磷酸丙糖异构酶和酶

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磷酸丙糖异构酶和酶之间的区别

磷酸丙糖异构酶 vs. 酶

磷酸丙糖异构酶（Triose-phosphate isomerase，通常简称为TPI或TIM）是一种酶，能够催化二羥丙酮磷酸和D型甘油醛-3-磷酸，這兩種丙糖磷酸异构体之间的可逆转换。 磷酸丙糖异构酶在糖酵解中具有重要作用，对于有效的能量生成是必不可少的。磷酸丙糖异构酶被发现存在于几乎所有的生物体，包括哺乳动物、昆虫、真菌、植物和大多数细菌中。但也有一些不进行糖酵解的细菌，如解脲支原体（:en:ureaplasma），则缺乏该酶。. 酶（Enzyme（ ））是一类大分子生物催化劑。酶能加快化學反應的速度（即具有催化作用）。由酶催化的反應中，反應物稱爲底物，生成的物質稱爲產物。幾乎所有細胞內的代謝過程都離不開酶。酶能大大加快這些過程中各化學反應進行的速率，使代謝產生的物質和能量能滿足生物體的需求。細胞中酶的類型對可在該細胞中發生的代謝途徑的類型起決定作用。對酶進行研究的學科稱爲「酶學」（enzymology）。 目前已知酶可以催化超過5000種生化反應。大部分酶是蛋白質，有少部分酶是具有催化活性的RNA分子，这些酶被称为核酶。酶的特異性是由其獨特的三級結構決定的。 和所有的催化劑一樣，酶通過降低反應活化能加快化學反應的速率。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是。該酶可以使在無催化劑條件下需要進行數百萬年的化學反應在幾毫秒內完成。從化學原理上講，酶和其它所有催化劑一樣，反應不會使其物質量發生變化。酶亦不能改變化學平衡，這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑的不同之處在於，它們的專一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制劑能降低酶的活性，酶激活劑能提高酶的活性。許多藥物及毒物是酶的抑制劑。當超出適宜的溫度和pH值後，酶的活性會顯著下降。 酶在工业和人们的日常生活中的应用也非常广泛。例如，药厂用特定的合成酶来合成抗生素；洗衣粉中添加酶能加速附着在衣物上的蛋白质、淀粉或脂肪漬的分解；嫩肉粉中加入木瓜蛋白酶能將蛋白質分解爲稍小的分子，使肉的口感更嫩滑。.

同分異構

同分异构体又稱同分異構物，英文為Isomer。同分異構物指的是擁有相同分子式，但結構式卻不相同的多種分子。同分異構物之間並不擁有相同的化學性質，除非它們擁有相同的官能团（functional groups）。化學中常見的兩種主要的種類為結構異構（structural isomerism）以及立體異構（stereoisomerism）。.

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催化

催化是利用催化剂改变化学反应速度的一种工艺。许多化学工业要利用催化作用来获得需要的反应速度。催化也是一种化工单元过程，催化剂本身在反应中不会被消耗，但催化剂会改变反应速度，一催化劑亦可能參與複數的催化反應。正催化劑可加速反應；負催化劑或抑制劑則會與反應物反應進而降低化學反應。可提高催化劑活性的物質稱為促進劑；降低催化劑活性者則稱為催化毒。 相較於未催化的反應，同溫度的催化反應擁有較低的活化能。催化劑可以藉由結合反應物達到極化的效果，如酸催化劑之於羰基化合物的合成；催化劑也可產生非自然的反應中間物，如以四氧化鋨催化烯烴的雙羥基化中產生的鋨酸鹽酯；催化劑亦可造成反應物的裂解，如製氫時產生的單原子氫。 很多物质都可以做催化剂，在无机物反应中，通常利用酸、碱、金属或金属化合物作为催化剂，在有机物反应中多用有性的蛋白质分子——酶作为催化剂，生物体内许多化学反应都依赖酶來进行的。 催化反应可以发生在单相和多相中，也可以发生在复相中：.

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磷酸

磷酸（phosphoric acid）或稱為正磷酸（orthophosphoric acid），化學式H3PO4，是一种常见的无机酸，不易挥发，不易分解，几乎没有氧化性。具有酸的通性，是三元中强酸，其酸性比盐酸、硫酸、硝酸弱，但比醋酸、硼酸等强。由五氧化二磷溶于热水中即可得到。正磷酸工业上用硫酸处理磷灰石即得。用硝酸使磷氧化，可以得到较纯的磷酸；一般是83%－98%的稠厚溶液，如果再浓缩，可以得到无色晶体。磷酸在空气中容易潮解；加热会逐渐失水得到焦磷酸，进一步失水得到偏磷酸。磷酸容易自行結合成多種化合物如焦磷酸（pyrophosphoric acid）或三聚磷酸（triphosphoric acid）等。 除了用作化学试剂之外，磷酸也可主要用于制药、鐵銹轉化劑、食品添加物、溶劑、電解液、肥料、冶金、飼料等，也有在醫學美容及牙科的用途。 磷酸為三元酸，可解離出三個氫離子，因此可形成三種不同的酸根，分別是：磷酸二氫根、磷酸氫根以及磷酸根。.

