徽标
联盟百科
通讯
下载应用,请到 Google Play
新! 在您的Android™设备上下载联盟百科!
下载
比浏览器更快的访问!
 

醣蛋白

指数 醣蛋白

-- -- -- -- -- -- -- -- -- -- 糖蛋白是一種含有寡糖鏈的蛋白質,兩者之間以共價鍵相連。其中的寡糖鏈通常是經由共轉譯修飾或是後轉譯修飾過程中的糖基化作用而連結在蛋白質上。 糖蛋白多肽链常携带许多短的杂糖链。它们通常包括N-乙酰己糠胺和己糖(常是半乳糖和/或甘露糖,而葡萄糖竟较少)。该链末端成员常常是唾液酸或L-岩藻糖。这种寡糖链常分支,很少含多于15个单体的,一般含2—10个单体,分子量相当于540—3,200。糖链数目也变化很大。.

29 关系: 动物半乳糖半胱氨酸天冬酰胺寡醣岩藻糖己糖微生物唾液酸共价键精氨酸糖基化羟基羟脯氨酸翻译后修饰絲氨酸甘露糖补体系统血浆蛋白谷氨酸蘇氨酸赖氨酸葡萄糖蛋白质抗体植物

动物

動物是多細胞真核生命體中的一大類群,統稱為動物界。動物身體的基本形態會隨著其發育而變得固定,通常是在其胚胎發育時,但也有些動物會在其生命中有變態的過程。 大多數動物能自發且獨立地移動探索,只有極少數的動物(如珊瑚)是固定在一點無法移動。動物行為學是研究動物行為的科學,較著名的行為理論為康納德·洛倫茨提出的本能理論。 已發現的動物化石,多是在五億四千萬年前的寒武紀大爆發時的海洋物種。.

新!!: 醣蛋白和动物 · 查看更多 »

半乳糖

半乳糖(galactose、簡稱:gal,分子式:CH2OH(CHOH)4CHO, )是單糖的一種,可在奶製品或甜菜中找到。因它含有熱量,它也會被用作營養增甜劑。 半乳糖是乳糖分子的一部分,另一半是葡萄糖。在β-乳糖酶的催化作用下,半乳糖可從乳糖的水解作用中得到。.

新!!: 醣蛋白和半乳糖 · 查看更多 »

半胱氨酸

半胱氨酸(Cysteine,可簡寫為Cys或C)是20種天然氨基酸之一,是一種含硫(與甲硫氨酸一樣)的非必需氨基酸。動物體內可經由甲硫胺酸和絲氨酸合成。有缓解修复放射线对人体的损伤作用。在人体内还有范围广泛的解毒作用,是丙烯腈及芳香族酸中毒的治疗用药。 半胱氨酸有助於戒除酒癮,為腦部及肝臟作用時所需;對肝臟細胞的新生而言是必需品。.

新!!: 醣蛋白和半胱氨酸 · 查看更多 »

天冬酰胺

天冬酰胺(Asparagine,簡稱为Asn或N;而Asx或B代表天冬酰胺或天冬氨酸)。它是20種最常見的胺基酸之一,但不是必需氨基酸,合成的密码子是AAU和AAC,可用於製作代糖。 加热到足够高的温度时,天冬酰胺可与还原糖或羰基在食物中反应,生成丙烯酰胺,后者常在薯条、薯片、烤面包等烘烤食品中出现。.

新!!: 醣蛋白和天冬酰胺 · 查看更多 »

寡醣

寡醣又稱低聚醣,為普遍由3-10個單醣分子聚合而成的碳水化合物。寡糖普遍存在於動物細胞的細胞膜,並有著辨別其他細胞的功能。.

新!!: 醣蛋白和寡醣 · 查看更多 »

岩藻糖

岩藻糖(英文:Fucose),即6-去氧-L-半乳糖,又名鹿角藻糖,是一種化學式為C6H12O5的脫氧六碳糖,稱其為脫氧糖的原因是是若將半乳糖六號碳上的羥基去氧,就是岩藻糖。存在於哺乳動物、植物細胞表面及昆蟲中的聚醣(''N''-linked glycan)。岩藻糖單體可聚合形成岩藻多糖。L-岩藻糖是其在自然界唯一通用的型態,D-岩藻糖是一種人工合成的半乳糖相似體。 有兩個特徵可區別岩藻糖和其他存在於哺乳動物中的六碳糖,分別是六號碳上缺少羥基和其L組態。 α-岩藻糖苷酶可由含有岩藻糖的聚合物中水解產生岩藻糖。 岩藻糖也被添加在各種化妝品、藥品和膳食補充劑中。.

