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蛋白酶解

指数 蛋白酶解

蛋白酶解或蛋白水解(Proteolysis)是指蛋白质降解为较小的多肽或氨基酸的过程。通常情况下,被水解的都是肽键,且在蛋白酶的作用下进行,因此常用蛋白酶解。但也可能发生分子内消化,以及不依赖酶的途径,如酸和热的作用而产生的降解。 蛋白酶解在有机体中有多种用途,比如消化酶降解食物中的蛋白,为机体提供氨基酸;完成翻译的多肽链也需要水解加工才能产生有活性的蛋白质;某些生理和细胞过程的调控也是通过蛋白质的酶解进行;还有蛋白酶解可以防止不必要的或不正常的蛋白质在细胞中的积累。.

40 关系: 原核生物大腸桿菌信号肽凝固作用免疫系统前阿片黑素细胞皮质激素細胞週期细胞凋亡细胞膜翻译 (遗传学)真核生物病原体病毒甲硫氨酸白蛋白补体系统胰岛素胰蛋白酶胱天蛋白酶肽类激素肽键自噬酶原蛋白質交互作用蛋白質生物合成蛋白质蛋白酶蛋白酶体週期素MRNAN-甲酰甲硫氨酸N-末端氨基酸泛素消化酶溶酶体激素原激酶有丝分裂

原核生物

原核生物(英文:prokaryote)是通常由單一原核细胞形成的生物。相对于真核细胞,原核细胞一般没有细胞内膜、没有核膜包裹的成型细胞核,细胞内无染色体,DNA链未螺旋化,並以游離的形成存在於細胞質中,细胞质内也无任何有膜的细胞器(如粒線體或葉綠體)。有些分類學者將原核生物歸於原核生物域(Prokaryota),但現行的三域系統不採此說,而是將古菌域和細菌域的生物視為原核生物,原核生物本身不作為生物分類的層級。 大部分原核生物为单细胞生物。根据《伯杰氏细菌鉴定手册》,原核生物分为四大类,“有细胞壁的革兰氏阴性真细菌”,“有细胞壁的革兰氏阳性真细菌”,“无细胞壁的真细菌”,“古细菌”。环境中常见的原核生物有细菌、放线菌、古细菌、螺旋体、衣原体、支原体、立克次氏体和蓝细菌等光合性细菌。 Prokaryota亦拼寫為"procaryotes-ß"Campbell, N. "Biology:Concepts & Connections".

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大腸桿菌

大腸桿菌(學名:Escherichia coli,通常簡寫:E.

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信号肽

信号肽(Signal peptide, targeting signals, signal sequences, transit peptides, or localization signals)是引导新合成的蛋白质向分泌通路转移的短(长度5-30个氨基酸)肽链。.

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凝固作用

凝血因子是参与血液凝固过程的各种蛋白质组分。它的生理作用是,在血管出血时被激活,和血小板粘连在一起并且补塞血管上的漏口。这个过程称为凝血。它们部分由肝生成。可以为香豆素所抑制。为统一命名,世界卫生组织按其被发现的先后次序用罗马数字编号,有凝血因子I,II,III,IV,V,VII,VIII,IX,X,XI,XII,XIII,XIII等,因子XIII以後被發現的凝血因子,經過多年驗證,認為對於凝血功能,無決定性的影響,不再列入凝血因子的編號。因子VI事實上是活化的第五因子,已經取消因子VI的命名。.

