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25 关系: 精氨酸，組氨酸，甲基化，盐酸，迷走神经，胰凝乳蛋白酶，胰蛋白酶，胃，胃酸，胃泌素，赖氨酸，肽，自催化反应，酶，酶原，蛋白質一級結構，蛋白质折叠，蛋白酶，Gastric chief cell，PH值，氨基酸，泰奥多尔·施旺，消化系统，激素，摄氏温标。
精氨酸
精氨酸（Arginine）是一種α-胺基酸，亦是20種普遍的自然胺基酸之一。在分子遺傳學上，信使核糖核酸的結構，CGU，CGC，CGA，CGG，AGA和AGG。是在蛋白質合成時核苷酸鹼基或遺傳密碼子代碼為精氨酸的三元組。在哺乳動物生活中，精氨酸被分類為半必要或條件性必要的胺基酸(非必需胺基酸)，身體能自行產生，但在壓力或疾病的時候，可能需要更多。也視乎生物的發育階段及健康狀況而定。早產兒體內不能合成精氨酸，使得補充他們營養中的精氨酸變得非常重要。於1886年精氨酸是首先由瑞士化學家恩斯特·舒爾茨從扁豆苗萃取物中分離出來。.
組氨酸
组氨酸（Histidine，, C6H9N3O2）簡寫為His或H，α氨基酸結合咪唑官能團。是存在于蛋白质之中最普遍的23种氨基酸之一。初以為只針對嬰幼兒是必需的，較長期的研究表明，它也是成年人必不可少的必需氨基酸。等电点为7.59，是碱性氨基酸，生理条件下带正电荷。他的合成密碼子為 CAU 及 CAC。组氨酸在1896年由德国醫師艾布瑞契·科塞尔(Albrecht Kossel)首次分离出来。.
甲基化
基化（methylation）指向底物引入甲基的过程，一般是以甲基取代氢原子。 在生物系统内，甲基化是经酶催化的，这种甲基化涉及重金属修饰、基因表达的调控、蛋白质功能的调节以及核糖核酸（RNA）加工。重金属修饰可以在生物系统外发生。组织样本的化学甲基化也是组织染色的方法之一。.
盐酸
酸，學名氢氯酸（hydrochloric acid），是氯化氢（化学式：HCl）的水溶液，属于一元无机强酸，工业用途广泛。盐酸为无色透明液体，有强烈的刺鼻味，具有较高的腐蚀性。浓盐酸（质量百分濃度约为37%）具有极强的挥发性，因此盛有浓盐酸的容器打开后氯化氢气体会挥发，与空气中的水蒸气结合产生盐酸小液滴，使瓶口上方出现酸雾。盐酸是胃酸的主要成分，它能够促进食物消化、抵御微生物感染。 16世纪，利巴菲乌斯正式记载了纯净盐酸的制备方法：将浓硫酸与食盐混合加热。之后格劳勃、普利斯特里、戴维等化学家也在他们的研究中使用了盐酸。 工业革命期间，盐酸开始大量生产。化学工业中，盐酸有许多重要应用，对产品的质量起决定性作用。盐酸可用于酸洗钢材，也是大规模制备许多无机、有机化合物所需的化学试剂，例如聚氯乙烯的前体氯乙烯。盐酸还有许多小规模的用途，比如用于家务清洁、生产明胶及其他食品添加剂、除水垢试剂、皮革加工。全球每年生产约两千万吨的盐酸。.
迷走神经
迷走神经（vagus nerve）是腦神經，故亦稱第十對腦神經（tenth cranial nerve）， 编号X。 迷走神经属混合性神经，是人的脑神經中最长和分布范围最广的一組神經，含有感觉、运动和副交感神经纤维。 迷走神经出延髓，从颅顶穿出后，沿着食道两旁，纵贯颈部和胸腔，經位於橫膈上T10高度的食道裂孔入腹部；支配呼吸系统、消化系统的绝大部分和心脏等器官的感觉、运动和腺体的分泌；因此迷走神经损伤會引起循环、呼吸、消化等功能失调。.