新!!: 醣蛋白和岩藻糖 · 查看更多 »

己糖

己糖(Hexose),又称为六碳糖,是含有6个碳原子的单糖,化学式为C6H12O6.

新!!: 醣蛋白和己糖 · 查看更多 »

微生物

微生物通常是所有难以用肉眼直接看到或看不清楚的一切微小生物的总称,包括细菌、真菌、放线菌、原生动物、藻类等有细胞结构的微生物,也包括病毒、支原体、衣原体等无完整细胞结构的微生物。一般需要借助显微镜来观察研究。微生物个体微小(直径小于0.1毫米),种类繁多(99%都是未知品種,且不斷增加),之於生態圈卻非常重要(能量來源與物質循環利用),是地球最多的生命形式,可以佔據上所有生物(這裡包含植物、海草等)總重量的一半之多,与人类日常生活、健康关系密切。微生物应用领域日益拓展,广泛应用在食品、医药、环保等领域。.

新!!: 醣蛋白和微生物 · 查看更多 »

唾液酸

唾液酸是神经氨酸中氨基酸或羟基氢被取代的一类衍生物的总称,通常也指代此类化合物中最重要的成员之一N-乙酰神经氨酸。唾液酸广泛存在于动物体组织,在其他生物体也有少量分布,主要作为糖蛋白和神经节苷脂的组分。唾液酸取代基通常为乙酰基或羟乙酰基,不过甲基、硫酸酯基、磷酸酯基取代氨基的唾液酸也已被发现。 唾液酸由瑞典生物化学家贡纳尔·布利克斯等人于1952年发现,其名称来源于希腊语σιαλοσ(sialos),最初由唾液粘蛋白中分离而而得名。.

新!!: 醣蛋白和唾液酸 · 查看更多 »

共价键

共价键(Covalent Bond),是化学键的一种。两个或多个非金屬原子共同使用它们的外层电子(砷化鎵為例外),在理想情况下达到电子饱和的状态,由此组成比较稳定和坚固的化学结构叫做共价键。与离子键不同的是进入共价键的原子向外不显示电荷,因为它们并没有获得或损失电子。共价键的强度比氢键要强,比离子键小。 同一種元素的原子或不同元素的原子都可以通過共​​價鍵結合,一般共價鍵結合的產物是分子,在少數情況下也可以形成晶體。 吉爾伯特·路易斯于1916年最先提出共价键。 在简单的原子轨道模型中进入共价键的原子互相提供单一的电子形成电子对,这些电子对围绕进入共价键的原子而属它们共有。 在量子力学中,最早的共价键形成的解释是由电子的复合而构成完整的轨道来解释的。第一个量子力学的共价键模型是1927年提出的,当时人们还只能计算最简单的共价键:氢气分子的共价键。今天的计算表明,当原子相互之间的距离非常近时,它们的电子轨道会互相之间相互作用而形成整个分子共用的电子轨道。.

新!!: 醣蛋白和共价键 · 查看更多 »

精氨酸

精氨酸(Arginine)是一種α-胺基酸,亦是20種普遍的自然胺基酸之一。在分子遺傳學上,信使核糖核酸的結構,CGU,CGC,CGA,CGG,AGA和AGG。是在蛋白質合成時核苷酸鹼基或遺傳密碼子代碼為精氨酸的三元組。在哺乳動物生活中,精氨酸被分類為半必要或條件性必要的胺基酸(非必需胺基酸),身體能自行產生,但在壓力或疾病的時候,可能需要更多。也視乎生物的發育階段及健康狀況而定。早產兒體內不能合成精氨酸,使得補充他們營養中的精氨酸變得非常重要。於1886年精氨酸是首先由瑞士化學家恩斯特·舒爾茨從扁豆苗萃取物中分離出來。.

新!!: 醣蛋白和精氨酸 · 查看更多 »

糖基化

#重定向 醣基化.

新!!: 醣蛋白和糖基化 · 查看更多 »

羟基

基,又称氢氧基,化学式为–OH,是含有氧原子以共價鍵與氫原子連接的化學官能團,有時也稱為醇官能團,是常见的极性基团。羥基基團以共價鍵結合羰基(–C.

