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8 关系: 二磷酸甘油酸，二磷酸甘油酸变位酶，别构调节，玻尔效应，磷酸甘油酸变位酶，生物化学常见缩写列表，血红蛋白，138-81-8。
二磷酸甘油酸
二磷酸甘油酸（Diphosphoglycerate）可能指：.
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二磷酸甘油酸变位酶
二磷酸甘油酸变位酶（Bisphosphoglycerate mutase，BPGM）是一种红细胞和胎盘细胞特有的酶。它负责催化1,3-二磷酸甘油酸（1,3-BPG）合成2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）。和糖酵解途径中的磷酸甘油酸变位酶（PGM）相比，BPGM也有变位酶和磷酸酶的功能，但是活性不高，其功能旨在促进2，3-BPG的生物合成。.
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别构调节
别构调节（Allosteric regulation，源自希腊语allos——“其他”、stereos——“固态（物体）”）又稱異構調節或是異位調節，是酶活性调节的一种机制，也称为变构调节。其原理为，一些酶除了有活性中心外，还有所谓别构中心，该中心可与配体（有时为底物）结合从而使酶的构象发生改变，影响到酶活性中心与底物的亲和力以及酶的活性。 别构调节的一种常见形式为反馈抑制（终产物抑制），是指某代谢途径中的终产物作为别构抑制剂抑制代谢途径前面限速酶的活性，从而达到维持细胞内一些代谢物浓度平衡的目的。 别构酶一般为具有四级结构的多亚基蛋白。单体别构酶极为少见，一个例子为丙酮酸-UDP-N-乙酰葡糖胺转移酶。 異位調節會接合特定的effector分子來調節酵素和蛋白質的行為，異位點使得effector能接合蛋白質分子，導致酵素發生結構上或者其他的改變，使得酵素的效率發生改變。Effector若是增加其接合蛋白質的活性則稱為異位活化劑，相反的若是effector降低其接合蛋白質的活性則稱為異位抑制劑。 異位(allosteric)一詞源自於希臘文allos (ἄλλος)， "其他" 以及 stereos (στερεὀς)， "固體 (受體)"， 名稱由來因為異位調節蛋白在調節區域不同於活化區域，異位調節是一個天然的調節迴圈的例子 例如向下回饋下游產物 或者是 向上回饋 上游基質。遠距離的異位調控對細胞訊息傳遞扮演著重要的角色。.
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玻尔效应
玻尔效应（Bohr effect），1904年由丹麦生理学家克里斯蒂安·玻尔首先提出，即：氢离子（低 pH）和二氧化碳会降低血红蛋白与氧气的亲和力，促进血红蛋白释放氧气。 产生该效应的原因为质子与二氧化碳可与血红蛋白（Hb）分子特定位点结合而促进后者从松弛态（relaxed state，R态）转变为紧张态（tense state，T态）。相关的基团有血红蛋白 α 亚基的 N 端氨基以及 β 亚基的 His-146 和 α 亚基的 His-122 两个咪唑基，这些基团在 Hb 处于紧张态时都是高度质子化的。Hb 与氧气的结合促使质子解离。因此当 pH 降低、质子浓度增高时，将有利于上述基团处于质子化的形态，从而稳定 T 态，抑制 Hb 与氧气的结合。 外周组织中二氧化碳产生 Bohr 效应的原因有两个，一是它可以在碳酸酐酶催化下发生水合生成碳酸，并解离出质子： 二是它可与珠蛋白 N 端去质子化的氨基可逆地作用，产生氨甲酰血红蛋白。不过，这两种途径都是通过释放出质子而产生玻尔效应。.
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磷酸甘油酸变位酶
磷酸甘油酸变位酶（Phosphoglycerate mutase，PGM，）是一种催化3-磷酸甘油酸（3PG）转变为2-磷酸甘油酸（2PG）的酶，这个反应是糖酵解途径的第八步，其中间产物是2,3-二磷酸甘油酸（2,3BPG）反应式如下： ΔG°′.
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生物化学常见缩写列表
没有描述。
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血红蛋白
血红蛋白，俗稱血色素，（Hemoglobin(美國) 或 haemoglobin(英國)；縮寫︰Hb 或 Hgb）是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。可以用平均細胞血紅蛋白濃度測出濃度。 血红蛋白存在于几乎所有的脊椎动物体内，在某些无脊椎动物组织也有分布。血液中的血红蛋白从呼吸器官中将氧气运输到身体其他部位释放，以满足机体氧化营养物质支持功能运转之需要，并将由此生成的二氧化碳带回呼吸器官中以排出体外。在哺乳动物中，血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70倍。一个哺乳动物血红蛋白分子可以结合最多四个氧分子。 血红蛋白也参与其他气体的转运：它能携带机体的部分二氧化碳（大约10%）。亦可将重要的调节分子一氧化氮结合在球状蛋白的某个硫醇基团上，在释放氧气的同时将其释放。 在红细胞及其祖系细胞以外也发现了血红蛋白——包括黑质中的A9多巴胺神经元、巨噬细胞、肺泡细胞以及肾脏中的系膜细胞。在这些组织中，血红蛋白作为抗氧化剂和铁代谢的调节因子存在。 血红蛋白和类血红蛋白分子在许多无脊椎动物、真菌和植物中也有分布。在这些机体中，血红蛋白可能携带氧气，抑或扮演转移和调节诸如二氧化碳、一氧化氮、硫化氢和硫化物的角色。其中一种称作豆血红蛋白（Leghemoglobin）的变体分子是用来清除氧气以免毒害诸如豆科植物的固氮根瘤的厌氧系统的。 血红蛋白化学式:C3032H4816O812N780S8Fe4。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。 血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。 血紅蛋白與氧的結合可受到2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）的調控，成人的血紅素組成為α2β2，使成人血紅蛋白對氧的親和性降低，而胎兒血紅蛋白的組成為α2γ2，不受2,3-二磷酸甘油酸影響。 血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个O2与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧氣分子相比于第一个氧氣分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧氣分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧氣分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧氣分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧氣分子，这种有趣的现象称为协同效应。 由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓。 除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。.
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138-81-8
#重定向 2,3-二磷酸甘油酸.
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