胰凝乳蛋白酶
胰凝乳蛋白酶（Chymotrypsin，bovine γ，，），也叫糜蛋白酶。胰凝乳蛋白酶是一種能够分解蛋白质的消化性酶，活性基团为丝氨酸，故属于丝氨酸蛋白酶。胰凝乳蛋白酶在酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸（都是芳香族胺基酸）的羧基處切断肽键，从而裂解蛋白质。如果反应有足夠的時間，胰凝乳蛋白酶也可以水解是以亮氨酸為主的羧基端肽键。.
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胰蛋白酶
胰蛋白酶（trypsin）是一種酶。 胰蛋白酶在小腸工作，它會將蛋白質水解為肽，進而分解為氨基酸。這是蛋白質能被人體吸收的必要過程。這種酶的作用原理和其他絲氨酸蛋白酶差不多。 胰蛋白酶的最佳pH值約為8，溫度約為37℃。 胰臟製造的是沒有活性的胰蛋白酶原。它分泌到小腸後，小腸內的肠肽酶會活化它，令它成為胰蛋白酶。已經變成胰蛋白酶的，能活化更多胰蛋白酶原，這種過程即自動催化，所以只需少量肠肽酶便能開始消化反應。這種過程能避免胰臟被活化的酶消化。.
胃
胃是人和脊椎动物消化系統的一部分，是贮藏和消化食物的器官。 胃上接食道，下接十二指腸。位置大约位于人体的左上腹，肋骨以下。胃主要將大塊食物研磨成小塊，將食物中的大分子降解成較小的分子，以便進一步吸收。.
胃酸
胃酸（gastric acid、gastric juice、stomach acid）是胃中的一种主要分泌物，為一種消化液，形成於胃用來消化食物。其pH值為1.5〜3.5，由鹽酸（HCl）（0.2％～0.5％的盐酸）和大量的氯化鉀（KCl）、氯化鈉（NaCl）所組成。酸起着蛋白質消化的關鍵作用，通過激活消化酶，並使得攝入的蛋白質瓦解，以便消化酶分解氨基酸長鏈。部分病人會因胃食道逆流而常產生咳嗽症狀。.
胃泌素
胃泌素（拉丁语：Gastrin）是胃部分泌的一種胜肽荷爾蒙，主要功能為刺激胃壁細胞分泌胃酸，以利消化酵素胃蛋白酶活化，並進行分解蛋白質作用。其分泌的位置為幽門竇的、十二指腸，以及胰臟。 胃泌素可與結合，刺激ECL細胞釋放組織胺，並使胃壁細胞膜上的K+/H+ATP酶幫浦數量增加。.
赖氨酸
#重定向 離胺酸.
肽
肽（peptide，來自希臘文的“消化”），即胜肽，又稱縮氨酸，是天然存在的小生物分子，介於胺基酸和蛋白質之間的物質。 由於胺基酸的分子最小，蛋白質最大，而它們則是氨基酸單體組成的短鏈，由肽（酰胺）鍵連接。當一個氨基酸的羧基基團與另一個氨基酸的氨基反應時，形成該共價化學鍵。肽由氨基酸組成的短鏈是精準的蛋白質片段，其分子只有纳米般大小，腸胃、血管及肌膚皆極容易吸收。二胜肽（簡稱二肽），就是由二個胺基酸組成的蛋白質片段，兩個或以上的胺基酸脫水縮合形成若干個肽鍵從而組成一個肽，多個肽進行多級折叠就組成一個蛋白質分子。蛋白質有時也稱為“多肽”。.
自催化反应
自催化是指一個化學反應所生成之產物為該反應之催化劑。 若一組化學反應中一部分反應的產物足以催化其他反應，使得整組化學反應可自我供應能量和『食物分子』，則此組反應可稱作集體自催化（collectively autocatalytic）（參見:en:autocatalytic set）.
