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11 关系: 多糖，二面角，甘氨酸，DNA夾，范德华半径，肽键，脯氨酸，蛋白質資料庫，蛋白质结构，氨基酸，晶体学。
多糖
多醣（Polysaccharide）由多個單醣分子脫水聚合，以糖苷键连接而成，可形成直鏈或者有分支的長鏈，水解后得到相应的單醣和寡糖。例如用来储存能量的淀粉和糖原，以及用来组成生物结构的纤维素和甲壳素。 多糖常常由略带修饰的重复单元构成。由于结构不同，多糖高分子和构成它的单糖分子性质迥异，可能无定形，甚至不溶于水。 自然界中存在的糖类（如葡萄糖、果糖和甘油醛）一般为单糖，通式为(CH2O)n，其中 n\ge 3。与此相对，多糖的通式为为CxH2O)y，其中x通常在200到2500之间。鉴于多糖通常由六碳糖构成，多糖的通式也可写作(C6H10O5)n，其中 40\le n\le 3000，不过多糖和寡糖的分界见仁见智。 多糖是一种重要的生物高分子，在生物中有储存能量和组成结构的作用。淀粉（包括直链淀粉和支链淀粉）是葡萄糖的聚合物，在植物中用来储存能量。动物将能量储存在糖原（也叫动物淀粉）中。糖原也是由葡萄糖聚合而成，但分子中支链更多。动物更活跃，所以利用的是代谢更快的糖原。 纤维素和甲壳素是两种组成生物结构的多糖。纤维素构成植物的细胞壁，可谓地球上数量最多的有机分子。纤维素应用广泛，不仅在造纸业和纺织业中举足轻重，而且是生产人造丝、醋酸纤维素、赛璐珞、硝化纤维等的原料。甲壳素结构和纤维素类似，但支链中含有氮，所以强度更高。其存在于节肢动物的外骨骼和真菌的细胞壁中。甲壳素也有很多作用，比如可用作手术缝合线。.
二面角
二面角指两个半平面所夹的空间部分，而两个半平面所交的直线称为二面角的棱。.
甘氨酸
氨酸（glycine，简写为Gly或G），即胺基乙酸，是20个蛋白氨基酸中分子量最小的一个。它是白色或浅黄色晶体，易溶于水，有甜味。甘氨酸的侧键是一个氢原子。甘氨酸的α碳连接两个氢原子，故不是旋光异构体。由于甘氨酸的侧键非常小，它可以占据其它氨基酸无法占据的空间，比如作为胶原螺旋内的氨基酸。 在一些蛋白质中（比如细胞色素、肌红蛋白和血红蛋白）它随着进化的演变变化相当小，因为假如一个比较大的氨基酸取代它的话整个蛋白质的结构就会变化。 大多数蛋白质只含少量甘氨酸，膠原蛋白是一个重要的例外，它含三分之一的甘氨酸。.
DNA夾
DNA夾（DNA clamp，又称滑动压板、滑行夹）是一種蛋白質的三級結構，為DNA複製過程中的持續性-啟動因子（processivity-promoting factor），是DNA聚合酶III全酶的必要組成，可避免酵素與DNA模板分離，並增加DNA合成速率。.
范德华半径
--半径，在晶体中，相鄰的兩原子沒有鍵結，而是以分子间-zh-hans:范德华;zh-hk:范德華;zh-tw:凡得瓦;-力互相吸引，加上原子間本身的排斥力交互作用，其核間最適距離可用來指定該元素半徑，如氖之相鄰兩原子核间平均距離為320pm，其值的一半160pm即為--半徑。.
肽键
肽鍵（Peptide bond，）是一分子胺基酸的α－羧基(-COOH)和另一分子胺基酸的α－胺基(-NH2)脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-，為連結兩單體胺基酸之共價鍵，氨基酸借肽键联结成多肽链。由於共振而無法自由旋轉，具部分雙鍵特性。.
脯氨酸
脯氨酸（Proline，縮寫為Pro 或P ）是一個α-氨基酸，20個DNA編碼的其中之一。其對應密碼子為CCU，CCC，CCA和CCG。 脯氨酸不是一種必需氨基酸，人體可以自行合成。在20個蛋白質形成氨基酸中，其最特別之處在於胺氮被綁定到並非一個而是兩個烷基基團，因此使它具有仲氨，L型較常具有S立體化學。.
蛋白質資料庫
蛋白質資料庫（Protein Data Bank，简称PDB）是一個專門收錄蛋白質及核酸的三維結構資料的数据庫。由Worldwide Protein Data Bank监管。PDB可以经由网络免费访问，是结构生物学研究中的重要资源。为了确保PDB资料的完备与权威，各个主要的科学杂志、基金组织会要求科学家将自己的研究成果提交给PDB。在PDB的基础上，还发展出来若干依据不同原则对PDB结构数据进行分类的数据库，例如GO将PDB中的数据按基因进行了分类。這些資料和數據一般是世界各地的结构生物学家經由X射線晶體學或NMR光譜學實驗所得，並釋放到公有領域供公众免費使用。.
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蛋白质结构
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。.
氨基酸
胺基酸是生物學上重要的有機化合物，它是由胺基（-NH2）和羧基（-COOH）的官能團組成的，以及一個側鏈连到每一個胺基酸。胺基酸是構成蛋白質的基本單位。賦予蛋白質特定的分子結構形態，使他的分子具有生化活性。蛋白質是生物体內重要的活性分子，包括催化新陳代謝的酶（又称“酵素”）。 不同的胺基酸脱水缩合形成肽（蛋白質的原始片段），是蛋白質生成的前.
晶体学
晶体学，又称结晶学，是一门以确定固体中原子（或离子）排列方式为目的的实验科学。“晶体学”（crystallography）一词原先仅指对各种晶体性质的研究，但随着人们对物质在微观尺度上认识的加深，其词义已大大扩充。 在X射线衍射晶体学提出之前（介绍见下文），人们对晶体的研究主要集中于晶体的点阵几何上，包括测量各晶面相对于理论参考坐标系（晶体坐标轴）的夹角，以及建立晶体点阵的对称关系等等。夹角的测量用测角仪完成。每个晶面在三维空间中的位置用它们在一个立体球面坐标“网”上的投影点（一般称为投影“极”）表示。坐标网的又根据不同取法分为Wolff网和Lambert网。将一个晶体的各个晶面对应的极点在坐标网上画出，并标出晶面相应的密勒指数，最终便可确定晶体的对称性关系。 现代晶体学研究主要通过分析晶体对各种电磁波束或粒子束的衍射图像来进行。辐射源除了最常用的X射线外，还包括电子束和中子束（根据德布罗意理论，这些基本粒子都具有波动性，参见条目波粒二象性），可以表现出和光波类似的性质）。晶体学家直接用辐射源的名字命名各种标定方法，如X射线衍射（常用英文缩写XRD），中子衍射和电子衍射。 以上三种辐射源与晶体学试样的作用方式有很大区别：X射线主要被原子（或离子）的最外层价电子所散射；电子由于带负电，会与包括原子核和核外电子在内的整个空间电荷分布场发生相互作用；中子不带电且质量较大，主要在与原子核发生碰撞时（碰撞的概率非常低）受到来自原子核的作用力；与此同时，由于中子自身的自旋磁矩不为零，它还会与原子（或离子）磁场相互作用。这三种不同的作用方式适应晶体学中不同方面的研究。.