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糖酵解

糖酵解（glycolysis--是把葡萄糖（C6H12O6）转化成丙酮酸（CH3COCOO− + H+）的代谢途径。在这个过程中所释放的自由能被用于形成高能量化合物ATP和NADH。 糖解作用是所有生物细胞糖代谢過程的第一步。糖解作用是一个有10个步骤酶促反应的确定序列。在该过程中，一分子葡萄糖会经过十步酶促反应转变成两分子丙酮酸（严格来说，应该是丙酮酸盐，即是丙酮酸的阴离子形式）。 糖解作用及其各种变化形式发生在几乎所有的生物中，无论是有氧和厌氧。糖酵解的广泛发生显示它是最古老的已知的代谢途径之一。事实上，糖解作用及其并行途径戊糖磷酸途径，构成了反应，这些反应发生在还在不存在酶的条件下进行金属催化的太古宙海洋。糖解作用可能因此源于生命出现之前世界的化学约束。 糖解作用发生在大多数生物体中的细胞的胞质溶胶。最常见的和研究最彻底的糖解作用形式是双磷酸己糖降解途径（Embden-Meyerhof-Parnas途径，简称：EMP途径），这是被Gustav Embden，奥托·迈尔霍夫，和Jakub Karol Parnas所发现的。糖解作用也指的其他途径，例如，脱氧酮糖酸途径（）各种异型的和同型的发酵途径，糖解作用一词可以用来概括所有这些途径。但是，在此处的讨论却是局限于双磷酸己糖降解途径（EMP途径）。 整个糖解作用途径可以分成两个阶段：.

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细菌

細菌（学名：Bacteria）是生物的主要類群之一，屬於細菌域。也是所有生物中數量最多的一類，據估計，其總數約有5×1030個。細菌的個體非常小，目前已知最小的細菌只有0.2微米長，因此大多--能在顯微鏡下看到它們；而世界上最大的細菌可以用肉眼直接看見，有0.2-0.6毫米大，是一種叫納米比亞嗜硫珠菌的細菌。細菌一般是單細胞，細胞結構簡單，缺乏細胞核以及膜狀胞器，例如粒線體和葉綠體。基於這些特徵，細菌屬於原核生物。原核生物中還有另一類生物稱做古細菌，是科學家依據演化關係而另闢的類別。為了區別，本類生物也被稱做真細菌（Eubacteria）。古細菌與真細菌在生活環境、營養方式以及遺傳上有所不同。細菌的形狀相當多樣，主要有球狀、桿狀，以及螺旋狀。 細菌廣泛分佈於土壤和水中，或著與其他生物共生。人體身上也帶有相當多的細菌。據估計，人體內及表皮上的細菌細胞總數約是人體細胞總數的十倍。此外，也有部分種類分布在極端的環境中，例如溫泉，甚至是放射性廢棄物中，它們被歸類為嗜極生物，其中最著名的種類之一是海棲熱袍菌，科學家是在意大利的一座海底火山中發現這種細菌的。甚至在太空梭上也能生長。然而，細菌種類是如此多，科學家研究過並命名的種類只佔其中的小部份。細菌域下所有門中，只有約一半能在實驗室培養的種類。 細菌的營養方式有自养及异养，其中异养的腐生細菌是生态系统中重要的分解者，使碳循環能順利進行。部分細菌會進行固氮作用，使氮元素得以轉換為生物能利用的形式。細菌也對人類活動有很大的影響。一方面，細菌是許多疾病的病原體，包括肺結核、淋病、炭疽病、梅毒、鼠疫、砂眼等疾病都是由細菌所引發。然而，人類也時常利用細菌，例如乳酪及酸奶和酒釀的製作、部分抗生素的製造、廢水的處理等，都與細菌有關。在生物科技領域中，細菌有也著廣泛的運用。 總的來說，這世界上約有5×1030 隻細菌。其生物量遠大於世界上所有動植物體內細胞數量的總和。細菌還在營養素循環上扮演相當重要的角色，像是微生物造成的腐敗作用，就與氮循環相關。而在海底火山和在冷泉中，細菌則是靠硫化氫和甲烷來產生能量。2013年3月17日，研究者在深約11公里的馬里亞納海溝中發現了細菌。其他研究則指出，在美國西北邊離岸2600米的海床下580米深處，仍有許多的微生物根據這些研究人員的說法：「你可以在任何地方找到他們，他們的適應力遠比你想像的還要強，可以在任何地方存活。.

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蛋白质折叠

蛋白质折叠（Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的过程。通过这一物理过程，蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时，蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 蛋白質的基本單位為胺基酸，而蛋白質的一級結構指的就是其胺基酸序列，蛋白質會由所含胺基酸残基的親水性、疏水性、帶正電、帶負電……等等特性通过残基间的相互作用而摺疊成一立體的三级結構。 根据克里斯琴·B·安芬森（1972年的諾貝爾化學獎得主）的研究，蛋白質可由加熱或置於某些化學環境而变性，三级结构解体；而當環境回復到原本的狀態時，蛋白質可於不到一秒的時間折疊至原先的立體結構，不論試驗幾次，蛋白質都僅此一種立體結構，於是Anfinsen提出一個結論：蛋白质分子的一级结构决定其立體结构。 安芬森的研究结果非常重要，因為蛋白質的功能取決於其立體結構，而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的胺基酸序列，既蛋白質的一級結構；如果從蛋白質的一級結構就能知道立體結構，那麼即可直接從基因推测其编码蛋白质所對應的生物学功能。虽然蛋白質可在短時間中從一級結構摺疊至立體結構，研究者卻無法在短時間中從胺基酸序列計算出蛋白质結構，甚至无法得到准确的三维结构。因此，研究蛋白质折叠的过程，可以说是破译“第二遗传密码”——折叠密码（folding code）的过程。 目前蛋白质的再折叠依然遵从先使用胍或脲变性，然后逐渐降低胍或者脲的浓度，也就是逐渐降低对蛋白质天然“回缩”能力的干扰。使其自然回到天然的最低能量状态。只是这个过程无法很好的控制肽链与肽链之间和肽链内部形成错误折叠的干扰。.

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