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免疫系统

免疫系统是生物体体内一系列的生物学结构和所组成的疾病防御系统。免疫系统可以检测小到病毒大到寄生虫等各类病原体和有害物质,并且在正常情况下能够将这些物质与生物体自身的健康细胞和组织区分开来。 病原体可以快速地进化和调整,来躲避免疫系统的侦测和攻击。为了能够在与病原体的对抗中获胜,生物体进化出了多种识别和消灭病原体的机制。就连简单的单细胞生物,如细菌,也发展出了可以对抗噬菌体感染的酶系统。一些真核生物,例如植物和昆虫,从它们古老的祖先那里继承了简单的免疫系统。这些免疫机制包括抗微生物多肽(防御素)、吞噬作用和补体系统。包括人类在内的有颌类脊椎动物则发展出更为复杂多样的防御机制。 典型的脊椎动物免疫系统由多种蛋白质、细胞、器官和组织所组成,它们之间相互作用,共同构成了一个精细的动态网络。作为复杂的免疫应答的一部分,人类的免疫系统可以通过不断地适应来更有效地识别特定的病原体。这种适应过程被定义为“适应性免疫”或“获得性免疫”。针对特定的病原体的初次入侵,免疫系统中的記憶T細胞能够产生“免疫记忆”;当该种病原体再次入侵时,这种记忆就可以使免疫系统迅速作出强化的免疫应答(即“适应性”)。而适应性免疫正是疫苗注射能够产生免疫力的生物学基础。 免疫系统的紊乱会导致多种疾病的产生。免疫系统的活力降低就会发生免疫缺陷,进而导致经常性和致命的感染。免疫缺陷可以是遗传性疾病,如重症聯合免疫缺陷;也可以由药物治疗或病菌感染引发,如艾滋病就是由于艾滋病毒感染而引发的适应性免疫缺陷综合症。另一方面,免疫系统異常会将正常的组织作为入侵者而进行攻击,从而引起自体免疫疾病。常见的自体免疫疾病包括慢性甲状腺炎、类风湿性关节炎、第一型糖尿病和系統性紅斑性狼瘡。.

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前阿片黑素细胞皮质激素

#重定向 前腦啡黑細胞促素皮促素.

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細胞週期

細胞週期(cell cycle),是指能持续分裂的真核细胞从一次有丝分裂结束后生长,再到下一次分裂结束的循环过程。細胞週期的长短反映了细胞所处状态,这是一个细胞物质积累与细胞分裂的循环过程。癌变的细胞以及特定阶段的胚胎细胞常常有异常的分裂週期。.

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细胞凋亡

细胞凋亡(apoptosis,源自απόπτωσις,有堕落,死亡之意),為一種細胞程序性死亡。相对于细胞坏死(necrosis),细胞凋亡是细胞主动实施的。細胞凋亡一般由生理或病理性因素引起。而細胞壞死則主要為缺氧造成,两者可以很容易通过观察区分开来。在细胞凋亡过程中,细胞缩小,DNA被核酸内切酶降解成180bp-200bp片段屬於有層次之斷裂,(可以通过凝胶电泳证明),而细胞坏死时,细胞肿胀,细胞膜被破坏,通透性改变。细胞器散落到细胞间质,需要巨噬细胞去清除,结果是该局部组织发炎。相比起细胞坏死,细胞凋亡是更常见的细胞死亡形式。 细胞凋亡受到抑凋亡因子和促凋亡因子的调控。.

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细胞膜

细胞膜,又称原生質膜(英語:cell membrane),为细胞結構中分隔细胞内、外不同介质和组成成份的界面。原生質膜普遍认为由磷脂質双层分子作为基本单位重复而成,即磷脂双分子层,其上镶嵌有各种类型的膜蛋白以及与膜蛋白结合的糖和糖脂。原生質膜是细胞与周围环境和细胞与细胞间进行物质交换和信息传递的重要通道。原生質膜通过其上的孔隙和跨膜蛋白的某些性质,达到有选择性的,可调控的物质运输作用。.

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翻译 (遗传学)

#重定向 翻譯 (生物學).

