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二級結構
蛋白質二級結構（Protein secondary structure）在生物化學及結構生物學中，是指一個生物大分子，如蛋白質及核酸（DNA或RNA），局部區段的三維通式。然而它並不描述任何特定的原子位置（在三級結構中描述）。 二級結構是由生物大分子在原子分辨率結構中所观察到的氫鍵來定義的。蛋白質的二級結構通常是以主鏈中氨基之間的氫鍵模式來定義〈与主链－侧链间以及侧链－侧链间的氢键无关〉，亦即DSSP的定義。而核酸的二級結構是以鹼基之間的氫鍵來定義。 在二级结构中，特定的氫鍵模式往往伴随着其他一些結構特徵；但如果只考虑这些结构特征而忽略氢键本身，则会导致所定義的二級結構不准确。例如，蛋白質的螺旋中的残基都分布在拉氏图（以主鏈二面角为坐标）的特定區域，因此二面角位于这一区域的残基都會被认为参与形成「螺旋」，而不論它是否真正的存在对应氫鍵。其他稍微不准确的定義多是應用曲線微分幾何的觀念，如曲率及扭量。也有一些結構生物學家以肉眼观察通过软件显示的蛋白质结构來決定其二級結構。 對生物大分子的二級結構含量可以以光譜來初步估計。對於蛋白質，最常用的方法是圓二色性(Circular dichroism), （利用長紫外線，波長范围170-250nm）。在获得的光谱吸收曲线上，α螺旋結構会在208nm及222nm两处同时出现极小值，而204nm和207nm处出现单个极小值則分別表示存在无规卷曲和β折疊結構。另一個較常用的方法是紅外光譜，它可以偵測因氫鍵所造成胺基的震盪。而光譜中，测定二級結構最準確的方法是利用核磁共振光谱所纪录的化學位移，由于仪器和样品制备上的原因，这一方法较为少用。.
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蛋白质
蛋白质（protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由氨基酸残基组成的长链条组成。氨基酸分子呈线性排列，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、细胞黏附和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。.
Protein
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