新!!: 醣蛋白和羟基 · 查看更多 »

羟脯氨酸

#重定向 羟脯胺酸.

新!!: 醣蛋白和羟脯氨酸 · 查看更多 »

翻译后修饰

翻译后修饰(英語:Post-translational modification,縮寫PTM;又稱後轉譯修飾)是指蛋白質在翻译後的化學修飾。對於大部份的蛋白質來說,這是蛋白質生物合成的較後步驟。PTM是細胞信號傳導中的重要組成部分。 蛋白質,或是多肽,是多條或一條胺基酸的鏈。當合成蛋白質時,20種不同的胺基酸會合併成為蛋白質。胺基酸的翻译後修飾會附在蛋白質其他的生物化學官能團(如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂類及碳水化合物)、改變胺基酸的化學性質,或是造成結構的改變(如建立雙硫鍵),來擴闊蛋白質的功能。 再者,酶可以從蛋白質的N末端移除胺基酸,或從中間將肽鏈剪開。舉例來說,胰島素是肽的激素,它會在建立雙硫鍵後被剪開兩次,並在鏈的中間移走多肽前體,而形成的蛋白質包含了兩條以雙硫鍵連接的多肽鏈。 其他修飾,就像磷酸化,是控制蛋白質活動機制的一部份。蛋白質活動可以是令酶活性化或鈍化。.

新!!: 醣蛋白和翻译后修饰 · 查看更多 »

絲氨酸

絲氨酸(serine)是一種非必需氨基酸,富含於鸡蛋、鱼、大豆,人体亦可從甘氨酸中合成丝氨酸。 絲氨酸在醫藥上有著廣泛用途。絲氨酸可促進脂肪和脂肪酸的新陳代謝,有助於維持免疫系統。.

新!!: 醣蛋白和絲氨酸 · 查看更多 »

甘露糖

露糖(Mannose)是一種單醣,也是一種六碳醣。在自然界中較少單獨存在,多以群體的大分子形式出現。其甜度比蔗糖低,可作為糖尿病患者的代糖使用。 它與核糖、半乳糖、墨角藻糖、胺基葡萄糖同為禽流感病毒粒子的重要组成部分之一。 甘露糖在醣類代謝過程中,會因為己糖激酶的作用,而磷酸化形成甘露糖-6-磷酸。.

新!!: 醣蛋白和甘露糖 · 查看更多 »

补体系统

補體系统在無指明情況下,本文中的「補體系統」指人體的補體系統(complement system)由一系列的蛋白質組成,屬先天免疫系統的一部分。補體系統透過一連串的酵素相互切割啟動,最終在目標微生物上形成類似孔洞的膜攻擊複合物(Membrane attack complex,MAC),使微生物破裂而死亡。補體成分能被抗原抗體複合物或者抗體激活,通過、調理、吞噬以及介導炎症反應來清除免疫複合物,表現出相應的生物學功能。 補體系統的出現遠遠早於特異性免疫的出現(早了600-700萬年),最早出現在後口無脊椎動物中。朱爾·博爾代在1890年發現了補體系統。 高等哺乳動物的補體系統有三條活化途徑:經典途徑、替代途徑以及凝集素途徑。在生物的演化過程中,替代途徑應是最早出現的;其次應該是凝集素途徑,而經典途徑應該出現得最晚。.

新!!: 醣蛋白和补体系统 · 查看更多 »

血浆蛋白

血浆蛋白(英語:plasma proteins)——又被称为血液蛋白(英語:blood proteins)——是血浆中的蛋白质,是血液中除了血红蛋白以外的蛋白质。有时也有人用血清蛋白来称呼它,但是血浆蛋白与血清蛋白还是有些细微区别。一般认为血清蛋白缺乏凝血因子(如纤维蛋白原),血浆蛋白则含有凝血因子,但一般差别不大。血液中的血浆蛋白总浓度约为70 g/L~75 g/L。.

新!!: 醣蛋白和血浆蛋白 · 查看更多 »

谷氨酸

谷氨酸(英語:Glutamic acid)是α-氨基戊二酸是组成生物体内各种蛋白质的20種氨基酸之一。.