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真核生物

真核生物(学名:Eukaryota)是其细胞具有细胞核的单细胞生物和多细胞生物的总称,它包括所有动物、植物、真菌和其他具有由膜包裹着的复杂亚细胞结构的生物。 真核生物与原核生物的根本性区别是前者的细胞内含有细胞核,因此以真核来命名这一类细胞。许多真核细胞中还含有其它细胞器,如粒線體、叶绿体、高尔基体等。 由于具有细胞核,因此真核细胞的细胞分裂过程与没有细胞核的原核生物也大不相同。 真核生物在进化上是单源性的,都属于三域系统中的真核生物域,另外两个域为同属于原核生物的细菌和古菌。但由于真核生物与古菌在一些生化性质和基因相关性上具有一定相似性,因此有时也将这两者共同归于新壁總域演化支。 科學家相信,從基因證據來看,真核生物是細菌與古菌的基因融合體,它是某種古菌與細菌共生,異種結合的產物。.

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病原体

病原体,泛指对可以引致疾病的生物及非生物的一个总称。病原体包括了:细菌(病原菌)、真菌、朊毒體、線蟲、寄生蟲、其他的生物,以及非生物,例如:病毒、 重金屬、各種化學毒素、霾害、汙染等等。 他发现医院內由产科護士負責接生的貧窮產妇,她们的死亡率比由医生負責接生的產妇高上幾倍。他从他的观察中认定两者死亡率的差別,与环境的清洁有关连。.

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病毒

病毒(virus,中文舊稱“濾過性病毒”)是由一个核酸分子(DNA或RNA)与蛋白质构成的非细胞形态,靠寄生生活的介於生命体及非生命體之間的有機物種,它既不是生物亦不是非生物,目前不把它歸於五界(原核生物、原生生物、真菌、植物和動物)之中。它是由一个保护性外壳包裹的一段DNA或者RNA,藉由感染的機制,这些简单的有機体可以利用宿主的细胞系统进行自我复制,但无法独立生长和复制。病毒可以感染几乎所有具有细胞结构的生命体。第一个已知的病毒是烟草花叶病毒,由马丁乌斯·贝杰林克于1899年发现并命名,迄今已有超过5000种类型的病毒得到鉴定。研究病毒的科学称为病毒学,是微生物学的一个分支。 病毒由两到三个成份组成:病毒都含有遺傳物質(RNA或DNA,只由蛋白质组成的朊毒體并不属于病毒);所有的病毒也都有由蛋白质形成的衣壳,用来包裹和保护其中的遗传物质;此外,部分病毒在到达细胞表面时能够形成脂质包膜环绕在外。病毒的形态各异,从简单的螺旋形和正二十面體形到複合型结构。病毒颗粒大约是细菌大小的百分之一。Collier pp.

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甲硫氨酸

硫氨酸(Methionine,又稱蛋胺酸),在所有後生動物中它是一種必需氨基酸。與半胱氨酸一起,甲硫氨酸是兩個含硫蛋白原氨基酸之一。對人而言是唯一的含硫必需氨基酸,有L型及D型兩種,與生物體內各種含硫化合物(如:蛋白質)的代謝密切相關。是体内活性甲基和硫的主要来源。 DL-蛋氨酸可利用化學法生產。蛋氨酸是強肝解毒劑、促進發育劑,當缺乏甲硫氨酸時,會引起食慾減退。甲硫氨酸廣泛應用於營養補充與畜產飼料,由於甲硫氨酸容易被雞吸收而轉變為雞肉蛋白,在雞飼料中添加甲硫氨酸,可少耗飼料,並使雞肉生長健全。目前甲硫氨酸主要有四類:固體甲硫氨酸、液態羥基甲硫氨酸(MHA)、液體甲硫氨酸鈉和固體羥基甲硫氨酸鈣,其中固體甲硫氨酸的市場最大。但在美國甲硫氨酸市場,液態羥基甲硫氨酸(MHA)為第一大。 甲硫胺酸在人體中由mRNA上的起始密碼子(含氮鹼基序列AUG)經核糖體轉譯後生成。.

