蛋白质折叠和酶

快捷方式: 差异，相似，杰卡德相似系数，参考。

蛋白质折叠和酶之间的区别

蛋白质折叠 vs. 酶

蛋白质折叠（Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的过程。通过这一物理过程，蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时，蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 蛋白質的基本單位為胺基酸，而蛋白質的一級結構指的就是其胺基酸序列，蛋白質會由所含胺基酸残基的親水性、疏水性、帶正電、帶負電……等等特性通过残基间的相互作用而摺疊成一立體的三级結構。 根据克里斯琴·B·安芬森（1972年的諾貝爾化學獎得主）的研究，蛋白質可由加熱或置於某些化學環境而变性，三级结构解体；而當環境回復到原本的狀態時，蛋白質可於不到一秒的時間折疊至原先的立體結構，不論試驗幾次，蛋白質都僅此一種立體結構，於是Anfinsen提出一個結論：蛋白质分子的一级结构决定其立體结构。 安芬森的研究结果非常重要，因為蛋白質的功能取決於其立體結構，而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的胺基酸序列，既蛋白質的一級結構；如果從蛋白質的一級結構就能知道立體結構，那麼即可直接從基因推测其编码蛋白质所對應的生物学功能。虽然蛋白質可在短時間中從一級結構摺疊至立體結構，研究者卻無法在短時間中從胺基酸序列計算出蛋白质結構，甚至无法得到准确的三维结构。因此，研究蛋白质折叠的过程，可以说是破译“第二遗传密码”——折叠密码（folding code）的过程。 目前蛋白质的再折叠依然遵从先使用胍或脲变性，然后逐渐降低胍或者脲的浓度，也就是逐渐降低对蛋白质天然“回缩”能力的干扰。使其自然回到天然的最低能量状态。只是这个过程无法很好的控制肽链与肽链之间和肽链内部形成错误折叠的干扰。. 酶（Enzyme（ ））是一类大分子生物催化劑。酶能加快化學反應的速度（即具有催化作用）。由酶催化的反應中，反應物稱爲底物，生成的物質稱爲產物。幾乎所有細胞內的代謝過程都離不開酶。酶能大大加快這些過程中各化學反應進行的速率，使代謝產生的物質和能量能滿足生物體的需求。細胞中酶的類型對可在該細胞中發生的代謝途徑的類型起決定作用。對酶進行研究的學科稱爲「酶學」（enzymology）。 目前已知酶可以催化超過5000種生化反應。大部分酶是蛋白質，有少部分酶是具有催化活性的RNA分子，这些酶被称为核酶。酶的特異性是由其獨特的三級結構決定的。 和所有的催化劑一樣，酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講，酶和其它所有催化劑一樣，反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡，這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於，它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性，酶激活劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出適宜的溫度和pH值後，酶的活性會顯著下降。 酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。例如，药厂用特定的合成酶来合成抗生素；洗衣粉中添加酶能加速附着在衣物上的蛋白质、淀粉或脂肪漬的分解；嫩肉粉中加入木瓜蛋白酶能將蛋白質分解爲稍小的分子，使肉的口感更嫩滑。.

基因

基因一词来自希腊语，意思为“生”。是指控制生物性状的遗传信息，通常由DNA序列来承载。基因也可视作基本遗传单位，亦即一段具有功能性的DNA或RNA序列。弄清其序列本身的过程叫基因测序。基因的结构由增强子,启动子及蛋白编码序列组成：即基因产物可以是蛋白质（蛋白质编码基因）及RNA，从而控制生物个体的性状（差異）表现。在一个个体当中所有的基因总和叫基因组。在一个物种中所有等位基因的总合叫基因库。在大多数真核生物中，基因分为细胞核基因及线粒体基因，绿色植物的叶绿体也含有独立于细胞核的叶绿体基因组。人類約有一万九千至兩萬两千個基因。 在真核生物中，染色体在体细胞中是成对存在的。每条染色体上都带有一定数量的基因。一个基因在细胞有丝分裂时有两个对列的位点，称为等位基因，分别来自父与母。依所攜帶性状的表現，又可分为显性基因和隐性基因。 一般来说，同一生物体中的每个细胞體都含有相同的基因（除了已经分化的免疫细胞），但并不是每个细胞中的所有基因携带的遗传信息都会被表現出来。控制基因表达的因素分为传统的遗传学（增强子，启动子序列相关）因素及表观遗传学（DNA甲基化，组蛋白乙酰化和脱乙酰化及RNA干扰相关）因素。職司不同功能的細胞或不同的细胞类型中，活化而表現的基因也不同。在某一细胞类型当中所有被表达的基因叫转录组，所有编码蛋白质的基因叫蛋白质组。通过即时聚合酶链式反应或染色质免疫沉淀-测序可得到转录组及蛋白质组的信息。用电脑处理基因序列的学科叫生物信息学。 人类基因组计划（human genome project, HGP）是一项规模宏大，跨国跨学科的生物信息学项目。其宗旨在于测定组成人类染色体（指单倍体）的30亿个碱基对形成的核苷酸序列，从而繪製人类基因组圖譜，並且辨識其载有的基因，达到破译人类遗传信息的最终目的。该计划起始于1990年于2000年完成。.

