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免疫球蛋白G和结构域

快捷方式: 差异相似杰卡德相似系数参考

免疫球蛋白G和结构域之间的区别

免疫球蛋白G vs. 结构域

IgG(免疫球蛋白 G,Immunoglobulin G)是人血清和细胞外液中含量最高的一类免疫球蛋白,约占血清总免疫球蛋白的75%~80%,血清含量9.5~12.5mg/mL,是分子质量最小的一类免疫球蛋白,具有典型的免疫球蛋白单体结构,由脾脏、淋巴结、骨髓和腔上囊(仅禽类)中的浆细胞产生。IgG的亚类中的IgG1、IgG3、IgG4可以穿过胎盘屏障,是唯一一种能够胎盘转运的免疫球蛋白,在新生儿抗感染免疫中起重要作用。. 蛋白质结构域(protein domain)是蛋白质中的一类结构单元,是构成蛋白质(三级)结构的基本单元。 有些球形蛋白的一条肽链,或以共价键相连的两条或多条肽链在空间结构上可以区分为若干个球状的子结构,其中的每一个球状子结构就被称为一个结构域。 同一个蛋白的各个结构域之间是以肽链相互链接的,而链接两个蛋白质结构域的绝大多数都是单股肽链,只有在极个别的情况下会有少数的双股肽链联系不同的结构域。在X射线晶体学衍射实验绘制的电子密度图中,可以清楚地看到有些球状蛋白地的部存在一些裂隙,这些裂隙就是各个结构域之间的链接部分,蛋白质结构域之间的链接虽然是松散的,但他们仍然属于同一条肽链,靠肽链链接这一点和蛋白质的各个亚基之间依靠非键相互作用维系结构有着本质的区别。 蛋白质结构域在空间上具有临近相关性:即在蛋白质一级结构上相互临近的氨基酸残基,在蛋白质结构域的三维空间结构上也相互临近,在蛋白质一级结构上相互远离的氨基酸残基,在蛋白质结构域的空间结构上也相互远离,甚至分别属于不同的蛋白质结构域。 蛋白质结构域与蛋白质完成生理功能有着密切的关系,有时几个结构域共同完成一项生理功能,有时一个结构域就可以独立完成一项生理功能,但是一个结构不完整的蛋白质结构域是不可能产生生理功能的。因此蛋白质结构域是蛋白质生理功能的结构基础,但必须指出的是,虽然蛋白质结构域与蛋白质的功能关系密切,但是蛋白质结构域和功能域的概念并不相同。.

之间免疫球蛋白G和结构域相似

免疫球蛋白G和结构域有(在联盟百科)3共同点: 抗体氨基酸

肽(peptide,來自希臘文的“消化”),即胜肽,又稱縮氨酸,是天然存在的小生物分子,介於胺基酸和蛋白質之間的物質。 由於胺基酸的分子最小,蛋白質最大,而它們則是氨基酸單體組成的短鏈,由肽(酰胺)鍵連接。當一個氨基酸的羧基基團與另一個氨基酸的氨基反應時,形成該共價化學鍵。肽由氨基酸組成的短鏈是精準的蛋白質片段,其分子只有纳米般大小,腸胃、血管及肌膚皆極容易吸收。二胜肽(簡稱二肽),就是由二個胺基酸組成的蛋白質片段,兩個或以上的胺基酸脫水縮合形成若干個肽鍵從而組成一個肽,多個肽進行多級折叠就組成一個蛋白質分子。蛋白質有時也稱為“多肽”。.