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白蛋白

白蛋白(Albumin,又称“清蛋白”)是属于球状蛋白的一种蛋白质,但并不是球蛋白。在人体内它最重要的作用是维持胶体渗透压。在奶和蛋裡也有白蛋白。人体内白蛋白的正常值为:新生儿28~44g/L,14岁后38~54g/L,成人35~50g/L,60岁后为34~48g/L。身体缺少白蛋白会导致浮肿。肝硬化病人的血浆白蛋白含量比正常人低。尿中白蛋白的含量的变化能反映肾脏的某些病变。.

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补体系统

補體系统在無指明情況下,本文中的「補體系統」指人體的補體系統(complement system)由一系列的蛋白質組成,屬先天免疫系統的一部分。補體系統透過一連串的酵素相互切割啟動,最終在目標微生物上形成類似孔洞的膜攻擊複合物(Membrane attack complex,MAC),使微生物破裂而死亡。補體成分能被抗原抗體複合物或者抗體激活,通過、調理、吞噬以及介導炎症反應來清除免疫複合物,表現出相應的生物學功能。 補體系統的出現遠遠早於特異性免疫的出現(早了600-700萬年),最早出現在後口無脊椎動物中。朱爾·博爾代在1890年發現了補體系統。 高等哺乳動物的補體系統有三條活化途徑:經典途徑、替代途徑以及凝集素途徑。在生物的演化過程中,替代途徑應是最早出現的;其次應該是凝集素途徑,而經典途徑應該出現得最晚。.

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胰岛素

胰島素()是一種蛋白質激素,由胰臟內的胰島β細胞分泌。胰島素參與調節碳水化合物和脂肪代謝,控制血糖平衡,可促使肝臟、骨骼肌將血液中的葡萄糖轉化為糖原。缺乏胰島素會導致血糖過高、糖尿病。因此胰島素可用於治療糖尿病。其分子量為5808道爾頓。 胰島素應用於臨床數十年,從抗原性較強的第一代動物胰島素到基因重組但餐前需要等待30分鐘的第二代人胰島素,再發展到現在可以很好模擬生理性人胰島素分泌模式的胰島素類似物。目前更好的模擬正常人體生理降糖模式的胰島素是第三代胰島素——胰島素類似物。.

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胰蛋白酶

胰蛋白酶(trypsin)是一種酶。 胰蛋白酶在小腸工作,它會將蛋白質水解為肽,進而分解為氨基酸。這是蛋白質能被人體吸收的必要過程。這種酶的作用原理和其他絲氨酸蛋白酶差不多。 胰蛋白酶的最佳pH值約為8,溫度約為37℃。 胰臟製造的是沒有活性的胰蛋白酶原。它分泌到小腸後,小腸內的肠肽酶會活化它,令它成為胰蛋白酶。已經變成胰蛋白酶的,能活化更多胰蛋白酶原,這種過程即自動催化,所以只需少量肠肽酶便能開始消化反應。這種過程能避免胰臟被活化的酶消化。.

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胱天蛋白酶

胱天蛋白酶(Caspases,也被称为半胱天冬酶)是一类半胱氨酸蛋白酶的统称。通常半胱天冬酶以酶原的形式合成,称为半胱天冬酶原(Procaspases)。在人类基因组中,这个蛋白质家族已知包含至少有12个成员 ,它们参与细胞凋亡、发育、坏死、炎症等许多重要的生理过程。其英文名称「Caspases」来自于半胱氨酸(cysteine)、天冬氨酸(aspartic acid),和蛋白酶(proteases)的字母缩写。 半胱天冬酶是一种少见的非常专一的蛋白酶,它们发挥功能时会特异性地进攻蛋白质中的半胱氨酸残基和切断天冬氨酸残基后面的肽键。半胱天冬酶家族的成员于1990年代其陆续被发现,之后对半胱天冬酶的研究持续成为热点,因为细胞凋亡的异常是造成肿瘤、阿兹海默病等严重病症的一个主因。 胱天蛋白酶缺乏症已经被确定为肿瘤发展的原因。肿瘤生长可以通过一系列因素的组合发生,包括细胞周期基因中的突变,其消除对细胞生长的限制,以及通过在异常生长的细胞中诱导细胞死亡而响应的凋亡蛋白如胱天蛋白酶的突变。相反,某些胱天蛋白酶如胱天蛋白酶-3的过度激活可导致过度的程序性细胞死亡。这在神经细胞神经退行性疾病的几种神经变性疾病中可见,如阿茲海默症(Alzheimer's disease)。.

