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蛋白质和蛋白质列表有（在联盟百科）16共同点: 受体，弹性蛋白，微管蛋白，离子通道，细胞骨架，血红蛋白，血清白蛋白，角蛋白，视紫红质，胰岛素，肌动蛋白，肌球蛋白，膠原蛋白，酶，蛋白质，抗体。
受体
受體可以是指：.
弹性蛋白
弹性蛋白（Elastine）是一种维持结缔组织弹性的蛋白质，使体内许多组织在拉伸或收缩后，能恢复它们的形状。 弹性蛋白也使皮肤在被戳或被挤压后恢复到其本来形状。弹性蛋白是脊椎动物身体的重要承载，也是储存机械能的地方。在人类基因组中，弹性蛋白由ELN基因编码。.
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微管蛋白
微管蛋白（Tubulin）是一类含有多个成员的蛋白质家族。其最常见的成员是α-微管蛋白和β-微管蛋白，它们是组成微管的主要成分。微管由α-微管蛋白和β-微管蛋白所形成的二聚体为单位聚集而成。细胞内微管蛋白的聚集程度会影响微管的长度，并进一步影响细胞形态。微管蛋白的分子量约为55kDa，为弱酸性蛋白质，等电点在5.2至5.8之间。微管蛋白和同属于运动性蛋白的肌动蛋白和肌球蛋白在一级结构上有许多相似性。 很长一段时间，微管蛋白被认为只存在于真核生物中；但近来，一种原核细胞分裂蛋白FtsZ被发现在进化上与微管蛋白有联系。.
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离子通道
离子通道（英语：Ion channel）是一种成孔蛋白，它通过允许某种特定类型的离子依靠电化学梯度穿过该通道，来帮助细胞建立和控制质膜间的微弱电压压差（参见细胞电势）。这些离子通道存在于所有细胞的细胞膜上。针对离子通道的研究叫做通道学，这一研究涉及了许多许多科学技术，例如电流生理学的电压钳位（尤其是膜片钳位技术）、免疫组织化学以及逆转录。.
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细胞骨架
细胞骨架（Cytoskeleton）一般是指细胞内細胞質中的由蛋白质构成的纤维的网络结构。它是一个动态结构，其中有一部分是不断的被破坏，更新或新建的。 在生命的所有生物领域（古菌，细菌，真核生物）的细胞里都有细胞骨架被发现（特别是在所有真核细胞，包括人类，动物和植物细胞，甚至於噬菌體中都有細胞骨架被發現）。不同生物体的细胞骨架系统是由相似的蛋白质组成。但是，细胞骨架的结构，功能和动态行为可以是非常不同的，这取决于生物体和细胞类型。类似地，在同一细胞类型内细胞骨架的结构，动态行为和功能可以通过与其他蛋白质和网络的以前的历史关联发生变化。 细胞骨架的发现较晚，主要是因为一般電子顯微鏡制样采用低温（0-4℃）固定，而细胞骨架会在低温下解聚。直到20世纪60年代后，采用戊二醛常温固定，才逐渐认识到细胞骨架的客观存在。真核细胞借以维持其基本形态的重要结构，被形象地称为细胞骨架，它通常也被认为是广义上细胞器的一种。 细胞骨架不仅在维持细胞形态，承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用，而且还参与许多重要的生命活动，如：在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离，在细胞物质运输中，各类小泡和细胞器可沿着细胞骨架定向转运；在肌肉细胞中，细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统；在白细胞（白血球）的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关。另外，在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成。 通过细胞骨架运行的一个大规模的例子是肌肉收缩。在肌肉收缩期间，肌肉的每一个细胞内肌球蛋白分子马达在并行肌动蛋白微丝上集体产生力量。这个行动收缩肌肉细胞，并通过在许多肌肉细胞的同步过程，收缩整个肌肉。.
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血红蛋白
血红蛋白，俗稱血色素，（Hemoglobin(美國) 或 haemoglobin(英國)；縮寫︰Hb 或 Hgb）是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。可以用平均細胞血紅蛋白濃度測出濃度。 血红蛋白存在于几乎所有的脊椎动物体内，在某些无脊椎动物组织也有分布。血液中的血红蛋白从呼吸器官中将氧气运输到身体其他部位释放，以满足机体氧化营养物质支持功能运转之需要，并将由此生成的二氧化碳带回呼吸器官中以排出体外。在哺乳动物中，血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70倍。一个哺乳动物血红蛋白分子可以结合最多四个氧分子。 血红蛋白也参与其他气体的转运：它能携带机体的部分二氧化碳（大约10%）。亦可将重要的调节分子一氧化氮结合在球状蛋白的某个硫醇基团上，在释放氧气的同时将其释放。 在红细胞及其祖系细胞以外也发现了血红蛋白——包括黑质中的A9多巴胺神经元、巨噬细胞、肺泡细胞以及肾脏中的系膜细胞。在这些组织中，血红蛋白作为抗氧化剂和铁代谢的调节因子存在。 血红蛋白和类血红蛋白分子在许多无脊椎动物、真菌和植物中也有分布。在这些机体中，血红蛋白可能携带氧气，抑或扮演转移和调节诸如二氧化碳、一氧化氮、硫化氢和硫化物的角色。其中一种称作豆血红蛋白（Leghemoglobin）的变体分子是用来清除氧气以免毒害诸如豆科植物的固氮根瘤的厌氧系统的。 血红蛋白化学式:C3032H4816O812N780S8Fe4。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。 血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。 血紅蛋白與氧的結合可受到2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）的調控，成人的血紅素組成為α2β2，使成人血紅蛋白對氧的親和性降低，而胎兒血紅蛋白的組成為α2γ2，不受2,3-二磷酸甘油酸影響。 血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个O2与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧氣分子相比于第一个氧氣分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧氣分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧氣分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧氣分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧氣分子，这种有趣的现象称为协同效应。 由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓。 除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。.