新!!: 醣蛋白和谷氨酸 · 查看更多 »

胺(英語:amine)是氨分子(NH3)中的氢被烃基取代后形成的一类有机化合物。氨基(-NH2、-NHR、-NR2)是胺的官能团。 如果氮原子连着羰基(C.

新!!: 醣蛋白和胺 · 查看更多 »

蘇氨酸

蘇氨酸(Threonine)是一種必需的氨基酸,為白色斜方晶系或結晶性粉末,微甜。因結構與蘇糖相似而得名。主要用於醫藥、化學試劑、營養強化劑,可以強化乳製品,具有恢復人體疲勞,促進生長發育的效果。L-蘇氨酸是一種飼料的原料。 Category:蛋白氨基酸 Category:生糖氨基酸 Category:生酮氨基酸 Category:必需氨基酸.

新!!: 醣蛋白和蘇氨酸 · 查看更多 »

赖氨酸

#重定向 離胺酸.

新!!: 醣蛋白和赖氨酸 · 查看更多 »

葡萄糖

葡萄糖(法语、德语、英語:glucose;又称血糖、玉米葡糖、玉蜀黍糖)是自然界分布最广、且最为重要的一種单糖。 因為擁有6個碳原子,被歸為己糖或六碳糖。葡萄糖是一种多羟基醛,分子式為C6H12O6。其水溶液旋光向右,故亦称“右旋糖”。葡萄糖在生物学领域具有重要地位,是活細胞的能量來源和新陳代謝的中间产物。植物可通过行光合作用產生葡萄糖。.

新!!: 醣蛋白和葡萄糖 · 查看更多 »

肽(peptide,來自希臘文的“消化”),即胜肽,又稱縮氨酸,是天然存在的小生物分子,介於胺基酸和蛋白質之間的物質。 由於胺基酸的分子最小,蛋白質最大,而它們則是氨基酸單體組成的短鏈,由肽(酰胺)鍵連接。當一個氨基酸的羧基基團與另一個氨基酸的氨基反應時,形成該共價化學鍵。肽由氨基酸組成的短鏈是精準的蛋白質片段,其分子只有纳米般大小,腸胃、血管及肌膚皆極容易吸收。二胜肽(簡稱二肽),就是由二個胺基酸組成的蛋白質片段,兩個或以上的胺基酸脫水縮合形成若干個肽鍵從而組成一個肽,多個肽進行多級折叠就組成一個蛋白質分子。蛋白質有時也稱為“多肽”。.

新!!: 醣蛋白和肽 · 查看更多 »

酶(Enzyme( ))是一类大分子生物催化劑。酶能加快化學反應的速度(即具有催化作用)。由酶催化的反應中,反應物稱爲底物,生成的物質稱爲產物。幾乎所有細胞內的代謝過程都離不開酶。酶能大大加快這些過程中各化學反應進行的速率,使代謝產生的物質和能量能滿足生物體的需求。細胞中酶的類型對可在該細胞中發生的代謝途徑的類型起決定作用。對酶進行研究的學科稱爲「酶學」(enzymology)。 目前已知酶可以催化超過5000種生化反應。大部分酶是蛋白質,有少部分酶是具有催化活性的RNA分子,这些酶被称为核酶。酶的特異性是由其獨特的三級結構決定的。 和所有的催化劑一樣,酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講,酶和其它所有催化劑一樣,反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡,這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於,它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性,酶激活劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出適宜的溫度和pH值後,酶的活性會顯著下降。 酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。例如,药厂用特定的合成酶来合成抗生素;洗衣粉中添加酶能加速附着在衣物上的蛋白质、淀粉或脂肪漬的分解;嫩肉粉中加入木瓜蛋白酶能將蛋白質分解爲稍小的分子,使肉的口感更嫩滑。.

新!!: 醣蛋白和酶 · 查看更多 »

蛋白质

蛋白质(protein,旧称“朊”)是大型生物分子,或高分子,它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列,相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸,在蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起,往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物,发挥某一特定功能。 与其他生物大分子(如多糖和核酸)一样,蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分,参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质,它们催化生物化学反应,尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外,还有许多结构性或机械性蛋白质,如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白,以及细胞骨架中的微管蛋白(参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形)。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时,蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质,这是因为动物自身无法合成所有氨基酸,动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸,动物就可以将它们用于自身的代谢。.