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肽(peptide,來自希臘文的“消化”),即胜肽,又稱縮氨酸,是天然存在的小生物分子,介於胺基酸和蛋白質之間的物質。 由於胺基酸的分子最小,蛋白質最大,而它們則是氨基酸單體組成的短鏈,由肽(酰胺)鍵連接。當一個氨基酸的羧基基團與另一個氨基酸的氨基反應時,形成該共價化學鍵。肽由氨基酸組成的短鏈是精準的蛋白質片段,其分子只有纳米般大小,腸胃、血管及肌膚皆極容易吸收。二胜肽(簡稱二肽),就是由二個胺基酸組成的蛋白質片段,兩個或以上的胺基酸脫水縮合形成若干個肽鍵從而組成一個肽,多個肽進行多級折叠就組成一個蛋白質分子。蛋白質有時也稱為“多肽”。.

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肽类激素

肽类激素(Peptide Hormones)由氨基酸通过肽键连接而成,最小的肽类激素可由三个氨基酸组成,如促甲状腺激素释放激素(Thyrotropin Releasing Hormone,TRH)。多数肽类激素可由十几个,几十个或乃至上百及几百个氨基酸组成。肽类激素的主要分泌器官是下丘脑及脑垂体,在其他一些器官中,如胃肠道、脑组织、肺及心脏中也发现一些内源性肽类激素,多数处于研究阶段。.

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肽键

肽鍵(Peptide bond,)是一分子胺基酸的α-羧基(-COOH)和另一分子胺基酸的α-胺基(-NH2)脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-,為連結兩單體胺基酸之共價鍵,氨基酸借肽键联结成多肽链。由於共振而無法自由旋轉,具部分雙鍵特性。.

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自噬

自噬(Autophagy,或称自体吞噬)是一个涉及到细胞自身结构通过溶酶体机制而被分解的过程。这是一个受到紧密调控的步骤,此步骤是细胞生长、发育与稳态中的常规步骤,它帮助细胞产物在合成、降解以及接下来的循环中保持一个平衡状态。 命名为“自噬”(Autophagy)是由比利时化学家克里斯汀·德·迪夫在1963年發現的。当代的自噬研究是1990年代酵母的研究人员通过识别的自噬相关基因而被推动。其中之一人,日本科學家大隅良典因“對細胞自噬機制的發現”獲得2016年度的诺贝尔生理学或医学奖。.

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酶原

有些酶在刚分泌时时没有催化活性的,这种没有活性的前体物称为酶原。一般生物体会通过肽键的剪切改变酶的构象使酶的活性中心形成或暴露出来而使酶具有活性。酶原的生理意思使为了避免酶消化细胞自身。 Category:酶 Category:前体蛋白.

