣的分子對映體，除了與其他不對稱分子的化學反應以及與偏振光作用外，具有完全相同的化學物質。對映體在結晶學中很重要，因為許多晶體是由單個分子的右手型和左手型交替排列的。對晶體的完整描述，就是要說明這些型體彼此間是如何混合的。兩種光學活性的酒石酸，即所謂d-酒石酸和l-酒石酸就是一對對映體的實例。.

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