中间纤维和细胞骨架

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中间纤维和细胞骨架之间的区别

中间纤维 vs. 细胞骨架

中间纤维（英語：Intermediate filaments，IF，又譯中間絲）直径10纳米(nm)左右，介于7 nm的肌动蛋白微丝和25 nm的微管之间。与后两者不同的是中间纤维是最稳定的细胞骨架成分，它主要起支撑作用。中间纤维在细胞中围绕着细胞核分布，成束成网，并扩展到细胞质膜，与质膜相连结。中间纤维没有正负极性。它们是一个相关的蛋白质家族, 分享共同的结构和序列特征。大多数类型的中间纤维存在于细胞质，但有一种类型的中间纤维–核纤层蛋白存在于细胞核。. 细胞骨架（Cytoskeleton）一般是指细胞内細胞質中的由蛋白质构成的纤维的网络结构。它是一个动态结构，其中有一部分是不断的被破坏，更新或新建的。 在生命的所有生物领域（古菌，细菌，真核生物）的细胞里都有细胞骨架被发现（特别是在所有真核细胞，包括人类，动物和植物细胞，甚至於噬菌體中都有細胞骨架被發現）。不同生物体的细胞骨架系统是由相似的蛋白质组成。但是，细胞骨架的结构，功能和动态行为可以是非常不同的，这取决于生物体和细胞类型。类似地，在同一细胞类型内细胞骨架的结构，动态行为和功能可以通过与其他蛋白质和网络的以前的历史关联发生变化。 细胞骨架的发现较晚，主要是因为一般電子顯微鏡制样采用低温（0-4℃）固定，而细胞骨架会在低温下解聚。直到20世纪60年代后，采用戊二醛常温固定，才逐渐认识到细胞骨架的客观存在。真核细胞借以维持其基本形态的重要结构，被形象地称为细胞骨架，它通常也被认为是广义上细胞器的一种。 细胞骨架不仅在维持细胞形态，承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用，而且还参与许多重要的生命活动，如：在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离，在细胞物质运输中，各类小泡和细胞器可沿着细胞骨架定向转运；在肌肉细胞中，细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统；在白细胞（白血球）的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关。另外，在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成。 通过细胞骨架运行的一个大规模的例子是肌肉收缩。在肌肉收缩期间，肌肉的每一个细胞内肌球蛋白分子马达在并行肌动蛋白微丝上集体产生力量。这个行动收缩肌肉细胞，并通过在许多肌肉细胞的同步过程，收缩整个肌肉。.

原子质量单位

原子质量单位（Atomic mass unit，amu），现称统一原子质量单位（Unified atomic mass unit，u）或道爾頓（dalton，Da），是用来衡量原子质量的单位，定义为靜止未鍵結且處於基態碳12原子质量的1/12。.

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微丝

微丝（microfilament）是由肌动蛋白（Actin）组成的直径约为7nm的纤维结构。肌动蛋白单体（全称为“球状肌动蛋白”，简称“G肌动蛋白”）表面上有一个ATP结合位点。肌动蛋白单体可一个接一个连成一串肌动蛋白链，而微丝则由两串这样的肌动蛋白链互相缠绕扭曲成而成。微丝这种肌动蛋白多聚体又被称为“纤维形肌动蛋白”。 微絲也普遍存在于所有真核細胞中，是一個實心狀的纖維，一般細胞中含量約占細胞內總蛋白質的1%-2%，但在活動較強的細胞中可占20%-30%。微絲的主要化學成分是肌動蛋白（actin）和肌球蛋白（myosin），如同微管蛋白，肌動蛋白的基因組成一個超家族并有多種結構極為相似的組成。在肌細胞中至少存在4種不同的肌動蛋白。.

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微管

微管（Microtubule）是细胞骨架的一个组成部分，遍布於细胞质中。微管蛋白的这些管状聚合物可以增长长达50微米，具有25微米的平均长度，并且是高度动态的。微管的外径约为24纳米，而内直径为约12纳米。它们在真核生物细胞中被发现，以及它们被两个球状蛋白，α和β微管蛋白的二聚体聚合而形成。 微管是在许多细胞过程中的非常重要的。它们是参与维持细胞的结构，并与微丝和中间纤维它们形成细胞骨架。它们也组成纤毛和鞭毛的内部结构。它们提供了用于胞内运输平台和参与了多种细胞过程，包括分泌囊泡，细胞器和细胞内的物质的运动。它们还参与细胞分裂（有丝分裂和减数分裂），包括形成纺锤体，其用于拉开真核染色体。.

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細胞器

细胞器（organelle，或稱--）是细胞的一部分， 是细胞中通过生物膜与细胞中其他部分分隔开来的、功能上独立的亚细胞结构，与细胞质基质和细胞骨架统称为“细胞质”。 细胞器可依各自拥有膜的层数大致分为三类（广义的細胞器还包括囊泡及核小体等）：.

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細胞質

細胞質是一種使細胞充滿的凝膠狀物質。細胞質包含有胞質溶膠及除細胞核外的細胞器。原生質是由水、鹽、有機分子及各種催化反應的酶所組成。細胞質在細胞內有著重要的角色，就是用作「分子液」，使各種細胞器能在其中懸浮及透過脂肪膜聚集一起。它在細胞膜內包圍著細胞核及細胞器。.

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肌动蛋白

肌动蛋白（actin）是一类分子量大约在42,000的球状蛋白质。除了线虫类精子细胞，在所有的真核细胞当中均发现有该蛋白质，浓度约在100μM以上。肌动蛋白是生物体中微丝的两个单体亚基之一，而微丝则是细胞骨架三大组成结构之一，肌动蛋白还构成了肌细胞中具有收缩功能的组织。所以，肌动蛋白对于细胞活动起到很大的作用，比如肌肉的收缩，细胞的转移、分裂和原质的流动，动物胞囊和器官的运动，细胞间信息的传递，以及细胞的形状和连结的建立和维持等等。 有许多疾病是由调控肌动蛋白基因表达活性的蛋白及其相关蛋白的等位基因突变引起的。肌动蛋白基因表达也是一些病原微生物感染过程中的关键因素。一些肌动蛋白调孔蛋白的突变会导致，包括心脏大小与功能的变化以及耳聋等。细胞骨架的组装也与细胞内细菌与病毒的致病性有关，特别是在逃避免疫系统作用有关的过程中。.

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蛋白质结构

蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。.

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