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蛋白質交互作用

蛋白質交互作用(Protein–protein interactions,縮寫:PPIs)是指兩種或以上的蛋白質結合的過程,通常旨在執行其生化功能。在細胞中,大量蛋白質元件組成分子機器,透過蛋白質交互作用執行細胞內多數重要的分子過程,如DNA複製。 蛋白質交互作用在絕大多數生化功能中扮演極重要的角色。例如,信號分子經由蛋白質交互作用,將細胞外部的信號傳入內部。這個過程稱為訊息傳遞,是許多生化功能的基礎,也與許多疾病有關,包括癌症。蛋白質亦可透過長時間的交互作用,形成部分的蛋白質複合體,負責攜帶另一個蛋白質,例如從細胞質至細胞核,或反之,如核孔核轉運蛋白的情形;或藉由短暫的交互作用修飾另一個蛋白質,例如負責將磷酸鹽轉移到目標蛋白上的蛋白激酶。蛋白質經修飾後也可能改變其蛋白質交互作用,例如有些SH2結構域的蛋白質只與其他被胺基酸酪胺酸磷酸化的蛋白質結合,布罗莫结构域則專門辨別乙醯離胺酸。 蛋白質交互作用廣泛參與了生物化學、量子化學、分子動力學、訊息傳遞等代謝或遺傳學/表觀遺傳學圖論。事實上,它是所有活體細胞中整個交互作用組學系統的核心。近來,蛋白質交互作用也被應用於奈米生物科技的研究領域。 蛋白質交互作用主宰了活體細胞內幾乎所有的生化反應。透過研究這些交互作用,人們可以更深入了解疾病,進而成為新治療方法的基礎。.

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蛋白質生物合成

蛋白質生物合成是指在生物細胞內製造新的蛋白質,它是通過蛋白酶解或細胞蛋白的損耗被平衡。翻译,蛋白質的核糖體組裝,是生物合成途徑的一個重要組成部分,隨著生成的信使RNA(mRNA),轉移RNA(tRNA的)氨酰化,合作翻譯轉運,並翻譯後修飾。蛋白質的生物合成在多個步驟有嚴格的调控,和已建立錯誤檢查機制。 順反子DNA被轉錄成RNA的各種中間體。最後的版本被用作在合成多肽鏈的模板。蛋白質通常會直接從基因通過翻譯的mRNA合成。 這個名詞曾經是指蛋白質的翻譯,但現時則是指一個多重的步驟,以轉錄開始及翻譯作結。 原核生物的蛋白質生物合成雖然與真核生物的很相似,但是它们有所不同。.

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蛋白质

蛋白质(protein,旧称“朊”)是大型生物分子,或高分子,它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列,相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸,在蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起,往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物,发挥某一特定功能。 与其他生物大分子(如多糖和核酸)一样,蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分,参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质,它们催化生物化学反应,尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外,还有许多结构性或机械性蛋白质,如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白,以及细胞骨架中的微管蛋白(参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形)。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时,蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质,这是因为动物自身无法合成所有氨基酸,动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸,动物就可以将它们用于自身的代谢。.

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蛋白酶

蛋白酶(protease)是生物體內的一類酶(酵素),它們能夠分解蛋白質。分解方法是打斷那些將氨基酸連結成多肽鏈的肽鍵。 抑制蛋白酶活性的小分子化合物被称蛋白酶抑制剂。许多病毒蛋白酶的抑制剂是很有效的抗病毒药。.

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蛋白酶体

蛋白酶体(Proteasomes)是一种巨型筒状蛋白质复合物,主要作用是通过打断肽键来实现降解细胞不需要的或受到损伤的蛋白质。 目前所有已知的真核生物和古菌皆有蛋白酶體,在一些原核生物中也存在。在真核生物中,它位于细胞核和细胞质中。能够发挥这一作用的酶被称为蛋白酶。蛋白酶体是细胞用来调控特定蛋白质的浓度和除去错误折叠蛋白质的主要机制。经过蛋白酶体的降解,蛋白质被切割为约7-8个氨基酸长的肽段;这些肽段可以被进一步降解为单个氨基酸分子,然后被用于合成新的蛋白质Lodish, H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J. (2004).

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週期素

週期素(Cyclin)是一個藉由周期蛋白依赖性激酶調節細胞週期的蛋白質家族。.

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MRNA

#重定向 信使核糖核酸.

