Β折叠和蛋白质结构

快捷方式: 差异，相似，杰卡德相似系数，参考。

Β折叠和蛋白质结构之间的区别

Β折叠 vs. 蛋白质结构

β折叠（β-sheet），又称β片层结构（β-pleated sheet）或β转角，是蛋白质的一种二级结构。 在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。 β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。（英语pleated）这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中β折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式，两残基间距为0.65nm；不在同侧为反式，两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行折叠更加稳定。 能形成β折叠的氨基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的β折叠层。 另一种常见的蛋白质模序是α螺旋和三种不同的β转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。. 蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。.

埃格斯特朗

埃格斯特朗（Ångström, 简称埃，符号Å）是一个长度计量单位。它不是国际制单位，但是可与国际制单位进行换算，即1 Å.

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丙氨酸

丙氨酸是一種氨基酸，原文為alanine，常簡寫為ala，在氨基酸序列中可簡寫為A。於1879年首度被分離出來。 鳥類和哺乳類可經由食物中的糖分解所得的丙酮酸合成得到丙氨酸，因此對這些動物來說，丙氨酸為非必需氨基酸。但人體必需的氨基酸之一.

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二級結構

蛋白質二級結構（Protein secondary structure）在生物化學及結構生物學中，是指一個生物大分子，如蛋白質及核酸（DNA或RNA），局部區段的三維通式。然而它並不描述任何特定的原子位置（在三級結構中描述）。 二級結構是由生物大分子在原子分辨率結構中所观察到的氫鍵來定義的。蛋白質的二級結構通常是以主鏈中氨基之間的氫鍵模式來定義〈与主链－侧链间以及侧链－侧链间的氢键无关〉，亦即DSSP的定義。而核酸的二級結構是以鹼基之間的氫鍵來定義。 在二级结构中，特定的氫鍵模式往往伴随着其他一些結構特徵；但如果只考虑这些结构特征而忽略氢键本身，则会导致所定義的二級結構不准确。例如，蛋白質的螺旋中的残基都分布在拉氏图（以主鏈二面角为坐标）的特定區域，因此二面角位于这一区域的残基都會被认为参与形成「螺旋」，而不論它是否真正的存在对应氫鍵。其他稍微不准确的定義多是應用曲線微分幾何的觀念，如曲率及扭量。也有一些結構生物學家以肉眼观察通过软件显示的蛋白质结构來決定其二級結構。 對生物大分子的二級結構含量可以以光譜來初步估計。對於蛋白質，最常用的方法是圓二色性(Circular dichroism), （利用長紫外線，波長范围170-250nm）。在获得的光谱吸收曲线上，α螺旋結構会在208nm及222nm两处同时出现极小值，而204nm和207nm处出现单个极小值則分別表示存在无规卷曲和β折疊結構。另一個較常用的方法是紅外光譜，它可以偵測因氫鍵所造成胺基的震盪。而光譜中，测定二級結構最準確的方法是利用核磁共振光谱所纪录的化學位移，由于仪器和样品制备上的原因，这一方法较为少用。.

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甘氨酸

氨酸（glycine，简写为Gly或G），即胺基乙酸，是20个蛋白氨基酸中分子量最小的一个。它是白色或浅黄色晶体，易溶于水，有甜味。甘氨酸的侧键是一个氢原子。甘氨酸的α碳连接两个氢原子，故不是旋光异构体。由于甘氨酸的侧键非常小，它可以占据其它氨基酸无法占据的空间，比如作为胶原螺旋内的氨基酸。 在一些蛋白质中（比如细胞色素、肌红蛋白和血红蛋白）它随着进化的演变变化相当小，因为假如一个比较大的氨基酸取代它的话整个蛋白质的结构就会变化。 大多数蛋白质只含少量甘氨酸，膠原蛋白是一个重要的例外，它含三分之一的甘氨酸。.

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蛋白质

蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.

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氢键

氫鍵是分子間作用力的一種，是一种永久偶极之间的作用力，氢键发生在已经以共价键与其它原子键结合的氢原子与另一个原子之间（X-H…Y），通常发生氢键作用的氢原子两边的原子（X、Y）都是电负性较强的原子。氢键既可以是分子间氢键，也可以是分子内的。其键能最大约为200kJ/mol，一般为5-30kJ/mol，比一般的共价键、离子键和金属键键能要小，但强于静电引力。 氢键对于生物高分子具有尤其重要的意义，它是蛋白质和核酸的二、三和四级结构得以稳定的部分原因。.

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氨基酸

胺基酸是生物學上重要的有機化合物，它是由胺基（-NH2）和羧基（-COOH）的官能團組成的，以及一個側鏈连到每一個胺基酸。胺基酸是構成蛋白質的基本單位。賦予蛋白質特定的分子結構形態，使他的分子具有生化活性。蛋白質是生物体內重要的活性分子，包括催化新陳代謝的酶（又称“酵素”）。 不同的胺基酸脱水缩合形成肽（蛋白質的原始片段），是蛋白質生成的前.

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氮

氮是一种化学元素，其化学符号为N；原子序数是7。在自然界中氮单质最普遍的形态是氮气，这是一种在标准状况下无色无味无臭的雙原子气体分子，由于化学性质稳定而不容易发生化學反应。氮气是地球大气中含量最多的气体，佔總體積的78.09%。1772年在苏格兰爱丁堡，由丹尼尔·卢瑟福分離空氣後发现。氮属于氮族元素中的一种。 氮是宇宙中常見的元素，在銀河系及太陽系的豐度排第七名。其生成的原因推測是由於超新星中碳和氫產生的核融合。由於氮元素及其和氫、氧形成的常见化合物都极易揮發，因此在內太陽系中的類地行星中氮元素較不常見。不過和地球一样，其他行星及其卫星的大氣層中，气态的氮及其化合物很常见。 很多工业上很重要的化合物（比如氨、硝酸、用作推进剂或炸药的有机硝酸盐以及氰化物）都含有氮原子。氮原子之间具有非常牢固的化学键，无论是在工业中或是在生物体內，将转化为有用的含氮化合物都是很不容易的。相应的，当含氮化合物燃烧，爆炸或分解时会产生氮气，并通常可以释放大量有用的能量。合成产生的氨和硝酸盐是关键的工业化肥料，而硝酸盐肥料是引起水系统富营养化的关键污染物。 含氮化合物除了作为肥料和能量储存的功用之外还有其他多种用途。氮是克維拉纤维和氰基丙烯酸酯强力胶水等多种材料的组成部分。在各种药学药品的大类中（包括抗生素）都含有氮元素。许多药物都是天然含氮信号分子的类似物或前体药物。比如，有机硝酸盐硝酸甘油和硝普钠在体内代谢产生一氧化氮以控制血压。植物中的生物鹼（经常是防卫性化合物）根据定义是含有氮的，许多知名的含氮药物（比如咖啡因和吗啡）是生物碱或是合成的天然产物类似物，像许多植物生物碱一样用作于动物体内的神经传导物质的接收器上（例如合成苯丙胺）。 氮主要存在于所有的有机体的氨基酸（以及蛋白质）和核酸（DNA和RNA）之中。人类身体中的3%的重量都是氮元素构成的，其含量仅次于氧元素、碳元素和氢元素。氮循环是指氮元素从空气进入生物圈和有机化合物中然后再返回大气的转移过程。.

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