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酶
酶（Enzyme（ ））是一类大分子生物催化劑。酶能加快化學反應的速度（即具有催化作用）。由酶催化的反應中，反應物稱爲底物，生成的物質稱爲產物。幾乎所有細胞內的代謝過程都離不開酶。酶能大大加快這些過程中各化學反應進行的速率，使代謝產生的物質和能量能滿足生物體的需求。細胞中酶的類型對可在該細胞中發生的代謝途徑的類型起決定作用。對酶進行研究的學科稱爲「酶學」（enzymology）。 目前已知酶可以催化超過5000種生化反應。大部分酶是蛋白質，有少部分酶是具有催化活性的RNA分子，这些酶被称为核酶。酶的特異性是由其獨特的三級結構決定的。 和所有的催化劑一樣，酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講，酶和其它所有催化劑一樣，反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡，這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於，它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性，酶激活劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出適宜的溫度和pH值後，酶的活性會顯著下降。 酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。例如，药厂用特定的合成酶来合成抗生素；洗衣粉中添加酶能加速附着在衣物上的蛋白质、淀粉或脂肪漬的分解；嫩肉粉中加入木瓜蛋白酶能將蛋白質分解爲稍小的分子，使肉的口感更嫩滑。.
酶原
有些酶在刚分泌时时没有催化活性的，这种没有活性的前体物称为酶原。一般生物体会通过肽键的剪切改变酶的构象使酶的活性中心形成或暴露出来而使酶具有活性。酶原的生理意思使为了避免酶消化细胞自身。 Category:酶 Category:前体蛋白.
蛋白質一級結構
蛋白质一级结构（Protein primary structure）是肽或蛋白质中氨基酸的线性序列。按照惯例，蛋白质的一级结构被报道从氨基末端（N）端到羧基末端（C）端。蛋白质生物合成最通常由细胞中的核糖体进行。肽也可以在实验室中合成。蛋白质一级结构可以被直接测序，或从DNA序列推断。 在生物化學裡，生物分子的一級結構是其分子組成和分子間化學鍵結的精確模樣。對於一典型的無分支、無交叉的生物聚合物（如DNA、RNA或典型的細胞內蛋白質等分子），其第一結構等同於描述其單體單位的序列，即如DNA序列和肽序列。「一級結構」這一名詞在Linderstrom-Lang於1951年的Lane Medical Lectures上首次被提到。一級結構和一級序列有一點相似，即使在二級或三級結構中並沒有平行的概念。.
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蛋白质折叠
蛋白质折叠（Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的过程。通过这一物理过程，蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时，蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 蛋白質的基本單位為胺基酸，而蛋白質的一級結構指的就是其胺基酸序列，蛋白質會由所含胺基酸残基的親水性、疏水性、帶正電、帶負電……等等特性通过残基间的相互作用而摺疊成一立體的三级結構。 根据克里斯琴·B·安芬森（1972年的諾貝爾化學獎得主）的研究，蛋白質可由加熱或置於某些化學環境而变性，三级结构解体；而當環境回復到原本的狀態時，蛋白質可於不到一秒的時間折疊至原先的立體結構，不論試驗幾次，蛋白質都僅此一種立體結構，於是Anfinsen提出一個結論：蛋白质分子的一级结构决定其立體结构。 安芬森的研究结果非常重要，因為蛋白質的功能取決於其立體結構，而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的胺基酸序列，既蛋白質的一級結構；如果從蛋白質的一級結構就能知道立體結構，那麼即可直接從基因推测其编码蛋白质所對應的生物学功能。虽然蛋白質可在短時間中從一級結構摺疊至立體結構，研究者卻無法在短時間中從胺基酸序列計算出蛋白质結構，甚至无法得到准确的三维结构。因此，研究蛋白质折叠的过程，可以说是破译“第二遗传密码”——折叠密码（folding code）的过程。 目前蛋白质的再折叠依然遵从先使用胍或脲变性，然后逐渐降低胍或者脲的浓度，也就是逐渐降低对蛋白质天然“回缩”能力的干扰。使其自然回到天然的最低能量状态。只是这个过程无法很好的控制肽链与肽链之间和肽链内部形成错误折叠的干扰。.