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N-甲酰甲硫氨酸

N-甲酰甲硫氨酸(N-Formylmethionine,简写为fMet)是一种存在于细菌及相关的真核生物细胞器中的蛋白氨基酸。它是氨基酸甲硫氨酸的衍生物,其中一个甲酸基被加到原甲硫氨酸的氨基上。他专门用于蛋白质合成的起始阶段,之后它可被移除。 N-甲酰甲硫氨酸在细菌、线粒体和叶绿体的蛋白质生物合成中起到至关重要的角色。但它并不用于真核生物胞质溶胶中的蛋白质生物合成,真核细胞的细胞溶质中只有核基因被翻译。它亦不被用于古菌中。在人体中,N-甲酰甲硫氨酸会被免疫系统识别为外源性物质并刺激机体对抗潜在感染。.

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N-末端

#重定向 N端.

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氨基酸

胺基酸是生物學上重要的有機化合物,它是由胺基(-NH2)和羧基(-COOH)的官能團組成的,以及一個側鏈连到每一個胺基酸。胺基酸是構成蛋白質的基本單位。賦予蛋白質特定的分子結構形態,使他的分子具有生化活性。蛋白質是生物体內重要的活性分子,包括催化新陳代謝的酶(又称“酵素”)。 不同的胺基酸脱水缩合形成肽(蛋白質的原始片段),是蛋白質生成的前.

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泛素

泛素(ubiquitin)是一种存在于大多数真核细胞中的小蛋白。它的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质,使其水解。当附有泛素的蛋白质移动到桶状的蛋白酶的时候,蛋白酶就会将该蛋白质水解。泛素也可以标记跨膜蛋白,如受体,将其从细胞膜上除去。 1974年,G.格鲁斯坦第一次从小牛胸腺中提取8.5kd的多肽(胸腺生成素),后来在哺乳类的组织、鱼类、昆虫等均有发现。 泛素由76个氨基酸组成,分子量大约8500道尔顿。它在真核生物中具有高度保守性,人类和酵母的泛素有96%的相似性。 人类基因组约有1万9千个编码基因,蛋白转录后经剪接、修饰,可达几十万种,包括细胞的结构蛋白、激素、酶、转录因子等,有序的调节生命活动。蛋白酶降解,如胰蛋白酶将小肠内的食物蛋白消化成小肽、氨基酸,被小肠吸收;细胞内吞作用将外来蛋白吞入细胞,在食物泡内被溶酶体的消化酶吸收,不耗能量。.

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消化酶

消化酶(digestive enzymes)是将聚合的高分子降解为他们的构建单元的酶类,以促进他们被身体吸收。消化酶类可在动物(及人)的消化管内找到,在那里帮助食物的消化,他们也存在于细胞中,特别是在其溶酶体中发挥作用,以维护细胞中的残留物。消化酶类多种多样,他们存在于:由唾腺分泌的唾液之中、由胃内壁细胞分泌的胃液之中、由胰腺外分泌细胞分泌的胰液之中以及在肠(大与小)胃分泌物之中。.

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溶酶体

溶酶体(lysosome),又稱--,存在於細胞(多存在于动物细胞中,植物细胞内不常见)中,是單層膜的囊狀胞器,內部含有數十種從高基氏體送來的水解酶,這些酶在弱酸性環境之下(通常為PH值5.0)能有效分解生命所需的有機物質。.

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激素原

素原(Prohormone)是指激素的合成代谢过程中,无活性的代谢中间产物(前体)的统称。如胰岛素原是胰岛素的无活性前体。日常中所说的“激素原”是指在运动界(通常是健美)中使用的用于增加合成代謝類固醇在体内中的含量而增加训练表现力的某些药物。.

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激酶

在生物化学裡,激酶是一类从高能供体分子(如ATP)转移磷酸基团到特定靶分子(受質)的酶;这一过程谓之磷酸化。 一般而言,磷酸化的目的是“激活”或“能化”受質,增大它的能量,以使其可参加随后的自由能负变化的反应。所有的激酶都需要存在一个二价金属离子(如Mg2+或Mn2+),该离子起稳定供体分子高能键的作用,且为磷酸化的发生提供可能性。.

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有丝分裂

#重定向 有絲分裂.

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