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血清白蛋白
血清白蛋白（Serum albumin），常简称为白蛋白（albumin）是一种由人类基因 ALB 所编码的球状蛋白质。 血清白蛋白由肝臟细胞生产，通常溶解在血浆中，是哺乳动物最常见的血浆蛋白。白蛋白对维持血液的膨胀压有重要作用。.
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角蛋白
角蛋白屬於硬蛋白，是組成人類皮膚角质层的主要構成物質，亦是頭髮和指甲的主要構成物質。角蛋白單體結合成中間纖維，具堅硬和不可溶的特性，並可組成爬蟲類、鳥類、兩棲類和哺乳類動物的非礦化組織。與其有相似韌性的生物物質有甲殼素。 表皮角化層的角質形成細胞含豐富的角質蛋白纖維。角蛋白可在以下組織找到：哺乳動物的頭髮和指甲；爬行動物的爪和鱗片；鳥的羽毛、喙和爪等。 角蛋白的超分子聚集特性使它十分有用。這種特性視乎其多肽鏈的特性，而這又視乎角蛋白的氨基酸組成和序列。α螺旋和β折叠圖案和二硫鍵對球狀蛋白質如酶的構成十分重要，而這些蛋白質對角蛋白的結構和聚集具主導作用。 Category:结构蛋白.
视紫红质
#重定向 视紫质.
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胰岛素
胰島素()是一種蛋白質激素，由胰臟內的胰島β細胞分泌。胰島素參與調節碳水化合物和脂肪代謝，控制血糖平衡，可促使肝臟、骨骼肌將血液中的葡萄糖轉化為糖原。缺乏胰島素會導致血糖過高、糖尿病。因此胰島素可用於治療糖尿病。其分子量為5808道爾頓。 胰島素應用於臨床數十年，從抗原性較強的第一代動物胰島素到基因重組但餐前需要等待30分鐘的第二代人胰島素，再發展到現在可以很好模擬生理性人胰島素分泌模式的胰島素類似物。目前更好的模擬正常人體生理降糖模式的胰島素是第三代胰島素——胰島素類似物。.
肌动蛋白
肌动蛋白（actin）是一类分子量大约在42,000的球状蛋白质。除了线虫类精子细胞，在所有的真核细胞当中均发现有该蛋白质，浓度约在100μM以上。肌动蛋白是生物体中微丝的两个单体亚基之一，而微丝则是细胞骨架三大组成结构之一，肌动蛋白还构成了肌细胞中具有收缩功能的组织。所以，肌动蛋白对于细胞活动起到很大的作用，比如肌肉的收缩，细胞的转移、分裂和原质的流动，动物胞囊和器官的运动，细胞间信息的传递，以及细胞的形状和连结的建立和维持等等。 有许多疾病是由调控肌动蛋白基因表达活性的蛋白及其相关蛋白的等位基因突变引起的。肌动蛋白基因表达也是一些病原微生物感染过程中的关键因素。一些肌动蛋白调孔蛋白的突变会导致，包括心脏大小与功能的变化以及耳聋等。细胞骨架的组装也与细胞内细菌与病毒的致病性有关，特别是在逃避免疫系统作用有关的过程中。.
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肌球蛋白
#重定向 肌凝蛋白.
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膠原蛋白
膠原蛋白（collagen）佔哺乳類動物總蛋白質約20%，是人體的一種非常重要的蛋白質，主要存在於结缔组织中。它有很强的伸张能力，是韧带的主要成份，胶原蛋白也是细胞外基质的主要组成成分。它使皮膚保持彈性，而膠原蛋白的老化，則使皮膚出現皺紋。膠原蛋白亦是眼睛角膜的主要成份，但以結晶形式組成。同其他蛋白质相同，膠原蛋白無法被人体直接吸收，口服会被分解为氨基酸。.