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蛋白酶
蛋白酶（protease）是生物體內的一類酶（酵素），它們能夠分解蛋白質。分解方法是打斷那些將氨基酸連結成多肽鏈的肽鍵。 抑制蛋白酶活性的小分子化合物被称蛋白酶抑制剂。许多病毒蛋白酶的抑制剂是很有效的抗病毒药。.
Gastric chief cell
#重定向 胃主細胞.
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PH值
pH，亦称pH值、氢离子浓度指数、酸鹼值，是溶液中氢离子活度的一种标度，也就是通常意义上溶液酸碱程度的衡量标准。这个概念是1909年由丹麦生物化学家瑟倫·索倫森（Søren Peder Lauritz Sørensen）提出的。「pH」中的「H」代表氫離子（H+），而「p」的來源則有幾種說法。第一種稱p代表德语「Potenz」，意思是力度、強度；第二種稱pH代表拉丁文「pondus hydrogenii」，即「氫的量」；第三種認為p只是索倫森随意选定的符号，因为他也用了q。现今的化学界把p加在无量纲量前面表示该量的负对数。 通常情况下（25℃、298K左右），当pH小于7的时候，溶液呈酸性，当pH大于7的时候，溶液呈碱性，当pH等于7的时候，溶液为中性。 pH允许小于0，如鹽酸（10 mol/L）的pH为−1。同样，pH也允许大于14，如氫氧化鈉（10 mol/L）的pH为15。.
氨基酸
胺基酸是生物學上重要的有機化合物，它是由胺基（-NH2）和羧基（-COOH）的官能團組成的，以及一個側鏈连到每一個胺基酸。胺基酸是構成蛋白質的基本單位。賦予蛋白質特定的分子結構形態，使他的分子具有生化活性。蛋白質是生物体內重要的活性分子，包括催化新陳代謝的酶（又称“酵素”）。 不同的胺基酸脱水缩合形成肽（蛋白質的原始片段），是蛋白質生成的前.
泰奥多尔·施旺
泰奥多尔·施旺（Theodor Schwann，），德国动物学家。他在生物领域贡献巨大，包括发展了细胞学说，施旺细胞的发现和对胃蛋白酶的发现与研究。 更進一步發現動物細胞內也有細胞核的存在，核外為透明的流動物質，與核之間有一層薄膜隔開，但沒有像植物細胞顯著的細胞壁構造。.
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消化系统
消化系统（digestive system）是多細胞生物用以進食、消化食物、獲取能量和營養、排遺剩餘废物的一组器官，其主要功能為攝食、消化、吸收、同化和排遺。其中有關排遺的部分，也可歸類到的一部分。.
激素
素（英語：hormone）也音譯作荷尔蒙或賀爾蒙，在希腊文原意为“興奋活动”。激素是指体内的某一细胞、腺体或者器官所产生的可以影响机体内其他细胞活动的化学物质。仅需很小剂量的激素便可以改变细胞的新陈代谢。可以说激素是一种从一个细胞传递到另一个细胞的化学信使。 所有的多细胞生物都会产生激素，植物产生的激素也被称为植物激素。动物产生的激素通常通过血液运输到体内指定位置，细胞通过其特殊的接受某种激素的受体来对激素进行反应。激素分子与受体蛋白结合后，打开了信号通路进行信号转导，并最终使细胞做出特异性反应。 内分泌系统分泌的激素分子通常都会直接被释放进入血液中，主要是进入有孔毛细血管。可以进行旁分泌信号传送的激素分子可以通过组织间隙渗透进入邻近的靶组织中。 此外还有许多自然或者人工合成的外生化合物对人类和其他动物也有类似激素的效果。他们也会像内源产生的激素一样，对体内自然激素的合成、分泌、运输、结合、功效或消除产生干扰，并进而影响人体稳态、生殖、发展或者是行为。.
摄氏温标
摄氏温标是世界上普遍使用的温标，符号为°C，属于公制单位。 摄氏温标的规定是：在标准大气压，纯水的凝固点（即固液共存的温度）為0°C，水的沸點為100°C，中間劃分為100等份，每等份為1°C。.