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抗体

抗體,又稱免疫球蛋白(immunoglobulin,簡稱Ig),是一种主要由浆细胞分泌,被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等病原体的大型Y形蛋白质,仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中,及其B细胞的细胞膜表面。抗体能通过其可变区唯一识别特定外来物的一个独特特征,该外来目标被称为抗原。蛋白上Y形的其中两个分叉顶端都有一被称为互补位(抗原結合位)的锁状结构,该结构仅针对一种特定的抗原表位。这就像一把钥匙只能开一把锁一般,使得一种抗体仅能和其中一种抗原相结合。 抗体和抗原的结合完全依靠非共价键的相互作用,这些非共价键的相互作用包括氢键、范德华力、电荷作用和疏水作用。这些相互作用可以发生在侧链或者多肽主干之间。正因这种特异性的结合机制,抗体可以“标记”外来微生物以及受感染的细胞,以诱导其他免疫机制对其进行攻击,又或直接中和其目标,例如通过与入侵和生存至关重要的部分相结合而阻断微生物的感染能力等,就像通緝犯上了手銬和腳鐐一樣。针对不同的抗原,抗体的结合可能阻断致病的生化过程,或者召唤巨噬细胞消灭外来物质。而抗体能够与免疫系统的其它部分交互的能力,是通过其Fc区底部所保留的一个糖基化座实现的 。体液免疫系统的主要功能便是制造抗体。抗体也可以与血清中的补体一起直接破壞外来目标。 抗體主要由一種B细胞所分化出来的叫做漿細胞的淋巴細胞所製造。抗体有两种物理形态,一种是从细胞分泌到血浆中的可溶解物形态,另一种是依附于B细胞表面的膜结合形态。抗体与细胞膜结合后所形成的复合体又被称为B细胞感受器(B Cell Receptor,BCR),这种复合体只存在于B细胞的细胞膜表面,是激活B细胞以及后续分化的重要结构。B细胞分化后成为生产抗体的工厂的浆细胞,或者长期存活于体内以便未来能迅速抵抗相同入侵物的记忆B细胞。在大多数情况下,与B细胞进行互动的辅助型T细胞对于B细胞的完全活化是至关重要的,因为辅助型T细胞负责识别抗原,并促使B细胞能分化出能与该抗原相结合的抗体的浆细胞和记忆型B细胞。而可溶性抗体则被释放到血液等体液当中(包括各种分泌物),持续抵抗正在入侵的外来微生物。 抗体是免疫球蛋白超家族中的一种醣蛋白 。它们是血浆中丙种球蛋白的主要构成成分。抗体通常由一些基础单元组成,每一个抗体包括:两个長(大)的重链,以及两个短(小)的轻链。而輕鏈和重鏈之間以雙硫鍵連接。輕鏈和重鏈又分為可變區和恆定區,而不同类型的重链恆定區,将会导致抗体种型的不同。在哺乳类动物身上已知的不同种型的抗体有五种,它们分别扮演不同的角色,并引导免疫系统对所遇到的不同类型外来入侵物产生正确的免疫反應。 尽管所有的抗体大体上都很相似,然而在蛋白质Y形分叉的两个顶端有一小部分可以发生非常丰富的变化。这一高变区上的细微变化可达百万种以上,该位置就是抗原结合位。每一种特定的变化,可以使该抗体和某一个特定的抗原结合。这种极丰富的变化能力,使得免疫系统可以应对同样非常多变的各种抗原。之所以能产生如此丰富多样的抗体,是因为编码抗体基因中,编码抗原结合位(即互补位)的部分可以随机组合及突变。此外,在免疫种型转换的过程中,可以修改重链的类型,从而制造出对相同抗原專一性的不同种型的抗体,使得同种抗体可以用于不同的免疫系统过程中。.

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氨基酸

胺基酸是生物學上重要的有機化合物,它是由胺基(-NH2)和羧基(-COOH)的官能團組成的,以及一個側鏈连到每一個胺基酸。胺基酸是構成蛋白質的基本單位。賦予蛋白質特定的分子結構形態,使他的分子具有生化活性。蛋白質是生物体內重要的活性分子,包括催化新陳代謝的酶(又称“酵素”)。 不同的胺基酸脱水缩合形成肽(蛋白質的原始片段),是蛋白質生成的前.

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上面的列表回答下列问题

免疫球蛋白G和结构域之间的比较

免疫球蛋白G有29个关系,而结构域有25个。由于它们的共同之处3,杰卡德指数为5.56% = 3 / (29 + 25)。

参考

本文介绍免疫球蛋白G和结构域之间的关系。要访问该信息提取每篇文章,请访问:

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