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二級結構

蛋白質二級結構（Protein secondary structure）在生物化學及結構生物學中，是指一個生物大分子，如蛋白質及核酸（DNA或RNA），局部區段的三維通式。然而它並不描述任何特定的原子位置（在三級結構中描述）。 二級結構是由生物大分子在原子分辨率結構中所观察到的氫鍵來定義的。蛋白質的二級結構通常是以主鏈中氨基之間的氫鍵模式來定義〈与主链－侧链间以及侧链－侧链间的氢键无关〉，亦即DSSP的定義。而核酸的二級結構是以鹼基之間的氫鍵來定義。 在二级结构中，特定的氫鍵模式往往伴随着其他一些結構特徵；但如果只考虑这些结构特征而忽略氢键本身，则会导致所定義的二級結構不准确。例如，蛋白質的螺旋中的残基都分布在拉氏图（以主鏈二面角为坐标）的特定區域，因此二面角位于这一区域的残基都會被认为参与形成「螺旋」，而不論它是否真正的存在对应氫鍵。其他稍微不准确的定義多是應用曲線微分幾何的觀念，如曲率及扭量。也有一些結構生物學家以肉眼观察通过软件显示的蛋白质结构來決定其二級結構。 對生物大分子的二級結構含量可以以光譜來初步估計。對於蛋白質，最常用的方法是圓二色性(Circular dichroism), （利用長紫外線，波長范围170-250nm）。在获得的光谱吸收曲线上，α螺旋結構会在208nm及222nm两处同时出现极小值，而204nm和207nm处出现单个极小值則分別表示存在无规卷曲和β折疊結構。另一個較常用的方法是紅外光譜，它可以偵測因氫鍵所造成胺基的震盪。而光譜中，测定二級結構最準確的方法是利用核磁共振光谱所纪录的化學位移，由于仪器和样品制备上的原因，这一方法较为少用。.

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球蛋白

球蛋白（Globulin）是一类蛋白质，一般不溶于水但溶于稀盐、稀酸和稀碱溶液，能被饱和硫酸铵溶液沉淀。是酶的本質。.

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翻译 (遗传学)

#重定向 翻譯 (生物學).

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疏水性

在化學裡，疏水性指的是一個分子与水互相排斥的物理性質。这种分子称为疏水物。 疏水性分子偏向於非極性，並因此較會溶解在中性和非極性溶液（如有机溶剂）。疏水性分子在水裡通常會聚成一團，而水在疏水性溶液的表面時則會形成一個很大的接觸角而成水滴状。 舉例來說，疏水性分子包含有烷烴、油、脂肪和多數含有油脂的物質。 疏水性通常也可以稱為親脂性，但這兩個詞並不全然是同義的。即使大多數的疏水物通常也是親脂性的，但還是有例外，如矽橡膠和碳氟化合物（Fluorocarbon）。.

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诺贝尔化学奖

诺贝尔化学奖（Nobelpriset i kemi）是诺贝尔奖的奖项之一，由瑞典皇家科学院從1901年开始负责颁发。每年于12月10日，即阿尔弗雷德·诺贝尔逝世周年纪念日颁发。 根據诺贝尔的遺囑，化学奖是为了表彰「在化學領域作出最重要發現或發明的人」。.

