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13 关系: 埃格斯特朗，丙氨酸，二級結構，纳米，甘氨酸，電荷，蛋白质，蛋白质结构，抗体，氢键，氨基酸，氮，手风琴。
埃格斯特朗
埃格斯特朗（Ångström, 简称埃，符号Å）是一个长度计量单位。它不是国际制单位，但是可与国际制单位进行换算，即1 Å.
丙氨酸
丙氨酸是一種氨基酸，原文為alanine，常簡寫為ala，在氨基酸序列中可簡寫為A。於1879年首度被分離出來。 鳥類和哺乳類可經由食物中的糖分解所得的丙酮酸合成得到丙氨酸，因此對這些動物來說，丙氨酸為非必需氨基酸。但人體必需的氨基酸之一.
二級結構
蛋白質二級結構（Protein secondary structure）在生物化學及結構生物學中，是指一個生物大分子，如蛋白質及核酸（DNA或RNA），局部區段的三維通式。然而它並不描述任何特定的原子位置（在三級結構中描述）。 二級結構是由生物大分子在原子分辨率結構中所观察到的氫鍵來定義的。蛋白質的二級結構通常是以主鏈中氨基之間的氫鍵模式來定義〈与主链－侧链间以及侧链－侧链间的氢键无关〉，亦即DSSP的定義。而核酸的二級結構是以鹼基之間的氫鍵來定義。 在二级结构中，特定的氫鍵模式往往伴随着其他一些結構特徵；但如果只考虑这些结构特征而忽略氢键本身，则会导致所定義的二級結構不准确。例如，蛋白質的螺旋中的残基都分布在拉氏图（以主鏈二面角为坐标）的特定區域，因此二面角位于这一区域的残基都會被认为参与形成「螺旋」，而不論它是否真正的存在对应氫鍵。其他稍微不准确的定義多是應用曲線微分幾何的觀念，如曲率及扭量。也有一些結構生物學家以肉眼观察通过软件显示的蛋白质结构來決定其二級結構。 對生物大分子的二級結構含量可以以光譜來初步估計。對於蛋白質，最常用的方法是圓二色性(Circular dichroism), （利用長紫外線，波長范围170-250nm）。在获得的光谱吸收曲线上，α螺旋結構会在208nm及222nm两处同时出现极小值，而204nm和207nm处出现单个极小值則分別表示存在无规卷曲和β折疊結構。另一個較常用的方法是紅外光譜，它可以偵測因氫鍵所造成胺基的震盪。而光譜中，测定二級結構最準確的方法是利用核磁共振光谱所纪录的化學位移，由于仪器和样品制备上的原因，这一方法较为少用。.
纳米
纳米（符號 nm，nanometre、nanometer，字首 nano 在希臘文中的原意是「侏儒」的意思），是一个長度單位，指1米的十億分之一（10-9m）。 有時候也會見到埃米（符號 Å）這個單位，為10-10m。 1納米（nm）.
甘氨酸
氨酸（glycine，简写为Gly或G），即胺基乙酸，是20个蛋白氨基酸中分子量最小的一个。它是白色或浅黄色晶体，易溶于水，有甜味。甘氨酸的侧键是一个氢原子。甘氨酸的α碳连接两个氢原子，故不是旋光异构体。由于甘氨酸的侧键非常小，它可以占据其它氨基酸无法占据的空间，比如作为胶原螺旋内的氨基酸。 在一些蛋白质中（比如细胞色素、肌红蛋白和血红蛋白）它随着进化的演变变化相当小，因为假如一个比较大的氨基酸取代它的话整个蛋白质的结构就会变化。 大多数蛋白质只含少量甘氨酸，膠原蛋白是一个重要的例外，它含三分之一的甘氨酸。.
電荷
在電磁學裡，電荷（electric charge）是物質的一種物理性質。稱帶有電荷的物質為「帶電物質」。兩個帶電物質之間會互相施加作用力於對方，也會感受到對方施加的作用力，所涉及的作用力遵守庫侖定律。电荷分为两种，「正电荷」与「负电荷」。带有正电荷的物质称为「带正电」；带有负电荷的物质称为「带负电」。假若两个物质都带有正电或都带有负电，则称这两个物质「同电性」，否则称这两个物质「异电性」。两个同电性物质会相互感受到对方施加的排斥力；两个异电性物质会相互感受到对方施加的吸引力。 电荷是许多次原子粒子所拥有的一种基本守恒性质。称带有电荷的粒子为「带电粒子」。电荷决定了带电粒子在电磁方面的物理行为。静止的带电粒子会产生电场，移动中的带电粒子会产生电磁场，带电粒子也会被电磁场所影响。一个带电粒子与电磁场之间的相互作用称为电磁力或电磁交互作用。这是四种基本交互作用中的一种。.
