丝氨酸蛋白酶抑制剂和凝血酶
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丝氨酸蛋白酶抑制剂和凝血酶之间的区别
丝氨酸蛋白酶抑制剂 vs. 凝血酶
丝氨酸蛋白酶抑制剂(serpin)是具有相似结构蛋白质的,它是由于蛋白酶抑制活性被识别的,和在生命的各个界被发现的第一个蛋白质超家族。英文缩写丝氨酸蛋白酶抑制剂(serpin)最初被创造,是因为第一个丝氨酸蛋白酶抑制剂对胰凝乳蛋白酶样丝氨酸蛋白酶(丝氨酸蛋白酶抑制剂)将要被识别的行为。它们值得注意的是其动作的不同寻常的机制,它们不可逆地通过经历大的构象改变,扰乱其活性位点抑制它们的靶蛋白酶。与此相反,通过对于结合并阻止访问蛋白酶活性位点的蛋白酶抑制剂是更常见的机制。 由丝氨酸蛋白酶抑制剂的蛋白酶抑制控制的一系列生物过程,包括凝血和炎症,因此这些蛋白质是医学研究的目标 。对于结构生物学和蛋白质折叠研究社区,它们独特的构象变化也使它们成为研究的兴趣。构象变化机制赋予某些优点,但是它也具有缺点:丝氨酸蛋白酶抑制剂易受到突变的影响,所述突变可导致丝氨酸蛋白酶抑制剂病例如蛋白质错误折叠(Proteopathy)和形成无活性的长链聚合物。丝氨酸蛋白酶抑制剂聚合不仅减少活性抑制剂的量,而且导致聚合物的积聚,引起细胞死亡和器官衰竭。 虽然大多数丝氨酸蛋白酶抑制剂控制蛋白酶解级联,但一些具有丝氨酸蛋白酶抑制剂结构的蛋白质并不是酶抑制剂,而是执行多样化的功能,例如(例如蛋白-),运输例如激素载体蛋白(甲状腺素结合球蛋白,)和分子伴侣()。术语“丝氨酸蛋白酶抑制剂”也被用于描述这些成员,尽管它们具有非抑制功能,因为它们在进化上是相关的。. 凝血酶(Thrombin,)是一种“胰蛋白酶样”丝氨酸蛋白酶蛋白质,在人体中被F2基因所编码。在凝血作用第一级级联反应中,凝血酶原(凝血因子Ⅱ)被蛋白水解性切除以生成凝血酶,级联反应最终阻止了血液的继续流失。凝血酶转而作为一种丝氨酸蛋白酶以使可溶性的纖維蛋白原转变为不溶性的纖維蛋白,同时催化其他许多与凝血相关的反应。.
之间丝氨酸蛋白酶抑制剂和凝血酶相似
丝氨酸蛋白酶抑制剂和凝血酶有1共同点(的联盟百科): 丝氨酸蛋白酶。
丝氨酸蛋白酶是一个蛋白酶家族,它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键,使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的,它们之中一定有一个是丝氨酸(其名字的由来)。在哺乳类动物里面,丝氨酸蛋白酶扮演着很重要的角色,特别是在消化,凝血和补体系统方面。.
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丝氨酸蛋白酶抑制剂和凝血酶之间的比较
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参考
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