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酶
酶（Enzyme（ ））是一类大分子生物催化劑。酶能加快化學反應的速度（即具有催化作用）。由酶催化的反應中，反應物稱爲底物，生成的物質稱爲產物。幾乎所有細胞內的代謝過程都離不開酶。酶能大大加快這些過程中各化學反應進行的速率，使代謝產生的物質和能量能滿足生物體的需求。細胞中酶的類型對可在該細胞中發生的代謝途徑的類型起決定作用。對酶進行研究的學科稱爲「酶學」（enzymology）。 目前已知酶可以催化超過5000種生化反應。大部分酶是蛋白質，有少部分酶是具有催化活性的RNA分子，这些酶被称为核酶。酶的特異性是由其獨特的三級結構決定的。 和所有的催化劑一樣，酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講，酶和其它所有催化劑一樣，反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡，這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於，它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性，酶激活劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出適宜的溫度和pH值後，酶的活性會顯著下降。 酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。例如，药厂用特定的合成酶来合成抗生素；洗衣粉中添加酶能加速附着在衣物上的蛋白质、淀粉或脂肪漬的分解；嫩肉粉中加入木瓜蛋白酶能將蛋白質分解爲稍小的分子，使肉的口感更嫩滑。.
蛋白质
蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.
抗体
抗體，又稱免疫球蛋白（immunoglobulin，簡稱Ig），是一种主要由浆细胞分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等病原体的大型Y形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其B细胞的细胞膜表面。抗体能通过其可变区唯一识别特定外来物的一个独特特征，该外来目标被称为抗原。蛋白上Y形的其中两个分叉顶端都有一被称为互补位（抗原結合位）的锁状结构，该结构仅针对一种特定的抗原表位。这就像一把钥匙只能开一把锁一般，使得一种抗体仅能和其中一种抗原相结合。 抗体和抗原的结合完全依靠非共价键的相互作用，这些非共价键的相互作用包括氢键、范德华力、电荷作用和疏水作用。这些相互作用可以发生在侧链或者多肽主干之间。正因这种特异性的结合机制，抗体可以“标记”外来微生物以及受感染的细胞，以诱导其他免疫机制对其进行攻击，又或直接中和其目标，例如通过与入侵和生存至关重要的部分相结合而阻断微生物的感染能力等，就像通緝犯上了手銬和腳鐐一樣。针对不同的抗原，抗体的结合可能阻断致病的生化过程，或者召唤巨噬细胞消灭外来物质。而抗体能够与免疫系统的其它部分交互的能力，是通过其Fc区底部所保留的一个糖基化座实现的 。体液免疫系统的主要功能便是制造抗体。抗体也可以与血清中的补体一起直接破壞外来目标。 抗體主要由一種B细胞所分化出来的叫做漿細胞的淋巴細胞所製造。抗体有两种物理形态，一种是从细胞分泌到血浆中的可溶解物形态，另一种是依附于B细胞表面的膜结合形态。抗体与细胞膜结合后所形成的复合体又被称为B细胞感受器（B Cell Receptor，BCR），这种复合体只存在于B细胞的细胞膜表面，是激活B细胞以及后续分化的重要结构。B细胞分化后成为生产抗体的工厂的浆细胞，或者长期存活于体内以便未来能迅速抵抗相同入侵物的记忆B细胞。在大多数情况下，与B细胞进行互动的辅助型T细胞对于B细胞的完全活化是至关重要的，因为辅助型T细胞负责识别抗原，并促使B细胞能分化出能与该抗原相结合的抗体的浆细胞和记忆型B细胞。而可溶性抗体则被释放到血液等体液当中（包括各种分泌物），持续抵抗正在入侵的外来微生物。 抗体是免疫球蛋白超家族中的一种醣蛋白 。它们是血浆中丙种球蛋白的主要构成成分。抗体通常由一些基础单元组成，每一个抗体包括：两个長（大）的重链，以及两个短（小）的轻链。而輕鏈和重鏈之間以雙硫鍵連接。輕鏈和重鏈又分為可變區和恆定區，而不同类型的重链恆定區，将会导致抗体种型的不同。在哺乳类动物身上已知的不同种型的抗体有五种，它们分别扮演不同的角色，并引导免疫系统对所遇到的不同类型外来入侵物产生正确的免疫反應。 尽管所有的抗体大体上都很相似，然而在蛋白质Y形分叉的两个顶端有一小部分可以发生非常丰富的变化。这一高变区上的细微变化可达百万种以上，该位置就是抗原结合位。每一种特定的变化，可以使该抗体和某一个特定的抗原结合。这种极丰富的变化能力，使得免疫系统可以应对同样非常多变的各种抗原。之所以能产生如此丰富多样的抗体，是因为编码抗体基因中，编码抗原结合位（即互补位）的部分可以随机组合及突变。此外，在免疫种型转换的过程中，可以修改重链的类型，从而制造出对相同抗原專一性的不同种型的抗体，使得同种抗体可以用于不同的免疫系统过程中。.
上面的列表回答下列问题
- 什么蛋白质和蛋白质列表的共同点。
- 什么是蛋白质和蛋白质列表之间的相似性
蛋白质和蛋白质列表之间的比较
蛋白质有229个关系，而蛋白质列表有50个。由于它们的共同之处16，杰卡德指数为5.73% = 16 / (229 + 50)。
参考
本文介绍蛋白质和蛋白质列表之间的关系。要访问该信息提取每篇文章，请访问：