蛋白质
蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.
蛋白质结构
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。.
抗体
抗體，又稱免疫球蛋白（immunoglobulin，簡稱Ig），是一种主要由浆细胞分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等病原体的大型Y形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面。抗体能通过其可变区唯一识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。蛋白上Y形的其中两个分叉顶端都有一被称为互补位（抗原結合位）的锁状结构，该结构仅针对一种特定的抗原表位。这就像一把钥匙只能开一把锁一般，使得一种抗体仅能和其中一种抗原相结合。 抗体和抗原的结合完全依靠非共价键的相互作用，这些非共价键的相互作用包括氢键、范德华力、电荷作用和疏水作用。这些相互作用可以发生在侧链或者多肽主干之间。正因这种特异性的结合机制，抗体可以“标记”外来微生物以及受感染的细胞，以诱导其他免疫机制对其进行攻击，又或直接中和其目标，例如通过与入侵和生存至关重要的部分相结合而阻断微生物的感染能力等，就像通緝犯上了手銬和腳鐐一樣。针对不同的抗原，抗体的结合可能阻断致病的生化过程，或者召唤巨噬细胞消灭外来物质。而抗体能够与免疫系统的其它部分交互的能力，是通过其Fc区底部所保留的一个糖基化座实现的 。体液免疫系统的主要功能便是制造抗体。抗体也可以与血清中的补体一起直接破壞外来目标。 抗體主要由一種B细胞所分化出来的叫做漿細胞的淋巴細胞所製造。抗体有两种物理形态，一种是从细胞分泌到血浆中的可溶解物形态，另一种是依附于B细胞表面的膜结合形态。抗体与细胞膜结合后所形成的复合体又被称为B细胞感受器（B Cell Receptor，BCR），这种复合体只存在于B细胞的细胞膜表面，是激活B细胞以及后续分化的重要结构。B细胞分化后成为生产抗体的工厂的浆细胞，或者长期存活于体内以便未来能迅速抵抗相同入侵物的记忆B细胞。在大多数情况下，与B细胞进行互动的辅助型T细胞对于B细胞的完全活化是至关重要的，因为辅助型T细胞负责识别抗原，并促使B细胞能分化出能与该抗原相结合的抗体的浆细胞和记忆型B细胞。而可溶性抗体则被释放到血液等体液当中（包括各种分泌物），持续抵抗正在入侵的外来微生物。 抗体是免疫球蛋白超家族中的一种醣蛋白 。它们是血浆中丙种球蛋白的主要构成成分。抗体通常由一些基础单元组成，每一个抗体包括：两个長（大）的重链，以及两个短（小）的轻链。而輕鏈和重鏈之間以雙硫鍵連接。輕鏈和重鏈又分為可變區和恆定區，而不同类型的重链恆定區，将会导致抗体种型的不同。在哺乳类动物身上已知的不同种型的抗体有五种，它们分别扮演不同的角色，并引导免疫系统对所遇到的不同类型外来入侵物产生正确的免疫反應。 尽管所有的抗体大体上都很相似，然而在蛋白质Y形分叉的两个顶端有一小部分可以发生非常丰富的变化。这一高变区上的细微变化可达百万种以上，该位置就是抗原结合位。每一种特定的变化，可以使该抗体和某一个特定的抗原结合。这种极丰富的变化能力，使得免疫系统可以应对同样非常多变的各种抗原。之所以能产生如此丰富多样的抗体，是因为编码抗体基因中，编码抗原结合位（即互补位）的部分可以随机组合及突变。此外，在免疫种型转换的过程中，可以修改重链的类型，从而制造出对相同抗原專一性的不同种型的抗体，使得同种抗体可以用于不同的免疫系统过程中。.
氢键
氫鍵是分子間作用力的一種，是一种永久偶极之间的作用力，氢键发生在已经以共价键与其它原子键结合的氢原子与另一个原子之间（X-H…Y），通常发生氢键作用的氢原子两边的原子（X、Y）都是电负性较强的原子。氢键既可以是分子间氢键，也可以是分子内的。其键能最大约为200kJ/mol，一般为5-30kJ/mol，比一般的共价键、离子键和金属键键能要小，但强于静电引力。 氢键对于生物高分子具有尤其重要的意义，它是蛋白质和核酸的二、三和四级结构得以稳定的部分原因。.