新!!: 醣蛋白和蛋白质 · 查看更多 »

抗体

抗體,又稱免疫球蛋白(immunoglobulin,簡稱Ig),是一种主要由浆细胞分泌,被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等病原体的大型Y形蛋白质,仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中,及其B细胞的细胞膜表面。抗体能通过其可变区唯一识别特定外来物的一个独特特征,该外来目标被称为抗原。蛋白上Y形的其中两个分叉顶端都有一被称为互补位(抗原結合位)的锁状结构,该结构仅针对一种特定的抗原表位。这就像一把钥匙只能开一把锁一般,使得一种抗体仅能和其中一种抗原相结合。 抗体和抗原的结合完全依靠非共价键的相互作用,这些非共价键的相互作用包括氢键、范德华力、电荷作用和疏水作用。这些相互作用可以发生在侧链或者多肽主干之间。正因这种特异性的结合机制,抗体可以“标记”外来微生物以及受感染的细胞,以诱导其他免疫机制对其进行攻击,又或直接中和其目标,例如通过与入侵和生存至关重要的部分相结合而阻断微生物的感染能力等,就像通緝犯上了手銬和腳鐐一樣。针对不同的抗原,抗体的结合可能阻断致病的生化过程,或者召唤巨噬细胞消灭外来物质。而抗体能够与免疫系统的其它部分交互的能力,是通过其Fc区底部所保留的一个糖基化座实现的 。体液免疫系统的主要功能便是制造抗体。抗体也可以与血清中的补体一起直接破壞外来目标。 抗體主要由一種B细胞所分化出来的叫做漿細胞的淋巴細胞所製造。抗体有两种物理形态,一种是从细胞分泌到血浆中的可溶解物形态,另一种是依附于B细胞表面的膜结合形态。抗体与细胞膜结合后所形成的复合体又被称为B细胞感受器(B Cell Receptor,BCR),这种复合体只存在于B细胞的细胞膜表面,是激活B细胞以及后续分化的重要结构。B细胞分化后成为生产抗体的工厂的浆细胞,或者长期存活于体内以便未来能迅速抵抗相同入侵物的记忆B细胞。在大多数情况下,与B细胞进行互动的辅助型T细胞对于B细胞的完全活化是至关重要的,因为辅助型T细胞负责识别抗原,并促使B细胞能分化出能与该抗原相结合的抗体的浆细胞和记忆型B细胞。而可溶性抗体则被释放到血液等体液当中(包括各种分泌物),持续抵抗正在入侵的外来微生物。 抗体是免疫球蛋白超家族中的一种醣蛋白 。它们是血浆中丙种球蛋白的主要构成成分。抗体通常由一些基础单元组成,每一个抗体包括:两个長(大)的重链,以及两个短(小)的轻链。而輕鏈和重鏈之間以雙硫鍵連接。輕鏈和重鏈又分為可變區和恆定區,而不同类型的重链恆定區,将会导致抗体种型的不同。在哺乳类动物身上已知的不同种型的抗体有五种,它们分别扮演不同的角色,并引导免疫系统对所遇到的不同类型外来入侵物产生正确的免疫反應。 尽管所有的抗体大体上都很相似,然而在蛋白质Y形分叉的两个顶端有一小部分可以发生非常丰富的变化。这一高变区上的细微变化可达百万种以上,该位置就是抗原结合位。每一种特定的变化,可以使该抗体和某一个特定的抗原结合。这种极丰富的变化能力,使得免疫系统可以应对同样非常多变的各种抗原。之所以能产生如此丰富多样的抗体,是因为编码抗体基因中,编码抗原结合位(即互补位)的部分可以随机组合及突变。此外,在免疫种型转换的过程中,可以修改重链的类型,从而制造出对相同抗原專一性的不同种型的抗体,使得同种抗体可以用于不同的免疫系统过程中。.

新!!: 醣蛋白和抗体 · 查看更多 »

植物

植物(Plantae)是生命的主要形態之一,並包含了如乔木、灌木、藤類、青草、蕨類及綠藻等熟悉的生物。種子植物、苔蘚植物、蕨類植物和擬蕨類等植物,據估計現存大約有350000個物種。直至2004年,其中的287655個物種已被確認,有258650種開花植物15000種苔蘚植物(参见条目中表格)。綠色植物大部份的能源是經由光合作用從太陽光中得到的。.

新!!: 醣蛋白和植物 · 查看更多 »

传出传入
嘿!我们在Facebook上吧! »