甘氨酸和肌红蛋白

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甘氨酸和肌红蛋白之间的区别

甘氨酸 vs. 肌红蛋白

氨酸（glycine，简写为Gly或G），即胺基乙酸，是20个蛋白氨基酸中分子量最小的一个。它是白色或浅黄色晶体，易溶于水，有甜味。甘氨酸的侧键是一个氢原子。甘氨酸的α碳连接两个氢原子，故不是旋光异构体。由于甘氨酸的侧键非常小，它可以占据其它氨基酸无法占据的空间，比如作为胶原螺旋内的氨基酸。 在一些蛋白质中（比如细胞色素、肌红蛋白和血红蛋白）它随着进化的演变变化相当小，因为假如一个比较大的氨基酸取代它的话整个蛋白质的结构就会变化。 大多数蛋白质只含少量甘氨酸，膠原蛋白是一个重要的例外，它含三分之一的甘氨酸。. 肌红蛋白（Myoglobin）是由153个胺基酸环绕中央的血基质组成的单链蛋白质。分子量为16700道尔顿。其对氧气的亲合力大于血红蛋白，所以在肌肉组织中有儲存氧气的功能。因為只需要一點氧分壓便可以使其對氧氣的結合力達到飽和，所以比血红蛋白更適合儲存氧氣。血基质對一氧化碳的親和力比氧氣大20000倍，但是因為肌紅蛋白三級結構上His64（His E7）胺基酸不但可以與氧氣產生氫鍵還可以使一氧化碳偏離原來的結合時的自然狀態，在這一來一往的情形下，使得肌紅蛋白對一氧化碳的親和力只比氧氣高出200倍。由於不具有四級構造，所以不像血紅素一樣，產生協同效應。 若严重过度运动，有可能使肌细胞溶解并导致肌红蛋白进入血液，在肾脏堵住肾小管，引起肾损伤，称为横纹肌溶解症。肌细胞溶解还会释放出大量的钾，引起高钾血症。.

分子量

分子量，又称“相对分子质量”，指组成分子的所有原子的原子量的总和，分子量的符号为Mr。定义为物质分子或特定单元的平均质量与12C质量的1/12之比值。由于是相对值，所以为无量纲量，单位为1。.

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血红蛋白

血红蛋白，俗稱血色素，（Hemoglobin(美國) 或 haemoglobin(英國)；縮寫︰Hb 或 Hgb）是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。可以用平均細胞血紅蛋白濃度測出濃度。 血红蛋白存在于几乎所有的脊椎动物体内，在某些无脊椎动物组织也有分布。血液中的血红蛋白从呼吸器官中将氧气运输到身体其他部位释放，以满足机体氧化营养物质支持功能运转之需要，并将由此生成的二氧化碳带回呼吸器官中以排出体外。在哺乳动物中，血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70倍。一个哺乳动物血红蛋白分子可以结合最多四个氧分子。 血红蛋白也参与其他气体的转运：它能携带机体的部分二氧化碳（大约10%）。亦可将重要的调节分子一氧化氮结合在球状蛋白的某个硫醇基团上，在释放氧气的同时将其释放。 在红细胞及其祖系细胞以外也发现了血红蛋白——包括黑质中的A9多巴胺神经元、巨噬细胞、肺泡细胞以及肾脏中的系膜细胞。在这些组织中，血红蛋白作为抗氧化剂和铁代谢的调节因子存在。 血红蛋白和类血红蛋白分子在许多无脊椎动物、真菌和植物中也有分布。在这些机体中，血红蛋白可能携带氧气，抑或扮演转移和调节诸如二氧化碳、一氧化氮、硫化氢和硫化物的角色。其中一种称作豆血红蛋白（Leghemoglobin）的变体分子是用来清除氧气以免毒害诸如豆科植物的固氮根瘤的厌氧系统的。 血红蛋白化学式:C3032H4816O812N780S8Fe4。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。 血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。 血紅蛋白與氧的結合可受到2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）的調控，成人的血紅素組成為α2β2，使成人血紅蛋白對氧的親和性降低，而胎兒血紅蛋白的組成為α2γ2，不受2,3-二磷酸甘油酸影響。 血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个O2与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧氣分子相比于第一个氧氣分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧氣分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧氣分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧氣分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧氣分子，这种有趣的现象称为协同效应。 由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓。 除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。.

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蛋白质

蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.

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