氨基酸
胺基酸是生物學上重要的有機化合物，它是由胺基（-NH2）和羧基（-COOH）的官能團組成的，以及一個側鏈连到每一個胺基酸。胺基酸是構成蛋白質的基本單位。賦予蛋白質特定的分子結構形態，使他的分子具有生化活性。蛋白質是生物体內重要的活性分子，包括催化新陳代謝的酶（又称“酵素”）。 不同的胺基酸脱水缩合形成肽（蛋白質的原始片段），是蛋白質生成的前.
氮
氮是一种化学元素，其化学符号为N；原子序数是7。在自然界中氮单质最普遍的形态是氮气，这是一种在标准状况下无色无味无臭的雙原子气体分子，由于化学性质稳定而不容易发生化學反应。氮气是地球大气中含量最多的气体，佔總體積的78.09%。1772年在苏格兰爱丁堡，由丹尼尔·卢瑟福分離空氣後发现。氮属于氮族元素中的一种。 氮是宇宙中常見的元素，在銀河系及太陽系的豐度排第七名。其生成的原因推測是由於超新星中碳和氫產生的核融合。由於氮元素及其和氫、氧形成的常见化合物都极易揮發，因此在內太陽系中的類地行星中氮元素較不常見。不過和地球一样，其他行星及其卫星的大氣層中，气态的氮及其化合物很常见。 很多工业上很重要的化合物（比如氨、硝酸、用作推进剂或炸药的有机硝酸盐以及氰化物）都含有氮原子。氮原子之间具有非常牢固的化学键，无论是在工业中或是在生物体內，将转化为有用的含氮化合物都是很不容易的。相应的，当含氮化合物燃烧，爆炸或分解时会产生氮气，并通常可以释放大量有用的能量。合成产生的氨和硝酸盐是关键的工业化肥料，而硝酸盐肥料是引起水系统富营养化的关键污染物。 含氮化合物除了作为肥料和能量储存的功用之外还有其他多种用途。氮是克維拉纤维和氰基丙烯酸酯强力胶水等多种材料的组成部分。在各种药学药品的大类中（包括抗生素）都含有氮元素。许多药物都是天然含氮信号分子的类似物或前体药物。比如，有机硝酸盐硝酸甘油和硝普钠在体内代谢产生一氧化氮以控制血压。植物中的生物鹼（经常是防卫性化合物）根据定义是含有氮的，许多知名的含氮药物（比如咖啡因和吗啡）是生物碱或是合成的天然产物类似物，像许多植物生物碱一样用作于动物体内的神经传导物质的接收器上（例如合成苯丙胺）。 氮主要存在于所有的有机体的氨基酸（以及蛋白质）和核酸（DNA和RNA）之中。人类身体中的3%的重量都是氮元素构成的，其含量仅次于氧元素、碳元素和氢元素。氮循环是指氮元素从空气进入生物圈和有机化合物中然后再返回大气的转移过程。.
手风琴
手风琴是一件附有鍵盤的自由簧樂器。演奏時，中央部份需要左右伸縮，以引入氣流顫動琴內的簧片發聲。 1822年由德国人布希曼（Friedrich Ludwig Buschmann）创制；1829年经奥地利人岱密安（Cyrill Demian）等改良而渐趋完善。 现代手风琴有键盘式手风琴（钢琴式手风琴）和键钮式手风琴（鈕扣式手风琴、巴扬手风琴）两种，中国及中西欧主要使用钢琴式手风琴，而俄罗斯、爱尔兰主要使用巴扬手风琴。钢琴式手风琴比较容易掌握，常作为学习钢琴的基础，可以演奏各种古典或现代音乐；巴扬手风琴音域广，由于键钮小，手移动速度快，可以演奏许多高速度高难度乐曲，总体以演奏俄罗斯，爱尔兰民乐为主。 当今世界手风琴音乐风格以俄罗斯手风琴，中西欧手风琴，爱尔兰手风琴及美洲手风琴为主，俄罗斯巴扬手风琴体积庞大，重量大，音域广，音色深重。中西欧钢琴式手风琴体积适中，质量较轻，音域不大，音色高昂。爱尔兰巴扬手风琴体积很小，音域较广，音色轻快。俄罗斯自古以巴扬手风琴作为演奏其民乐的乐器，其音乐风格时而出现激烈战斗，时而又有轻快舞蹈，时而又有沉重，體现出俄罗斯民族的精神。中西欧手风琴以法国手风琴为主，法国手风琴音乐轻松明朗，通常有高昂的曲调，很多香頌选择手风琴作为主要乐器演奏。爱尔兰手风琴主要用来演奏民族舞会上的民族歌曲，多以快节奏的踢踏舞、里尔舞、剑舞为主，曲调轻松活泼，时常可以和小风笛小提琴合奏。 Category:自由簧樂器 Category:鍵盤樂器 Category:氣鳴樂器.