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脂肪

脂肪（Fat）是室温下呈固态的油脂（室溫下呈液態的油脂稱作油），多来源于人和动物体内的脂肪组织，是一種羧酸酯，由碳、氫、氧三種元素組成。與醣類不同，脂肪所含的碳、氫的比例較高，而氧的比例較低，所以發熱量比醣類高。脂肪最後產生物是膽固醇（形成血栓）。脂肪組織是絕大多數脊椎動物特有的構造，可以使之一段時間不進食，而不會能量耗竭而死；脂肪體則為昆蟲特有，主代謝類似脊椎動物的肝。 脂肪是由甘油和脂肪酸組成的三酰甘油酯，其中甘油的分子比較簡單，而脂肪酸的種類和長短卻不相同，包括飽和脂肪酸、單不飽和脂肪酸、多不飽和脂肪酸。 食用脂肪是人可直接食用或烹调的油脂，主要成分是三酸甘油酯，也就是中性脂肪。脂肪是常見的食物營養素之一，亦是三種提供能量的營養之一。 食物中的脂肪在腸胃中消化，吸收後大部分又再度轉變為脂肪。它主要分佈在人體皮下組織、大網膜、腸繫膜和腎臟周圍等處。體內脂肪的含量常隨營養狀況、能量消耗等因素而變動。 過多的脂肪讓我們行動不便，而且血液中過高的血脂，很可能是誘發高血壓和心臟病的主要因素。.

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蛋白质

蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.

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蛋白质结构

蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。.

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PH值

pH，亦称pH值、氢离子浓度指数、酸鹼值，是溶液中氢离子活度的一种标度，也就是通常意义上溶液酸碱程度的衡量标准。这个概念是1909年由丹麦生物化学家瑟倫·索倫森（Søren Peder Lauritz Sørensen）提出的。「pH」中的「H」代表氫離子（H+），而「p」的來源則有幾種說法。第一種稱p代表德语「Potenz」，意思是力度、強度；第二種稱pH代表拉丁文「pondus hydrogenii」，即「氫的量」；第三種認為p只是索倫森随意选定的符号，因为他也用了q。现今的化学界把p加在无量纲量前面表示该量的负对数。 通常情况下（25℃、298K左右），当pH小于7的时候，溶液呈酸性，当pH大于7的时候，溶液呈碱性，当pH等于7的时候，溶液为中性。 pH允许小于0，如鹽酸（10 mol/L）的pH为−1。同样，pH也允许大于14，如氫氧化鈉（10 mol/L）的pH为15。.

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核糖体

核糖体，旧称“核糖核蛋白体”或“核蛋白体”，是细胞中的一种细胞器因为在某些场合“细胞器”一词也会被用于专指具有磷脂双分子层膜结构的亚细胞结构，而核糖体虽然已是一种公认的细胞器，却是没有被膜包裹、完全裸露的大分子，所以核糖体有时会被严格地定义为“无膜细胞器”（non-membranous organelles）。，由一大一小两个-zh-tw:次單元;zh-cn:亚基-结合形成，主要成分是相互缠绕的RNA（称为“核糖体RNA”，ribosomal RNA，简称“rRNA”）和蛋白质（称为“核糖体蛋白质”，ribosomal protein，简称“RP”）。核糖体是细胞内蛋白质合成的场所，能读取信使RNA核苷酸序列所包含的遗传信息，并使之转化为蛋白质中氨基酸的序列信息以合成蛋白质。在原核生物及真核生物（地球上的两种具有细胞结构的主要生命形式，前者可细分为古菌、真细菌两类）的细胞中都有核糖体存在。一般而言，原核细胞只有一种核糖体，而真核细胞具有两种核糖体（线粒体和叶绿体中的核糖体与细胞质核糖体不相同）。 核糖体在细胞中负责完成“中心法则”裡由RNA到蛋白质这一过程，此过程在生物学中被称为“翻译”。在进行翻译前，核糖体小次單元会先与从细胞核中转录得到的信使RNA（messenger RNA，简称“mRNA”）结合，再结合核糖体大次單元构成完整的核糖体之后，便可以利用细胞质基质中的转运RNA（transfer RNA，简称“tRNA”）运送的氨基酸分子合成多肽。当核糖体完成对一条mRNA单链的翻译后，大小--会再次分离。 英语中的“核糖体”（ribosome）一词是由“核糖核酸”（“ribo”）和希腊语词根“soma”（意为“体”）组合而成的。.

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